ちょう‐せつ〔テウ‐〕【調節】
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ギャップ結合間のコミュニケーションは多くの方法で調節されている。主要な調節機構としては次のようなものがある。 化学的調節 – 化学的な調節の一般的なタイプの1つは、コネキシンの特定のドメインとカルシウムイオン(Ca2+)との相互作用による調節である。完全には解明されていないものの、この相互作用によってCa2+はチャネルの孔をブロックする。他のものとしては、酸性化(細胞内のpHの低下)に対するチャネルの応答がある。細胞内の酸性化はコネキシンのC末端ドメインの変化を引き起こし、チャネルの活性を低下させることが判明している。 タンパク質のリン酸化 – タンパク質のリン酸化は、ゴルジ体からのコネキシンの輸送、特定の領域へのコネクソンの蓄積、不必要なチャネルの分解など、複数の方法で細胞間のコミュニケーションを調節する。これらの作用は非常に複雑なものであるが、タンパク質のリン酸化が関与していることは知られている。 体液性因子による調節 – ギャップ結合のコミュニケーションの体液性因子による調節は、神経伝達物質、成長因子、さまざまな生理活性化合物によって行われる。アドレナリンやノルアドレナリンなどの神経伝達物質は神経細胞のギャップ結合に作用し、神経細胞に沿った活動電位の伝播を引き起こす。このタイプの調節が行われるギャップ結合は、心臓組織の神経細胞や脊椎動物の網膜に存在する。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2018/12/08 16:30 UTC 版)
「塩基性ヘリックスループヘリックス」の記事における「調節」の解説
bHLH型転写因子の多くはヘテロ二量体として機能するため、その活性はサブユニットの二量体化の段階で調節されている。一方のサブユニットについては恒常的に発現しているが、他方のサブユニットについては発現や存在量が制御されているという場合が多い。ショウジョウバエのEmcタンパク質(extramachrochaetae) は、HLH構造を持つが塩基性領域を欠くため、DNAに結合することができない。これらは他のbHLHタンパク質とヘテロ二量体を形成することで、そのタンパク質の転写因子活性を不活化する。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/06/03 09:07 UTC 版)
オペロンの調節は、生物は環境条件に応じたさまざまな遺伝子の発現調節を可能にする方法の1つである。オペロンの調節には、正の調節と負の調節、誘導による調節と抑制による調節のどちらも存在する。 負の制御は、リプレッサーのオペレーターへの結合による転写阻害を伴う。 負の誘導性オペロン(negative inducible operon): 通常はリプレッサーがオペレーターに結合し、オペロンの遺伝子の転写が防がれている。インデューサー分子が存在する場合、リプレッサーに結合してコンフォメーションを変化させ、オペレーターに結合できないようにする。その結果、オペロンが発現する。ラクトースオペロンは負に制御された誘導性オペロンであり、インデューサー分子はアロラクトースである。 負の抑制性オペロン(negative repressible operon): オペロンの転写は通常行われている。リプレッサータンパク質は調節遺伝子から産生されているが、通常のコンフォメーションではオペレーターに結合することができない。しかしコリプレッサーと呼ばれる特定の分子がリプレッサーに結合すると、その活性部位のコンフォメーションの変化が引き起こされる。活性化されたリプレッサータンパク質はオペレーターに結合し、転写を妨げる。トリプトファン合成に関与するトリプトファンオペロンは負の抑制性オペロンであり、トリプトファン自身がコリプレッサーとして機能する。 オペロンは正の制御も受ける。アクチベータータンパク質がDNA(通常はオペレーター以外の配列)に結合して転写を促進する。 正の誘導性オペロン(positive inducible operon): アクチベータータンパク質は通常適切なDNAに結合することができない。インデューサーがアクチベータータンパク質に結合すると、アクチベーターのコンフォメーションの変化が生じ、DNAに結合して転写を活性化できるようになる。 正の抑制性オペロン(positive repressible operon): アクチベータータンパク質は通常適切なDNAに結合している。インヒビターがアクチベータータンパク質に結合すると、アクチベーターのDNAへの結合が妨げられる。その結果、その系の活性化と転写が停止する。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2018/10/15 03:58 UTC 版)
「アデニル酸シクラーゼ」の記事における「調節」の解説
アデニル酸シクラーゼはGタンパク質やフォルスコリン、そして同様に他の種類に特異的な基質に刺激される。クラスI, III, VIIIはCa2+/カルモジュリンにも制御される。神経では、Ca2+の流入への素早い反応のためアデニル酸シクラーゼはカルシウムイオンチャネルの隣りに位置しており、学習過程に重要な役割を果たしていると思われている。その証拠にアデニル酸シクラーゼが同時にみられ、これは一緒に起こるいくつかの異なったシグナルにのみ活性化される事を意味する。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/01/02 06:00 UTC 版)
「Ran (タンパク質)」の記事における「調節」の解説
Ranの発現はマイクロRNAmiR-10aによって抑制される。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/04/17 06:55 UTC 版)
詳細は「G1期からS期への移行(英語版)」を参照 S期への進行はG1期のR点(英語版)(制限点)によって制御されており、適切な栄養素と成長シグナルが存在している場合には、細胞は細胞周期の残りの期間の進行に従事する。この移行は本質的には不可逆的で、R点を通過した後は環境条件が不都合なものとなってもS期への進行が行われる。 したがって、S期への進行は迅速で一方向的な細胞状態の遷移を促進する分子経路によって制御されている。例えば酵母では、細胞成長によってCln3サイクリンの蓄積が誘導され、Cln3はサイクリン依存性キナーゼ(CDK)Cdc28と複合体を形成する。Cln3-Cdc28複合体は転写のリプレッサーWhi5(英語版)を不活性化することによってS期遺伝子の転写を促進する。S期遺伝子のアップレギュレーションによってWhi5はさらに抑制され、S期遺伝子の十分な発現を行うポジティブフィードバックループが形成される。 哺乳類の細胞でもきわめて類似した調節経路が存在する。G1期を通じて分裂促進因子のシグナルによってサイクリンDが徐々に蓄積し、サイクリンDはCDK4/6と複合体を形成する。活性型となったサイクリンD-CDK4/6複合体は転写因子E2F(英語版)の解離を促進し、S期遺伝子の発現が開始される。E2Fによって調節されるS期遺伝子の一部によってE2Fの解離がさらに促進され、酵母のものと類似したポジティブフィードバックループが形成される。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/09 14:39 UTC 版)
HIPK2は他のタンパク質や細胞条件、翻訳後修飾によっても調節される。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/09 14:34 UTC 版)
IκBキナーゼ複合体はIKK-βのキナーゼドメインにあるセリン残基がリン酸化されると活性化する。IKK-γの調節ドメインによってIKKサブユニットがリクルートされると、IKK-βの活性化ループにある2個のセリン残基がリン酸化される。これにより活性化ループが触媒ポケットから離れることでATPやIκBαが触媒部位に入れるようになる。さらに、IκBキナーゼ複合体の中で活性化したIKK-βはIKK-αをリン酸化し、IκBキナーゼの活性を高めることができる。IκBキナーゼが基質であるIκBαをリン酸化し、IκBαが分解されて減少すると、活性状態であったIKK-αとIKK-βはC末端側に自己リン酸化を受けて活性が低下し、上流の炎症シグナルがなくなるとホスファターゼによって脱リン酸化されて不活性となる。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/09 14:26 UTC 版)
「受容体型チロシンキナーゼ」の記事における「調節」の解説
RTKを介したシグナル伝達経路は、さまざまな正および負のフィードバックループによって調節されている。RTKは細胞増殖や細胞分化といった広範囲にわたる機能を調整するため、がんや線維症のような細胞機能の重度の異常を防ぐために調節の必要がある。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/23 03:37 UTC 版)
「アミリン (ホルモン)」の記事における「調節」の解説
IAPPとインスリンの双方が膵臓のβ細胞で産生されるため、脂肪毒性(英語版)や糖毒性によるβ細胞の機能低下はインスリンとIAPPの双方の産生と放出に影響を与える。 インスリンとIAPPはプロモーターに共通した調節モチーフを持つため、同様の因子によって調節される。またIAPPのプロモーターは、TNF-αや脂肪酸など、インスリンには影響を与えない刺激によっても活性化される。2型糖尿病の特徴の1つは、インスリン抵抗性である。インスリンとIAPPは共に分泌されるため、2型糖尿病ではIAPP前駆体の産生も増加することになる。IAPPの調節についてはほとんど知られていないが、そのインスリンとの関係からはインスリンに影響を与える制御機構がIAPPにも影響を与えていることが示唆され、血糖値がIAPP前駆体合成の調節に重要な役割を果たしていると考えられる。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/17 15:32 UTC 版)
「Fボックスタンパク質」の記事における「調節」の解説
F-boxタンパク質のレベルは、さまざまな機構で調節される。調節は、SCF複合体と関係したタンパク質分解過程によって行われる場合もある。例えば、酵母ではF-boxタンパク質Met30はCullin(英語版)依存的なユビキチン化を受ける。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/10 04:19 UTC 版)
このように、細胞は膜の再生のために少なくとも2つの機構を利用するようである。特定の条件下では、細胞は一方の機構から他方の機構への切り替えを行うことができる。Ca2+レベルが低いときにはゆっくりとしたfull-collapse fusion機構が支配的であり、Ca2+レベルが高いときには速いkiss-and-run機構が利用される。Alesらは、細胞外のカルシウムイオン濃度を上昇させることで、シナプス小胞の再生に好まれる様式がカルシウム濃度依存的にkiss-and-run機構へシフトすること示した。シナプスでの神経伝達物質の分泌の際に、シナプス活性に応じてエキソサイトーシスとエンドサイトーシスの共役が最適な状態になるよう、エキソサイトーシスの様式が調節されていると提唱されている。 実験的証拠からは連続刺激の開始時点ではkiss-and-run機構が支配的な様式であることが示唆されており、この状況下でのkiss-and-run機構の高い小胞放出可能性を反映している。Kiss-and-run機構の発生率は神経の迅速な発火と刺激によっても増加し、このタイプの放出の速度は他の小胞放出の様式よりも早いことが示唆される。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/11/14 04:21 UTC 版)
FOXO1の活性は、アセチル化、リン酸化、ユビキチン化による調節が行われる。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/12/27 09:16 UTC 版)
細胞が分裂していないときには、セパラーゼによるコヒーシンの切断はセキュリンとの結合とサイクリン/CDK複合体によるリン酸化によって防がれており、コヒーシンの不適切な切断を防ぐ負の調節は2つの階層で行われている。またセパラーゼは、まずセキュリン-セパラーゼ複合体を形成しなければ機能できない。これは、セキュリンがセパラーゼが機能的なコンフォメーションへ正しくフォールディングするのを助けているためである。しかしながら、酵母ではセキュリンを欠失しても後期が開始されることから、機能的なセパラーゼの形成にセキュリンは必要ではないようである。 後期へのシグナルに際して、セキュリンはAPC-Cdc20(英語版)複合体によってユビキチン化されて加水分解され、セパラーゼを放出する。その後、活性化されたセパラーゼはScc1を切断し、姉妹染色分体を解放する。 セパラーゼは後期の初期にCdc14(英語版)の活性化を開始する。Cdc14はセキュリンを脱リン酸化し、APCの基質としての分解効率を増大させる。このポジティブフィードバックループの存在によって、後期の開始によりスイッチ的な挙動がもたらされていると想定されている。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/12/31 06:57 UTC 版)
「グリコーゲンホスホリラーゼ」の記事における「調節」の解説
グリコーゲンホスホリラーゼは、アロステリックな調節とリン酸化の両方で調節されている。. アドレナリン、インスリンおよびグルカゴンのようなホルモンは、Gタンパク質と関連した情報伝達物質による信号増幅系を用いてグリコーゲンホスホリラーゼを調節する。アドレナリンはヘテロ3量体Gタンパク質と共役した7回膜貫通受容体を通してアデニル酸環化酵素を活性化し、細胞内のサイクリックAMPの濃度を上昇させる。サイクリックAMPはタンパク質キナーゼA(PKA)と結合し、活性化状態のものを遊離させる。次にPKAはホスホリラーゼキナーゼをリン酸化し、そしてそれはグリコーゲンホスホリラーゼbをリン酸化し、活性型のグリコーゲンホスホリラーゼaに変える。このリン酸化はグリコーゲンホスホリラーゼbの14番目のセリンのリン酸化である。肝では、グルカゴンが他の連鎖反応を引き起こすもうひとつのGタンパク質結合受容体を活性化し、その結果ホスホリパーゼC(PLC)を活性化させる。PLCは間接的に肝細胞の小胞体から細胞質へカルシウムイオンを放出させる。カルシウムイオンはカルモジュリンサブユニットに結合し、グリコーゲンホスホリラーゼキナーゼを活性化させる。グリコーゲンホスホリラーゼキナーゼはすでに述べたような仕方でグリコーゲンホスホリラーゼを活性化する。 グリコーゲンホスホリラーゼbは筋では常に不活性であるのではなく、AMPによってアロステリックに活性化されることがある。激しい運動により上昇したAMP濃度は、エネルギーを要求する信号となる。AMPはグリコーゲンホスホリラーゼb の構造を緊張型(T)から弛緩型(R)に変えることで活性化する。この弛緩型はリン酸化された酵素と似た性質を持つ。ATP濃度の上昇は十分なエネルギー貯蔵を意味し、AMPをヌクレオチド結合部位から除き、この種の活性化を阻害する。 食事を摂るとインスリンが分泌され、血中のグルコース濃度の上昇の信号となる。インスリンは間接的にPP-1とホスホジエステラーゼを活性化する。PP-1は直接グリコーゲンホスホリラーゼaを脱リン酸化し、不活性なグリコーゲンホスホリラーゼbに戻す。ホスホジエステラーゼはサイクリックAMPをAMPにする。この活性は(グルカゴンとアドレナリンによって増幅した)情報伝達物質を除き、PKAを阻害する。こうなると、PKAは(活性型)グリコーゲンホスホリラーゼaにするリン酸化連鎖反応をもはや引き起こせない。インスリンによって始まったこれらの作用により、グリコーゲンの分解は終わり、グリコーゲンの産生が始まる。 ホスホリラーゼaとホスホリラーゼbはそれぞれT(緊張)不活性状態と R(弛緩)状態で存在する。ホスホリラーゼbは通常T状態であり、ATPとグルコース-6-リン酸の存在により不活性である。ホスホリラーゼaは通常R 状態(活性型)である。 肝のグリコーゲンホスホリラーゼのアイソザイムはグルコース濃度感受性であり、それは肝がグルコースを供給する器官だからである。本質的には、肝のホスホリラーゼはグルコースに反応し、R状態をT状態にすぐに変換し、不活性化する。さらに肝のホスホリラーゼはAMP非感受性である。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/06/28 08:15 UTC 版)
FAKはインテグリンのエンゲージメント、成長因子による刺激、分裂促進性神経ペプチド(英語版)の作用に応答してリン酸化される。インテグリンは細胞外マトリックスへのエンゲージメントに伴って密集するヘテロ二量体型膜貫通糖タンパク質であり、FAKのリン酸化とフォーカルアドヒージョンへのリクルートを引きこす。FAKの活性はFRNK(FAK-related nonkinase)と呼ばれる内因性阻害因子の発現によって減弱する。FRNKは、FAKのC末端の非触媒ドメインのみからなる、切り詰められたタンパク質である。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/10/04 17:42 UTC 版)
「L-アラビノースオペロン」の記事における「調節」の解説
L-アラビノースシステムは、CAP-cAMPアクチベーターだけでなく、AraCタンパク質の結合によっても正または負に制御されている。AraCはホモ二量体として機能し、L-アラビノースオペロンのオペレーター領域とイニシエーター領域との相互作用によってaraBADの転写を制御する。AraCの各単量体は、DNA結合ドメインと二量体化ドメインの2つのドメインから構成される。二量体化ドメインはアラビノースの結合を担う。アラビノースの結合に伴ってAraCはコンフォメーションが変化し、そのためAraCには2つの異なるコンフォメーションが存在する。AraCのコンフォメーションは、アロステリックなインデューサー(英語版)であるアラビノースの結合によって純粋に決定される。 またAraCは、自身の濃度が高くなりすぎた際に自身の発現を負に自己制御する。AraCの合成は、オペレーター領域(araO1)への二量体型AraCの結合によって抑制される。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/08/13 20:45 UTC 版)
「サイクリン依存性キナーゼ1」の記事における「調節」の解説
CDK1はサイクリンの結合によって調節されている。サイクリンの結合によってCDK1の活性部位へのアクセスが変化し、CDK1はキナーゼ活性を発揮できるようになる。さらに、サイクリンはCDK1の活性に特異性を付与する。少なくとも一部のサイクリンには基質と直接相互作用する疎水的パッチが存在し、それによって標的特異性が得られている。サイクリンは、特定の細胞内部位へのCDK1の標的化を行うこともある。 サイクリンによる調節に加えて、CDK1はリン酸化によっても調節されている。保存されたチロシン残基(ヒトではTyr15)のリン酸化はCDK1を阻害する。このリン酸化によってATPの結合配向が変化し、効率的なキナーゼ活性が阻害されると考えられている。分裂酵母S. pombeでは、DNA合成が完了していないときにはこのリン酸化が安定化され、有糸分裂の進行は防がれる。すべての真核生物に保存されているWee1(英語版)がTyr15のリン酸化を行い、Cdc25(英語版)ファミリーのメンバーのホスファターゼがこの活性に拮抗する。これらの因子間のバランスによって細胞周期の進行は制御されていると考えられている。Wee1はさらに上流のCdr1、Cdr2、Pom1(英語版)などの因子によって制御されている。 CDK1-サイクリン複合体は、CDK阻害因子(英語版)の直接的な結合によっても制御されている。このようなタンパク質の1つが上述したSic1である。Sic1はS期サイクリンClb5,6-Cdk1複合体に直接結合して阻害を行う因子である。 G1/S期サイクリンCln1,2-Cdk1によるSic1の複数箇所のリン酸化は、Sic1のユビキチン化と分解のタイミング、すなわちS期への進行のタイミングを決定していると考えられている。Sic1による阻害が克服されたときにのみClb5,6の活性が生じ、S期が開始される。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/11/13 20:17 UTC 版)
「インスリン様成長因子1受容体」の記事における「調節」の解説
IGF-1RはmiR-7(英語版)によって負に調節されていることが示唆されている。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/05/12 05:12 UTC 版)
GSK-3は多数の細胞機能に関与する重要な因子であり、その活性は緊密な調節を受けている。 GSK-3のリン酸化の速度と効率は多数の因子によって調節されている。GSK-3の特定の残基のリン酸化によって、基質へ結合する能力が向上したり低下したりする。GSK-3βの216番目のチロシン残基 (Tyr216) またはGSK-3αのTyr279のリン酸化はGSK-3の酵素活性を向上させ、GSK-3βのSer9またはGSK-3αのSer21のリン酸化は活性部位の利用可能性を大きく低下させる。さらに、GSK-3は通常、基質を最初にリン酸化する「プライミングキナーゼ」を必要とするという点で特殊である。リン酸化の標的部位から4アミノ酸C末端側にリン酸化セリンまたはスレオニン残基が位置することで、アルギニンとリジン残基によって形成される正に帯電したポケットへ基質が結合できるようになる。 経路に応じて、GSK-3はさらに細胞内局在化やタンパク質複合体の形成といった調節を受ける。皮質ニューロンでは、GSK-3は細胞質よりも核やミトコンドリアにおいて遥かに高い活性を持つ。また、GSK-3によるβ-カテニンのリン酸化は足場タンパク質であるアキシン (Axin) によって媒介され、双方がアキシンに結合することでβ-カテニンはGSK-3の活性部位にアクセスできるようになる。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/15 10:04 UTC 版)
「AMP活性化プロテインキナーゼ」の記事における「調節」の解説
各サブユニットにアイソフォームが存在するため、哺乳類のAMPKは12種類存在し、そのそれぞれが異なる組織分布、異なる条件で異なる機能を持っている。AMPKはアロステリックな調節と翻訳後修飾による協働的な調節を受ける。 αサブユニットのT172がリン酸化されるとAMPKは活性化される。AMPやADPの結合時にはこの残基へのホスファターゼのアクセスは防がれているが、ATPがAMPやADPに置き換わるとホスファターゼがアクセスできる状態となる。T172残基は少なくとも3つのキナーゼによってリン酸化される。STRAD(英語版)、MO25(英語版)と複合体を形成して働くLKB1、カルシウム/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼキナーゼ2(CAMKK2)、TGFβ活性化キナーゼ1(TAK1)の3つである。また、T172は3つのホスファターゼによって脱リン酸化される。プロテインホスファターゼ2A(PP2A)、プロテインホスファターゼ2C(PP2C)、 Mg2+/Mn2+依存性プロテインホスファターゼ1E(PPM1E)の3つである。 AMPKはγサブユニットへのATPの結合(ホスファターゼがT172へアクセスできるようにする)とAMPまたはADPの結合(ホスファターゼのアクセスを防ぐ)の競合によってアロステリックに調節されている。そのため、AMPKは細胞内のAMP/ATP比またはADP/ATP比を検知する、細胞のエネルギーレベルのセンサーとして機能しているようである。CaMKK2によるAMPKの調節には、両者のキナーゼドメイン間の直接的相互作用が必要である。CaMKK2とAMPKとの相互作用はαサブユニットとβサブユニットのみが関与し、そのためCaMKK2によるAMPKの調節はAMPやADPではなくカルシウムレベルの変化によって行われているようである。 そのほか、AMPKはインスリン、レプチン、ジアシルグリセロールによっても他のさまざまな部位のリン酸化が誘導され阻害される。AMPKは組織特異的なユビキチン化によっても阻害や活性化が行われている可能性がある。また、いくつかのタンパク質間相互作用や、酸化因子によっても活性化や阻害が行われている可能性があるが、2016年の段階では酸化によるAMPKの調節には議論がある。
※この「調節」の解説は、「AMP活性化プロテインキナーゼ」の解説の一部です。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/02/19 23:18 UTC 版)
Mdm2の調節にはいくつかの機構が知られている。その機構の1つは、Mdm2タンパク質のリン酸化である。Mdm2は細胞内では複数の部位がリン酸化される。DNA傷害後のMdm2のリン酸化はタンパク質の機能の変化をもたらし、p53を安定化する。さらに、Mdm2のcentral acidic domainの特定残基のリン酸化はp53の分解標的化を促進することもあり、HIPK2はこの方法でMdm2を調節するタンパク質である。また、p16遺伝子座の代替的読み枠(alternate reading frame)の産物であるp14arfタンパク質の誘導は、p53-Mdm2相互作用を負に調節する。p14arfはMdm2と直接相互作用し、p53の転写応答をアップレギュレーションする。p14arfはMdm2を核小体へ隔離し、p53の核外輸送を阻害して活性化をもたらす。適切なp53の分解には核外輸送が必須である。 MDM2-p53相互作用の阻害剤には、cis-イミダゾリンのアナログであるヌトリン(英語版)がある。 Mdm2のレベルと安定性は、ユビキチン化によっても調節される。Mdm2は自己ユビキチン化を行い、プロテアソームによって分解される。また、Mdm2はユビキチン特異的プロテアーゼであるUSP7(英語版)とも相互作用し、Mdm2のユビキチン化を戻してプロテアソームによる分解から防ぐ。USP7はMdm2の主要標的であるp53の分解も防ぐ。このように、Mdm2とUSP7は複雑な回路を形成してp53の安定性と活性を細かく調節しており、これらの因子のレベルはp53の機能に重要である。
※この「調節」の解説は、「Mdm2」の解説の一部です。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2019/10/15 07:42 UTC 版)
「グアニル酸シクラーゼ」の記事における「調節」の解説
※この「調節」の解説は、「グアニル酸シクラーゼ」の解説の一部です。
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eIF4Eは比較的存在量の少ない翻訳開始因子であるため、翻訳制御の標的となっている。eIF4Eの調節は、転写、リン酸化、阻害タンパク質という3つの異なる機構によって行われている可能性がある。
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CK2の標的は主に核内タンパク質であるが、CK2自身は核と細胞質の双方に位置している。CK2の活性はWntシグナル伝達経路の活性化によって活性化されることが報告されている。百日咳毒素感受性Gタンパク質とDishevelled(英語版)は、Wntを介したFrizzled(英語版)受容体の活性化とCK2の活性化を仲介しているようである。CK2の機能と局在は複雑であり、このタンパク質の調節にはさらなる研究が必要である。
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「GTPアーゼ活性化タンパク質」の記事における「調節」の解説
GAPはGタンパク質を調節するが、GAP自身もいくつかのレベルで調節されている。多くのGAPは、自身が調節する経路の下流の因子と相互作用するアロステリック部位を持っている。例えば、上述した光受容体のGAPであるRGS9-1は、網膜における光シグナル伝達の下流の構成要素であるcGMPホスホジエステラーゼ (cGMP PDE) と相互作用する。cGMP PDEとの結合によって、RGS9-1のGAP活性は向上する。言い換えれば、光受容体によって誘導されるシグナル伝達経路の下流の標的が、この経路の阻害剤を活性化する。このような下流の因子によるGAPのポジティブな制御は、活性化されたシグナル伝達経路を最終的にオフ状態にする、ネガティブフィードバックループとして機能する。 また反対に、Gタンパク質のシグナル伝達経路の下流の因子がGAPを阻害する、ネガティブな制御の例も存在する。Gタンパク質制御型カリウムチャネルでは、ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 (PIP3) がシグナル伝達経路の下流の標的である。PIP3は、RGS4 GAPに結合して阻害する。このようなGAPの阻害は、おそらくシグナル伝達経路を活性化するための「プライミング」の役割があると考えられている。Gタンパク質が一旦活性化されるとGAPが一時的に阻害されるため、活性が持続する時間帯が作り出される。カリウムチャネルが活性化されると、カルシウムイオンが放出されてカルモジュリンに結合する。カルシウムが結合したカルモジュリンはGAPに対し、PIP3と同じ部位に競合的に結合してPIP3と置き換わる。それによってGAPは再活性化され、Gタンパク質のシグナル伝達経路はオフ状態になる。このプロセスでは、調節因子によってGAPの阻害と活性化の両方が行われることが示されている。他のシグナル伝達経路の要素によってGAPの活性が制御される、クロストークも存在している。 また、いくつかの知見はGAP間のクロストークの可能性を示唆している。近年の研究で、p120Ras-GAPはDLC1 Rho-GAPの触媒ドメインに結合することが示された。Ras-GAPのRho-GAPへの結合はRho-GAPの活性を阻害し、それによってRho Gタンパク質が活性化される。このようなGAP間のクロスレギュレーションの理由はまだ明らかではないが、1つの仮説は、GAP 間のクロストークによってGAPによるオフシグナルの全てが減衰する、というものである[要出典]。p120Ras-GAPが活性化されると特定の経路は阻害されるが、他のGAPを阻害するため細胞内の他のプロセスは継続される。これによってシステム全体が1つのオフシグナルによってシャットダウンされないように保証されている可能性がある。GAPの活性は極めて動的であり、他のシグナリング経路の構成要素と多く相互作用している。
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「内皮型一酸化窒素合成酵素」の記事における「調節」の解説
eNOSの発現と活性は、相互連結した複数の調節機構によって転写、転写後、翻訳後の段階で注意深く制御されている。NOS3のプロモーターに対するSp1(英語版)、Sp3(英語版)、Ets-1(英語版)、Elf-1(英語版)、YY1(英語版)などの転写因子の結合とDNAメチル化は、転写調節の重要な機構である。転写後の段階では、一次転写産物の修飾、mRNAの安定性、細胞内局在、核-細胞質間輸送によってeNOSは調節されている。翻訳後の段階では、脂肪酸によるアシル化、タンパク質間相互作用、基質や補因子の利用可能性、リン酸化の程度によってeNOSは調節されている。eNOSがミリストイル化とパルミトイル化によって、コレステロールとスフィンゴ脂質に富む、ポケット状の膜陥入部であるカベオラ(英語版)に接着されていることは重要である。eNOSがカベオラへ結合すると、カベオリン1(英語版)との直接的で強固な相互作用によって酵素は不活性化される。カルシウムによって活性化されたカルモジュリンはeNOSへ結合してカベオリン1に置き換わり、eNOSを活性化する。さらに、eNOSの活性は複数のチロシン、セリン、スレオニン残基のリン酸化によって動的な調節を受けている。
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「ユビキチン様タンパク質」の記事における「調節」の解説
真核生物で共有結合修飾を行うUBLの調節は精巧なものであるが、一般的には各ファミリーごとの平行過程である。こうした調節過程はユビキチンで最もよく特徴づけられている。ユビキチン化の過程は緊密に調節された3つの段階からなる。ユビキチン活性化酵素(E1)による活性化、ユビキチン結合酵素(E2)による結合、ユビキチンリガーゼ(E3)によるライゲーションである。この過程によって、ユビキチンのC末端と標的タンパク質の残基(通常はリジン)の間で共有結合が形成される。多くのUBLファミリーにも同様の3段階過程が存在し、各ファミリーに特異的な酵素のセットによって触媒される。脱ユビキチン化はタンパク質基質からユビキチンを除去する過程であり、脱ユビキチン化酵素(DUB)によって行われる。これらの酵素がUBLに対して作用する範囲はさまざまであり、予測は困難である。SUMOやNEDD8など、一部のUBLにはファミリー特異的なDUBが存在する。 ユビキチンは、タンパク質基質に最初に結合したユビキチン分子にさらにユビキチンが結合することで、多量体の鎖を形成する。こうした鎖は直鎖状である場合も分岐している場合もあり、ユビキチン鎖の長さと分岐によって異なる調節シグナルが送られている可能性がある。鎖の形成はすべてのUBLファミリーで確認されているわけではないが、SUMO、NEDD8、URM1では実験的に検出されている。さらに、ユビキチン自身もUBLによって修飾されることがSUMOとNEDD8で確認されている。異なるUBLファミリー間での交差について最もよく特徴づけられているのは、ユビキチンとSUMOの関係である。
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「グアニンヌクレオチド交換因子」の記事における「調節」の解説
GEFはしばしば上流のシグナルに応答したアダプタータンパク質によってリクルートされる。GEFは複数のドメインからなるタンパク質で、これらのドメインを通じて細胞内の他のタンパク質と相互作用する。アダプタータンパク質はGEFの触媒ドメインのそばで他のドメインと相互作用することによってGEFの活性を調節する。例えば、MAPK/ERK経路におけるRasのGEFであるSOS1は、EGF受容体の活性化に応答したアダプタータンパク質GRB2によってリクルートされる。SOS1はGBR2への結合によって細胞膜へ局在化され、膜に結合したRasを活性化する。他のGEF、例えばRhoのGEFであるVav1は、上流シグナルによってリン酸化されて活性化される。cAMPやカルシウムのようなセカンドメッセンジャーもGEFの活性化に関与することがある。 GEFと複数のGTPアーゼのシグナル伝達経路の間でクロストークが行われることも示されている。例えば、SOSはCDC25ドメインに加えてDHドメインを持っており、Rasに対するGEFとしての役割だけでなく、RhoGTPアーゼであるRac1を活性化するGEFとしても機能する。そのため、SOSはRasファミリーとRhoファミリーのシグナル伝達経路のリンクとなる。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/04/23 15:51 UTC 版)
NDFIP1(英語版)、NDFIP2(英語版)タンパク質はNEDD4-2に結合し、その活性および/または基質との相互作用を調節する。キナーゼSGK1(英語版)とAKTによる、インスリンとアルドステロンシグナルに応答したNEDD4-2のリン酸化は14-3-3タンパク質(英語版)との結合をもたらす。NEDD4-2への14-3-3の結合は、基質(ENaCのサブユニットなど)に結合してユビキチン化を行う活性を阻害する。NEDD4-2の自己ユビキチン化とUSP2-45による脱ユビキチン化によってNEDD4-2タンパク質の安定性が調節されていることが知られている。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/04/23 15:55 UTC 版)
細胞内のIRS1タンパク質のレベルはE3ユビキチンリガーゼであるCullin7(英語版)によって調節されており、IRS1はユビキチンを介したプロテアソームによる分解の標的となっている。脂肪酸、TNFα、AMPKといったさまざまな分子によってIRS1のさまざまな位置のセリンがリン酸化される。これらはタンパク質に異なる影響を及ぼすが、その多くは細胞内での再局在化や立体構造の変化を伴う。これらの過程はインスリン受容体によるチロシンのリン酸化を低下させ、PI3Kのリクルートが低下する。また、これらの機構によってIRS1の分解とインスリン抵抗性が促進される。他の阻害経路としてはSOCS(英語版)タンパク質によるものやIRS1のO結合型グリコシル化(英語版)がある。SOCSタンパク質はインスリン受容体に結合してIRS1のリン酸化を阻害し、インスリンシグナルを減弱させる。SOCSはJAKにも結合し、その後IRS1のチロシンリン酸化の減少を引き起こす。高血糖症によるインスリン抵抗性となっている間、グルコースはヘキソサミン型代謝産物であるUDP-GlcNAcとして組織に蓄積する。この代謝産物が大量に存在すると、タンパク質のO結合型GlcNAc修飾が引き起こされる。IRS1はこの修飾を受けて機能が抑圧される。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/11/22 16:24 UTC 版)
「プロテインホスファターゼ1」の記事における「調節」の解説
PP1の潜在的阻害剤としては、下痢性貝毒で強力な発がんプロモーターであるオカダ酸、他にはミクロシスチンなどの天然に産生するさまざまな毒素が挙げられる。ミクロシスチンは藍藻によって産生される肝毒素で、PP1触媒サブユニット表面の3つの領域と相互作用する環状ヘプタペプチド構造を含んでいる。ミクロシスチン-LR(英語版)(MCLR)とPP1との複合体形成によって、MCLRの構造は変化しないが、PP1触媒サブユニットはTyr276とMCLRのMdha部位との立体障害を避けるために構造が変化する。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/12/13 08:40 UTC 版)
メスでは、2本存在するX染色体の1つに位置する遺伝子の大部分はヘテロクロマチン形成によって転写がサイレンシングされており、RBM10もこのX染色体不活性化を受ける。加えて、RBM10の細胞内レベルを制御するいくつかの機構が存在する。RBM10は選択的スプライシングによってエクソン6または12を除去することで、過剰に発現したpre-mRNAを自己調節する。エクソン6または12の除去によって、転写産物には本来よりも上流の位置に終止コドンが導入され、転写産物はNMDを介して分解される。RNAポリメラーゼIIの転写が減少したときには、RBM10は転写が回復するまでS1-1 NBへ隔離される。さらに、RBM10は翻訳後修飾を受ける。さまざまな刺激や細胞環境の変化に応答して多くの部位がリン酸化される(UniProtKB-P98175; PhosphoSitePlus RBM10)とともに、ユビキチン化、アセチル化、メチル化も行われる。しかしながら、こうしたさまざまな翻訳後修飾の分子的・生物学的な意義はあまり解明されてない。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/14 17:11 UTC 版)
「カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI」の記事における「調節」の解説
CPT1はマロニルCoAによって阻害されるが、その正確な阻害機構は不明である。CPT1の骨格筋・心臓型のアイソザイムであるCPT1Bは、CPT1Aと比較してマロニルCoAによる阻害に対する感受性が30–100倍高いことが示されている。この阻害は、将来的な代謝疾患治療を目的としたCPT1の調節の試みの際の良い標的となる。 アセチルCoAカルボキシラーゼ(ACC)はアセチルCoAからマロニルCoAの形成を触媒する酵素であり、脂肪酸代謝の調節に重要である。ACC2(英語版)のノックアウトマウスは野生型マウスと比較して体脂肪と体重が減少することが示されている。これはACC活性の低下に伴うマロニルCoA濃度の低下による効果である。マロニルCoA濃度の低下はCPT1の阻害を減弱し、最終的には脂肪酸酸化の増加を引き起こす。心臓や骨格筋の細胞は脂肪酸合成能力が低いため、これらの細胞ではACCは純粋に調節酵素として作用する。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/11 06:17 UTC 版)
「アセチルCoAカルボキシラーゼ」の記事における「調節」の解説
哺乳類のACCの調節は複雑であり、マロニルCoAの2つの異なるプールを制御することで、β酸化の阻害または脂質生合成の活性化を指揮する。 哺乳類のACC1とACC2は転写段階で複数のプロモーターによって調節されており、細胞の栄養状態に応答してACCの存在量が調節される。異なるプロモータによる遺伝子発現の活性化は選択的スプライシングを引き起こすが、ACCの特定のアイソザイムの生理学的重要性は不明である。栄養状態に対する感受性は転写因子によるこれらのプロモーターの制御によるものであり、インスリンによって転写レベルで制御されているSREBP1(英語版)や、高炭水化物食によって発現が上昇するChREBPなどによって制御される。 また、クエン酸はフィードフォワードループによって、アロステリックにACCを活性化する。クエン酸はACCの重合を促進して酵素活性を高めている可能性があるが、重合がACC活性増大の主な機構であるのか、in vitroでの実験におけるアーティファクトであるのかは明らかではない。他のアロステリック活性化因子には、グルタミン酸や他のジカルボン酸がある。長鎖・短鎖アシルCoAはACCの負のフィードバック阻害因子である。 グルカゴンまたはアドレナリンが細胞表面受容体に結合した場合にはACCのリン酸化が行われるが、リン酸化の主要な要因は細胞のエネルギー状態に伴う、AMPレベルの上昇によるAMP活性化プロテインキナーゼ(AMPK)の活性化によるものである。AMPKはACCの調節因子となる主要なキナーゼであり、双方のACCに対して多くのセリン残基をリン酸化し、不活性化を行う。ACC1に対しては、AMPKはSer79、Ser1200、Ser1215をリン酸化する。プロテインキナーゼAもACCのリン酸化を行うが、ACC1よりもACC2に対するリン酸化能が高い。しかし、ACCの調節におけるプロテインキナーゼAの役割は現在のところ不明である。ACCには推定リン酸化部位が他にも多く存在するため、調節に重要な他のACCキナーゼが存在すると考えられている。 このタンパク質のアロステリック調節にはmorpheeinモデルが利用されている可能性がある。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/08/06 05:51 UTC 版)
「ATM (タンパク質)」の記事における「調節」の解説
二本鎖切断後のATMの活性化には機能的なMRN複合体が必要である。この複合体は哺乳類細胞ではATMの上流で機能し、CHK2やp53などの基質に対するATMの親和性を増大させるようなコンフォメーション変化を誘導する。二本鎖切断がない状態では、不活性なATMは二量体または多量体として細胞内に存在している。DNA損傷に伴って、ATMはSer1981残基を自己リン酸化する。このリン酸化はATM二量体の解離を引き起こし、活性型のATM単量体が遊離する。ATMキナーゼの正常な活性にはさらなる自己リン酸化(Ser367とSer1893)が必要である。MRN複合体によるATMの活性化には、MRE11に結合するMDC1(英語版)による二本鎖切断末端へのATMのリクルートと、その後のNBS1のC末端を介したキナーゼ活性の促進、という少なくとも2つの段階が先行して起こることが必要である。キナーゼドメインの活性の調節には、FAT、PRD、FATCの3つのドメインが関与している。FATドメインはATMのキナーゼドメインと相互作用し、ATM自身のC末端領域を安定化する。FATCドメインはキナーゼ活性に重要であり、変異に対する感受性が高い。FATCドメインはタンパク質間相互作用を媒介し、例えば、ATMのLys2016をアセチル化するヒストンアセチルトランスフェラーゼ TIP60と相互作用する。アセチル化はPRDドメインのC末端部分に対して行われ、ATMキナーゼの活性化と単量体への変換に必要である。PRDドメイン全体の欠失はATMのキナーゼ活性が喪失させるが、小さな欠失は活性に影響を与えない。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/31 15:49 UTC 版)
KAT5の触媒活性は、細胞周期のG2/M期におけるリン酸化によって調節されている。KAT5のセリン86番と90番のリン酸化は、その活性を低下させる。G2/Mチェックポイントが適切に機能せず、無制御な増殖を行うがん細胞は、サイクリン依存性キナーゼによるリン酸化を介したKAT5の調節を喪失していることがある。
※この「調節」の解説は、「KAT5」の解説の一部です。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/01 23:21 UTC 版)
細胞周期の一連のイベントが正しい順序で起こるよう、各期間のタイミングを調整し制御する緊密な調節システムが存在しており、サイクリン依存性キナーゼ(CDK)による生化学的トリガーが、正確な時期に正確な順序で細胞周期のイベントのスイッチを入れる。 細胞周期には3つのチェックポイントが存在し、G1/Sチェックポイント(酵母ではスタートチェックポイント)、G2/Mチェックポイント、そしてスピンドルチェックポイントと呼ばれる。
※この「調節」の解説は、「G1期」の解説の一部です。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/04/15 14:50 UTC 版)
カスパーゼ-9はリン酸化によって負の調節が行われる。このリン酸化はセリン/スレオニンキナーゼAktによってセリン196番残基に対して行われ、カスパーゼ-9の活性化とプロテアーゼ活性が阻害されることでカスパーゼ-9とアポトーシスのさらなる活性化が抑制される。セリン196番残基は触媒部位から離れており、Aktはカスパーゼ-9のアロステリック阻害因子として作用する。阻害因子はカスパーゼ-9の二量体化に影響を与え、基質を結合する溝のコンフォメーション変化を引き起こす。 Aktはin vitroではプロセシングされていないカスパーゼ-9とプロセシングされたカスパーゼ-9の双方に作用することができ、プロセシングされたカスパーゼ-9の大サブユニットに対してリン酸化が行われる。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/06/09 13:46 UTC 版)
解糖系は、ヘキソキナーゼによるグルコースのリン酸化、ホスホフルクトキナーゼによるフルクトース-6-リン酸のリン酸化、ピルビン酸キナーゼによるPEPからADPへのリン酸基の転移の3つの触媒段階で高度な調節を受ける。通常の条件下では、これら3つの反応は全て大きな負の自由エネルギーを有する不可逆的反応であり、この経路の調節を担う。ピルビン酸キナーゼの活性は、アロステリックエフェクター、共有結合修飾、ホルモンによって最も広範な調節を受けている。ピルビン酸キナーゼの最も重要な調節因子はフルクトース-1,6-ビスリン酸(FBP)であり、この酵素のアロステリックエフェクターとして作用する。
※この「調節」の解説は、「ピルビン酸キナーゼ」の解説の一部です。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/08/03 02:21 UTC 版)
「プロテインキナーゼB」の記事における「調節」の解説
Akt1はPI3K/AKT/mTOR経路(英語版)などに関与している。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/05/20 00:14 UTC 版)
IFN-γの発現は5' UTRのシュードノット構造によって調節されている。また、マイクロRNAmiR-29によっても直接的もしくは間接的に調節されている。さらに、T細胞ではIFN-γの発現はGAPDHを介して調節されている。この相互作用は3' UTRで行われ、GAPDHの結合はmRNAの翻訳を阻害する。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/06/27 09:31 UTC 版)
脳のGluR2の転写産物ではQ/R部位の編集は100%の頻度で生じており、これは100%の頻度で編集される既知の唯一の例である。しかしながら、線条体と皮質の一部の神経細胞では編集頻度は低下しており、これらの特定の神経細胞で高レベルの興奮毒性が生じる理由であると示唆されている。R/G部位は発生過程で調節されており、胚の脳ではほぼ編集されていないが、出生後に編集レベルが上昇する。
※この「調節」の解説は、「GRIA2」の解説の一部です。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/06/09 21:45 UTC 版)
コレステロールの生合成量は体内コレステロールレベルが直接が調節している。しかしコレステロール恒常性について判明していることはごく一部である。まず食事から吸収する量が増大すると生合成は抑制され、吸収量が減ると反対に作用する。主要な調節機構は次の通りである。 細胞内のコレステロール量は小胞体上のSREBPタンパク質 (sterol regulatory element binding protein 1 and 2) により検出される。コレステロールが存在するとSREBPは他の2つのタンパク質、SCAP (SREBP-cleavage activating protein) と Insig1 とが結合する。 コレステロールレベルが減少すると、Insig-1が遊離することでSREBP-SCAP複合体はゴルジ体へと移動する。 SREBPはS1P (site 1 protease) とS2P (site 2 protease) とに分割され、コレステロールレベルが低い状態で2つの酵素はSCAPにより活性化する。 分割されたSREBPは核へ移動しSRE (sterol regulatory element) と結合して転写因子として作用し、幾つかの遺伝子を発現させる。これらの遺伝子の中にLDL受容体とHMG-CoAレダクターゼが含まれる。 そして血流中を循環するLDLを取り込むように働くと共にHMG-CoAレダクターゼはコレステロールの生合成を増大させる。 この機構のほとんどは1970年代にマイケル・ブラウンとジョーゼフ・ゴールドスタインによって解明され、彼らは1985年のノーベル生理学・医学賞を受賞している。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/06/25 16:17 UTC 版)
サイクリンA2のレベルは、細胞周期の進行と密接に同期している。サイクリンA2の転写はG1期の終盤に開始され、S期の中盤にピークとプラトーに達し、G2期には低下する。 サイクリンA2の転写は大部分が転写因子E2F(英語版)によって調節されており、G1期のR点(英語版)の通過後に開始される。R点以前にサイクリンA2が存在しないのは、低リン酸化状態のRbタンパク質(pRb)によってE2Fが阻害されるためである。R点の通過後はpRbがリン酸化されてE2Fと結合できなくなり、サイクリンA2の転写が行われる。サイクリンA2-CDK2複合体は最終的にはE2Fをリン酸化し、サイクリンA2の転写をオフにする。E2Fはプロモーターの抑制を解除することでサイクリンA2の転写を促進する。
※この「調節」の解説は、「サイクリンA2」の解説の一部です。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/05/25 22:30 UTC 版)
Plkは、上流のキナーゼとホスファターゼの作用や、特定の細胞内構造体への局在によって、タンパク質合成と分解のレベルで制御されている。Plkは触媒ドメインのTループ(または活性化ループ)と呼ばれる短い領域内部のリン酸化によって活性化され、ループ内にはいくつかのセリン/スレオニンのリン酸化部位が同定されている。Plkk1(英語版)とプロテインキナーゼA(PKA)がin vitroでPlk1をリン酸化することが示されている。Plk1のPBDはリン酸化ペプチド結合モチーフであり、基質認識や局在に重要である。有糸分裂の終結時には、Plkはユビキチンリガーゼである後期促進複合体(APC)と接触し、ユビキチン-プロテアソーム経路を介して分解される。
※この「調節」の解説は、「ポロ様キナーゼ」の解説の一部です。
「調節」を含む「ポロ様キナーゼ」の記事については、「ポロ様キナーゼ」の概要を参照ください。
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/04/30 05:37 UTC 版)
サイクリンAの転写は緊密に調節されており、細胞周期の進行と同期している。サイクリンAの転写の開始は、G1期からS期への進行に必要な転換点であるR点(英語版)(restriction point)の通過と同調している。転写はS期の中盤にピークに達し、G2期の終盤に急激に低下する。
※この「調節」の解説は、「サイクリンA」の解説の一部です。
「調節」を含む「サイクリンA」の記事については、「サイクリンA」の概要を参照ください。
「調節」の例文・使い方・用例・文例
- この机は子どもに合わせて高さが調節できます
- サーモスタットが室温を自動的に調節する
- 現金の流れを調節する
- 温度調節
- この調節計に以下の機能が追加されました
- 彼がXで光の量を調節する
- カルシトニンはカルシウム調節ホルモンの1つである。
- フードはドローコードで調節可能だ。
- 彼女はは虫類の体温調節のメカニズムを研究している。
- 調節障害
- 鳥類は羽根の撥水性なしでは体温の調節ができない。
- 天候を調節することは難しいです。
- センサーを調節して下さい。
- 遺伝子調節には全てのメカニズムが重要です。
- 費用の調節をしようと思う。
- 配置に合わせて長さを調節する。
- 画像の位置とサイズを調節する。
- 私たちはその機器を高効率に調節するのが目標である。
- それはこちらで調節しています。
- それはこちらで調節します。
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