生物学的機能

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生物学的機能

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/03/14 17:11 UTC 版)

「カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI」の記事における「生物学的機能」の解説

カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼ系は、長鎖脂肪酸のβ酸化に必要不可欠な段階である。脂肪酸はミトコンドリア外膜上で（CoAとのチオエステル結合の形成という形で）活性化されるが、活性化された脂肪酸の酸化はミトコンドリアマトリックス内で行われる必要があるため、この転移系が必要となる。パルミトイルCoAなどの長鎖脂肪酸は、短鎖・中鎖脂肪酸とは異なり、ミトコンドリア内膜を通って自由に拡散することはできず、ミトコンドリアマトリックスへの輸送のためのシャトル系が必要である。 カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼIはカルニチンパルミトイルトランスフェラーゼ系の最初の構成要素かつ律速段階であり、パルミトイルCoA（アシルCoA）のパルミトイル基（アシル基）のカルニチンへの転移を触媒してパルミトイルカルニチン（アシルカルニチン）を形成する。その後、トランスロカーゼ（英語版）がパルミトイルカルニチン（アシルカルニチン）をミトコンドリア内膜を越えて輸送し、そこでパルミトイルCoA（アシルCoA）へ再変換される。 カルニチンはアシル基の受容体として作用することで、細胞内のCoA:アシルCoA比の調節に関与している可能性もある。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/03/17 01:13 UTC 版)

「アゼライン酸」の記事における「生物学的機能」の解説

植物中は、感染後の防御反応に関わる「苦痛時の炎症」の役を果たす。それは植物の防御反応に重要な要素である、サリチル酸の蓄積を起こす信号となる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/04/28 07:13 UTC 版)

「乳塩基性タンパク質」の記事における「生物学的機能」の解説

MBPに含まれる活性物質は、骨形成を促進し、骨吸収を抑制する。MBPは、破骨細胞の孔の形成を減少させることがわかっている。これは、骨を破壊してミネラルを放出し、血漿中に再吸収させる作用があるが、MBPにはこのプロセスを抑える働きがある。また、コラーゲンの生成や骨の形成に関与する骨芽細胞の増殖を促進することで、骨のミネラル化を促進する。毎日40ミリグラムのMBPを6か月間にわたって摂取することで、骨密度が増加し、尿中の骨吸収マーカーが低下することが示されている。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/04 04:35 UTC 版)

「膜孔形成毒素」の記事における「生物学的機能」の解説

毒素の機能と目的の例を以下に示す。 マクロファージ等による食作用からの防御。 細菌の増殖に有利となる宿主応答を誘導する。例えばコレラ菌 や殺虫性細菌の場合、宿主昆虫を殺して死骸から栄養素を取り出す。 細菌の生育と増殖に有利となる宿主応答を誘導する。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/11/22 16:24 UTC 版)

「プロテインホスファターゼ1」の記事における「生物学的機能」の解説

PP1は肝臓での血糖値の調節とグリコーゲン代謝に重要な役割を果たしている。PP1はグリコーゲン代謝の相互調節に重要であり、グリコーゲンの分解と合成が反対方向に調節されるよう保証している。ホスホリラーゼaは肝細胞におけるグルコースセンサーとして機能する。グルコースレベルが低いときには、活性型であるR状態のホスホリラーゼaはPP1を強固に結合している。このホスホリラーゼaへの結合はPP1のホスファターゼ活性を阻害し、グリコーゲンホスホリラーゼを活性のあるリン酸化型構造に維持する。そのため、ホスホリラーゼaは適切なグルコースレベルが達成されるまでグリコーゲン分解を加速する。グルコース濃度が高くなりすぎると、ホスホリラーゼaは不活性なT状態へと変換される。ホスホリラーゼaのT状態への遷移によって、PP1は複合体から解離する。この解離によってグリコーゲンシンターゼは活性化され、ホスホリラーゼaはホスホリラーゼbへ変換される。ホスホリラーゼbはPP1を結合しないため、PP1の活性化状態が維持される。 筋肉がグリコーゲン分解やグルコース濃度の増加が必要であるというシグナルを発すると、それに従ってPP1は調節される。プロテインキナーゼAはPP1の活性を低下させることができる。GMのグリコーゲン結合領域がリン酸化されると、PP1の触媒サブユニットの解離が引き起こされる。触媒サブユニットの解離によって脱リン酸化活性は大きく低下する。また、他の基質がプロテインキナーゼAによってリン酸化され、PP1の触媒サブユニットに直接結合することで阻害を行う。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/03/12 16:06 UTC 版)

「APOBEC3G」の記事における「生物学的機能」の解説

APOBEC3G mRNA が発現している細胞はnon-permissive (非感染許容性)であり、HIV-1はVifの機能なしには正常に感染複製できない。APOBEC3Gを発現する非感染許容性細胞としては生理的環境下における初代CD4陽性T細胞とマクロファージが挙げられる。 APOBEC3GのHIV-1粒子内取り込みはAPOBEC3Gの拡散と抗ウイルス作用の発揮のために肝要である。 APOBEC3Gのウイルス粒子内取り込み機序としては 1. APOBEC3Gの非特異的パッケージング、 2. APOBEC3Gと宿主RNAとの相互作用、 3. APOBEC3GとウイルスRNAとの相互作用、 4. APOBEC3G HIV-1 Gag蛋白との相互作用などが考えられるが、実験的に強く支持されるのは後者2つである。 ウイルス粒子へのAPOBEC3G取り込み量はウイルス産生細胞内でのAPOBEC3G発現レベルに依存する。ある末梢血単核球を用いた研究においては、Vif非存在下におけるAPOBEC3G取り込み量はウイルス粒子当たり平均7分子であり、それはHIV複製を阻止しうる量であった。 APOBEC3Gの役割は外因性レトロウイルスの複製阻害にとどまらず、ヒト内在性レトロウイルスにも作用しうることが、内在性レトロウイルスのDNA配列に残る超変異の形跡から分かる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/12/07 08:38 UTC 版)

「顆粒球コロニー刺激因子」の記事における「生物学的機能」の解説

G-CSFは血管内皮、マクロファージ及びその他の免疫細胞において生産される。自然界のヒト型糖タンパク質は2種類で、それぞれ174及び177アミノ酸残基のタンパク質である。分子量は約19,600。より多く存在し、より活性な174アミノ酸残基型が遺伝子組換え技術による医薬品への応用に使われてきた。 白血球 G-CSF受容体は骨髄中の前駆細胞上に存在し、G-CSFによる刺激に反応して成熟した顆粒球への増殖と細胞分化を開始する。また、G-CSFは好中球前駆細胞と成熟した好中球の生存、増殖、分化及び機能を誘発する。G-CSFはJAK/STAT、Ras/MAPK、PI3K/Aktシグナル伝達経路を使い、機能を制御している。 造血系 またG-CSFは、 造血幹細胞が骨髄から血中への移動することを促す有効な誘導因子である。ただし、造血前駆細胞には直接作用しないことが示されている。 ニューロン G-CSFはまた神経栄養因子として神経細胞に作用しうる。実際、その受容体は脳と脊髄のニューロンによって発現される。中枢神経系におけるG-CSFの作用は、神経発生の誘発、神経の可塑性の増大、アポトーシスへの拮抗である。これらの性質は、脳虚血のような神経性疾患に対する治療法を開発するために現在研究が進められている。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/06/27 09:33 UTC 版)

「グルタミンシンテターゼ」の記事における「生物学的機能」の解説

GSは主に脳、腎臓、肝臓に存在する。脳のGSはグルタミン酸の代謝調節、アンモニアの解毒・同化、神経伝達物質によるシグナルの終結と再生に関与している。GSは脳の中で、主にアストロサイトに見つかる。アストロサイトは余剰のアンモニアとグルタミン酸を取り込み、神経を興奮毒性から保護する。高アンモニア環境では、アストロサイトの腫脹が生じる。ある研究では、アストロサイトの形態の変化によってグルタミン酸作動性領域の周辺でGSの発現が上昇し、高レベルのグルタミン酸とアンモニアを減少させる適応が起こることが示されている。また他の研究では、アストロサイトの腫脹はグルタミンの蓄積によるものとされ、高アンモニアによる皮質組織の水分量の増加は、L-メチオニン-S-スルホキシイミンによってGSを阻害することで抑制された。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/03/28 16:12 UTC 版)

「ポリグルタミン結合タンパク質-1」の記事における「生物学的機能」の解説

上述のように、PQBP1は転写段階あるいは転写後段階で種々のmRNAおよびタンパク質の発現制御を行っている。したがって、PQBP1は、発現制御の対象となる遺伝子群・タンパク質群に基づく生物学的機能を担っている。PQBP1は、細胞周期タンパク質、特にanaphase promoting complex（APC）タンパク質の発現量制御を介して、神経幹細胞の細胞周期に関わっている。また、シナプス関連タンパク質、神経突起関連タンパク質の発現量制御を介して、シナプス形成および神経突起伸長に関わっている。また、翻訳制御の標的機能として、mGluR依存的なLTDが示唆されている。 自然免疫を担うマクロファージやミクログリアでは、PQBP1は細胞質に多く存在している。PQBP1はエイズウイルス（HIV-1）のcDNAに対する細胞内受容体として働き、cGAS-STING系の細胞内シグナルを通じてIFN1などを誘導して自然免疫を活性化する。脳のミクログリアでは、同様にタウタンパク質に対する細胞内受容体として働き、cGAS-STING系の細胞内シグナルを通じてIFN1などを誘導して自然免疫を活性化する。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/04/15 14:49 UTC 版)

「カスパーゼ-3」の記事における「生物学的機能」の解説

カスパーゼ-3は、アポトーシスにおける典型的な役割と同様、脳の正常な発生に必須であり、クロマチンの凝縮とDNAの断片化を担う。カスパーゼの断片であるp17の血中濃度の上昇は、直近の心筋梗塞のサインとなる。また、カスパーゼ-3が胚性幹細胞や造血幹細胞の分化に関与している可能性が示されている。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/07/20 16:31 UTC 版)

「デオキシリボースリン酸アルドラーゼ」の記事における「生物学的機能」の解説

細菌ではDERAはdeoオペロンの一部であり、エネルギー産生のために外因性デオキシリボヌクレオシドの変換を可能にする。DERAの反応産物であるグリセルアルデヒド-3-リン酸とアセトアルデヒド（その後アセチルCoAへ変換される）は、それぞれ解糖系とクレブス回路で利用される。 ヒトでは、DERAは主に肺、肝臓、結腸で発現しており、細胞ストレス応答（英語版）に必要である。酸化ストレスまたはミトコンドリアストレスの誘導後、DERAはストレス顆粒（英語版）と共局在し、ストレス顆粒タンパク質として知られているYBX1（英語版）と結合する。DERAを高発現している細胞は、グルコースが枯渇しミトコンドリア脱共役剤であるFCCPで処理された際に、外因性のデオキシイノシンを利用してATPを産生することができる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/06/24 02:58 UTC 版)

「β-クリプトキサンチン」の記事における「生物学的機能」の解説

ヒトでは、β-クリプトキサンチンはビタミンA（レチノール）に変換されるためプロビタミンAと見なされている。他のカロテノイドと同様に、β-クリプトキサンチンは抗酸化物質としてフリーラジカルによる酸化的損傷から細胞およびDNAを保護していると考えられている。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/02/18 06:27 UTC 版)

「アンドロステロン」の記事における「生物学的機能」の解説

アンドロステロンは一般的にテストステロンの不活性代謝物と考えられており、グルクロン酸抱合（英語版）や硫酸抱合といった抱合を受けた時にテストステロンを人体から取り除くことができる。しかし、アンドロステロンは脳に入ることができる弱い神経ステロイドであり、脳機能に影響を与え得る。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/31 04:28 UTC 版)

「アミロイド前駆体タンパク質」の記事における「生物学的機能」の解説

APPの天然状態での生物学的役割はアルツハイマー病研究において関心が高いものの、未解明の部分が多い。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2015/01/21 06:38 UTC 版)

「L-リブロース-5-リン酸-4-エピメラーゼ」の記事における「生物学的機能」の解説

L-リブロース-5-リン酸-4-エピメラーゼは、よく研究されたL-アラビノースオペロンに位置する。このオペロンは、araAからaraHの8つの遺伝子から構成され、L-リブロース-5-リン酸-4-エピメラーゼの遺伝子はaraDと呼ばれる。このアラビノース系により、ペントースであるL-アラビノースの取り込みが可能となり、araB、araA、araDの3つの遺伝子の産物による3段階の反応で、分子間アラビノースがD-キシルロース-5-リン酸に変換される。 遺伝子タンパク質AraA イソメラーゼ AraB リブロキナーゼ AraC 制御 AraD エピメラーゼ AraE 摂取 AraF 摂取 AraG 摂取 AraH 摂取

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/09/13 06:33 UTC 版)

「ヘアピンリボザイム」の記事における「生物学的機能」の解説

ヘアピンリボザイムはRNAのプロセシング反応を触媒するRNAモチーフであり、自身が埋め込まれているサテライトRNA分子を複製するために必要不可欠である。この反応は自己プロセシング反応であり、分子は自身の構造の組み替えを行う。切断反応と末端結合反応はどちらもリボザイムモチーフによって媒介され、相互互換的な直鎖状と環状のサテライトRNA分子の混合物が形成される。この反応は、ローリングサークル型の複製によって形成された巨大な多量体RNA分子のプロセシングに重要である。複製サイクルの最終段階において、巨大な中間体は単位長の分子（直鎖状または環状）へとプロセシングされた後ウイルスへと詰め込まれ、他の細胞へ運ばれてそこでさらなる複製が行われる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/05/17 09:46 UTC 版)

「メチルイソクエン酸リアーゼ」の記事における「生物学的機能」の解説

メチルイソクエン酸リアーゼは、クエン酸回路がアセチルCoAではなくプロピオニルCoAを代謝するように変化した、メチルクエン酸回路に用いられている。2-メチルクエン酸シンターゼがオキサロ酢酸にプロピオニルCoAを付加し、クエン酸の代わりにメチルクエン酸を生成する。しかしメチルクエン酸はメチルイソコハク酸に異性化され、メチルイソクエン酸リアーゼの基質となってコハク酸とピルビン酸が再生され、後はクエン酸回路と同様に進行する。これにより、プロピオン酸の異化が可能となり、またβ酸化を用いて、シアノコバラミン無しで炭素数が奇数個の脂肪酸を分解することができるようになる。メチルクエン酸回路は、多くの微生物で見られる。 メチルイソクエン酸リアーゼは、この回路の調節機能を持っており、NADにより活性化されるがNADHとNADPHによって非競合阻害が行われる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/10/10 07:52 UTC 版)

「A-DNA」の記事における「生物学的機能」の解説

DNAの脱水は二重らせんをA型へ駆動し、この変化は極度の乾燥条件下で細菌のDNAを保護しているようである。また、桿状ウイルスの構造から示されているように、タンパク質の結合によってもDNAから溶媒が除去されてA型へ変換される。 バクテリオファージで2本鎖DNAを詰め込みを担うモーターはA-DNAがB-DNAよりも短いことを利用しており、DNAのコンフォメーション変化自体がモーターの大きな動力源となっていることが示唆されている。A-DNAがウイルスの生体モーターによる詰め込みの中間体であることの実験的証拠は2つの色素を用いたFRET測定から得られており、B-DNAは24%短くなったA型中間体構造をとることが示されている。このモデルでは、DNAを脱水したり再水和したりするタンパク質のコンフォメーション変化を駆動するためにATPの加水分解が利用され、DNAの伸縮サイクルがタンパク質によるDNA結合解離サイクルと共役することによってDNAがキャプシド内へ向かう運動が生み出されている。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/06/17 19:40 UTC 版)

「ホリデイジャンクション」の記事における「生物学的機能」の解説

ホリデイジャンクションは相同組換えにおける重要な中間体である。相同組換えは、インテグラーゼによる部位特異的組換え（英語版）と同様、2本の染色体間の遺伝子の移動によって遺伝的多様性を増大させる生物学的過程である。そのほか、二本鎖切断の修復にも関与している。さらにDNA超らせん中の対称配列では、ひずみを緩和するためにホリデイジャンクションを伴う十字型DNA（英語版）構造が出現することがある。4つのアームからなるジャンクションは、U1 snRNAやタバコ輪点ウイルス（英語版）のヘアピンリボザイムなどの機能性RNA分子にも存在する。これらは通常二重らせんドメインに対合していないヌクレオチドを含んでいるため、厳密にはホリデイジャンクション構造を取らない。 相同組換えにおいて、ホリデイジャンクションは（ほぼ）同一の配列間で形成され、中央のジャンクションの周囲に対称的な配列が配置される。これによって、ジャンクション部位が移動する分岐点移動の過程が可能となる。ホリデイジャンクションの切断または解消の方法には2通りあり、遺伝子変換が生じているが染色体乗換えは生じていない2つの分子が形成される場合と、乗換えが生じた2つの組換え分子が形成される場合がある。切断の方法に関わらず、ホリデイジャンクションの分岐点移動が起こった領域に関してはすべての産物がヘテロ二本鎖（英語版）となる。 多くのタンパク質がホリデイジャンクション構造の認識や変形を行う。その1つがホリデイジャンクション解離酵素（英語版）（Holliday junction resolvase）であり、ジャンクションを（時には配列特異的に）切断する。これらのタンパク質はさまざまな方法でジャンクション構造を変形させるが、多くの場合、スタッキングしていないコンフォメーションへとジャンクションを引っ張ったり、中心部の塩基対を破壊したり、4つのアーム間の角度を変化させたりといったことが行われる。他には、分岐点移動の速度を数桁変化させるタンパク質や、部位特異的組換え酵素などがある。原核生物ではホリデイジャンクション解離酵素はインテグラーゼとヌクレアーゼの2つのファミリーに分類され、それぞれ構造的には類似しているが配列は保存されていない。 真核生物では、相同組換えによってDNAの二本鎖切断を修復する方法には、DSBR経路（double-strand break repair pathway、ダブルホリデイジャンクションモデルとも）とSDSA経路（synthesis-dependent strand annealing pathway）の2つの主要なモデルが存在する。それぞれの過程のアニメーションをこのサイトで見ることができる。 細菌では、DNAの二本鎖切断はRecBCD経路によって修復される。DNA鎖の一方のみに切断が生じている場合はRecF経路（英語版）によって修復されると考えられている。RecBCD経路もRecF経路も、2つの交差した二本鎖DNA分子の間で一本鎖DNAが交換される分岐点移動の過程と、交差したDNA分子が切り離されて通常の二本鎖状態にもどる解消過程を伴う。細菌では、分岐点移動はRuvABC（英語版）複合体またはRecGタンパク質によって促進され、これらはATPの加水分解エネルギーを利用してジャンクションの移動を行う分子モーターである。RuvAとRuvBは分岐点移動タンパク質であり、RuvCはジャンクション解離酵素である。 相同組換えはいくつかのウイルスのグループでも生じる。ヘルペスウイルスなどのDNAウイルスでは、組換えは細菌や真核生物と似た切断-再結合（break-and-rejoin）機構で起こる。一部のRNAウイルス、特にレトロウイルスやピコルナウイルス、コロナウイルスといった一本鎖プラス鎖RNAウイルスでは相同組換えの証拠が存在する。インフルエンザウイルスなどの一本鎖マイナス鎖RNAウイルスでも相同組換えが起こるどうかに関しては議論がある。