調節とは? わかりやすく解説

ちょう‐せつ〔テウ‐〕【調節】

読み方:ちょうせつ

[名](スル)ほどよく整えること。つりあいのとれた状態にすること。「ステレオの音量を―する」「温度―」


調節

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2019/07/27 00:33 UTC 版)

調節(ちょうせつ)とは、ほど良く整えることである。




「調節」の続きの解説一覧

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/07/12 09:56 UTC 版)

コネクソン」の記事における「調節」の解説

ギャップ結合間のコミュニケーション多くの方法で調節されている。主要な調節機構としては次のようなものがある化学的調節 – 化学的な調節の一般的なタイプ1つは、コネキシン特定のドメインカルシウムイオンCa2+)との相互作用による調節である。完全に解明されていないものの、この相互作用によってCa2+チャネルの孔をブロックする他のものとしては、酸性化細胞内のpHの低下に対するチャネル応答がある。細胞内の酸性化コネキシンC末端ドメイン変化引き起こしチャネル活性低下させることが判明している。 タンパク質リン酸化タンパク質リン酸化は、ゴルジ体からのコネキシン輸送特定の領域へのコネクソン蓄積不必要なチャネル分解など、複数の方法で細胞間コミュニケーション調節するこれらの作用は非常に複雑なものであるが、タンパク質リン酸化関与していることは知られている体液因子による調節 – ギャップ結合コミュニケーションの体液因子による調節は、神経伝達物質成長因子さまざまな生理活性化合物によって行われるアドレナリンノルアドレナリンなどの神経伝達物質神経細胞ギャップ結合作用し神経細胞沿った活動電位伝播引き起こす。このタイプの調節が行われるギャップ結合は、心臓組織神経細胞脊椎動物網膜存在する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2018/12/08 16:30 UTC 版)

塩基性ヘリックスループヘリックス」の記事における「調節」の解説

bHLH転写因子多くヘテロ二量体として機能するため、その活性サブユニット二量体化の段階調節されている。一方サブユニットについては恒常的に発現しているが、他方サブユニットについては発現存在量制御されているという場合が多い。ショウジョウバエEmcタンパク質(extramachrochaetae) は、HLH構造を持つが塩基性領域を欠くため、DNA結合することができない。これらは他のbHLHタンパク質ヘテロ二量体形成することで、そのタンパク質転写因子活性不活化する。

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オペロン」の記事における「調節」の解説

オペロンの調節は、生物環境条件応じたさまざまな遺伝子の発現調節を可能にする方法1つである。オペロンの調節には、正の調節と負の調節誘導による調節と抑制による調節のどちらも存在する負の制御は、リプレッサーオペレーターへの結合による転写阻害を伴う。 負の誘導性オペロンnegative inducible operon): 通常リプレッサーオペレーター結合しオペロン遺伝子転写防がれている。インデューサー分子存在する場合リプレッサー結合してコンフォメーション変化させ、オペレーター結合できないようにする。その結果オペロン発現するラクトースオペロンは負に制御された誘導性オペロンであり、インデューサー分子アロラクトースである。 負の抑制性オペロンnegative repressible operon): オペロン転写通常行われている。リプレッサータンパク質調節遺伝子から産生されているが、通常のコンフォメーションではオペレーター結合することができない。しかしコリプレッサー呼ばれる特定の分子リプレッサー結合すると、その活性部位コンフォメーション変化引き起こされる活性化されリプレッサータンパク質オペレーター結合し転写妨げる。トリプトファン合成関与するトリプトファンオペロン負の抑制性オペロンであり、トリプトファン自身コリプレッサーとして機能するオペロン正の制御も受ける。アクチベータータンパク質DNA通常オペレーター以外の配列)に結合して転写促進する正の誘導性オペロンpositive inducible operon): アクチベータータンパク質通常適切なDNA結合することができないインデューサーアクチベータータンパク質結合すると、アクチベーターコンフォメーション変化生じDNA結合して転写活性化できるようになる正の抑制性オペロンpositive repressible operon): アクチベータータンパク質通常適切なDNA結合している。インヒビターアクチベータータンパク質結合すると、アクチベーターDNAへの結合妨げられるその結果、その系の活性化転写停止する

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アデニル酸シクラーゼ」の記事における「調節」の解説

アデニル酸シクラーゼGタンパク質フォルスコリン、そして同様に他の種類特異的な基質刺激されるクラスI, III, VIIICa2+/カルモジュリンにも制御される神経では、Ca2+流入への素早反応のためアデニル酸シクラーゼはカルシウムイオンチャネルの隣り位置しており、学習過程重要な役割果たしていると思われている。その証拠アデニル酸シクラーゼ同時にみられ、これは一緒に起こいくつかの異なったシグナルにのみ活性化される事を意味する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/01/02 06:00 UTC 版)

Ran (タンパク質)」の記事における「調節」の解説

Ran発現マイクロRNAmiR-10aによって抑制される

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S期」の記事における「調節」の解説

詳細は「G1期からS期への移行英語版)」を参照 S期への進行G1期R点英語版)(制限点)によって制御されており、適切な栄養素成長シグナル存在している場合には、細胞細胞周期残りの期間の進行従事する。この移行本質的に不可逆的で、R点通過した後は環境条件不都合なものとなってS期への進行が行われる。 したがって、S期への進行迅速で一方向的な細胞状態の遷移促進する分子経路によって制御されている。例え酵母では、細胞成長によってCln3サイクリン蓄積誘導され、Cln3はサイクリン依存性キナーゼCDK)Cdc28と複合体形成する。Cln3-Cdc28複合体転写リプレッサーWhi5(英語版)を不活性化することによってS期遺伝子転写促進するS期遺伝子アップレギュレーションによってWhi5はさらに抑制されS期遺伝子十分な発現を行うポジティブフィードバックループが形成される哺乳類細胞でもきわめて類似した調節経路存在するG1期を通じて分裂促進因子シグナルによってサイクリンD徐々に蓄積しサイクリンDはCDK4/6と複合体形成する活性型となったサイクリンD-CDK4/6複合体転写因子E2F英語版)の解離促進しS期遺伝子の発現開始されるE2Fによって調節されるS期遺伝子一部によってE2F解離がさらに促進され酵母のものと類似したポジティブフィードバックループが形成される

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HIPK2」の記事における「調節」の解説

HIPK2他のタンパク質細胞条件翻訳後修飾によっても調節される

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IκBキナーゼ」の記事における「調節」の解説

IκBキナーゼ複合体IKK-βのキナーゼドメインにあるセリン残基リン酸化されると活性化するIKK-γの調節ドメインによってIKKサブユニットリクルートされると、IKK-βの活性化ループにある2個のセリン残基リン酸化される。これにより活性化ループ触媒ポケットから離れることでATPやIκBαが触媒部位入れるようになる。さらに、IκBキナーゼ複合体の中で活性化したIKK-βはIKK-αをリン酸化し、IκBキナーゼ活性高めることができる。IκBキナーゼ基質であるIκBαをリン酸化し、IκBαが分解され減少すると、活性態であったIKK-αとIKK-βはC末端側に自己リン酸化を受けて活性低下し上流炎症シグナルがなくなるとホスファターゼによって脱リン酸化されて不活性となる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/09 14:26 UTC 版)

受容体型チロシンキナーゼ」の記事における「調節」の解説

RTK介したシグナル伝達経路は、さまざまな正および負のフィードバックループによって調節されている。RTK細胞増殖細胞分化といった広範囲にわたる機能調整するため、がんや線維症のような細胞機能重度の異常を防ぐために調節の必要がある

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アミリン (ホルモン)」の記事における「調節」の解説

IAPPインスリン双方膵臓のβ細胞産生されるため、脂肪毒性英語版)や糖毒性によるβ細胞機能低下インスリンIAPP双方産生放出影響を与えるインスリンIAPPプロモーター共通した調節モチーフを持つため、同様の因子によって調節される。またIAPPプロモーターは、TNF-α脂肪酸など、インスリンには影響与えない刺激によっても活性化される2型糖尿病特徴1つは、インスリン抵抗性である。インスリンIAPPは共に分泌されるため、2型糖尿病ではIAPP前駆体産生増加することになる。IAPPの調節についてはほとんど知られていないが、そのインスリンとの関係からはインスリン影響を与える制御機構IAPPにも影響与えていることが示唆され血糖値IAPP前駆体合成の調節に重要な役割果たしていると考えられる

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/17 15:32 UTC 版)

Fボックスタンパク質」の記事における「調節」の解説

F-boxタンパク質レベルは、さまざまな機構調節される。調節は、SCF複合体関係したタンパク質分解過程によって行われる場合もある。例えば、酵母ではF-boxタンパク質Met30はCullin英語版依存的なユビキチン化を受ける。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/10 04:19 UTC 版)

シナプス小胞」の記事における「調節」の解説

このように細胞は膜の再生のために少なくとも2つ機構利用するようである特定の条件下では、細胞一方機構から他方機構への切り替えを行うことができる。Ca2+レベルが低いときにはゆっくりとしたfull-collapse fusion機構支配的であり、Ca2+レベルが高いときには速いkiss-and-run機構利用されるAlesらは、細胞外カルシウムイオン濃度上昇させることで、シナプス小胞再生好まれる様式カルシウム濃度依存的kiss-and-run機構シフトすること示したシナプスでの神経伝達物質分泌際にシナプス活性に応じてエキソサイトーシスエンドサイトーシス共役最適な状態になるよう、エキソサイトーシスの様式が調節されていると提唱されている。 実験的証拠からは連続刺激開始時点ではkiss-and-run機構支配的な様式であることが示唆されており、この状況下でのkiss-and-run機構の高い小胞放出可能性反映しているKiss-and-run機構発生率神経の迅速な発火刺激によっても増加し、このタイプ放出速度他の小胞放出の様式よりも早いこと示唆される

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/11/14 04:21 UTC 版)

FOXO1」の記事における「調節」の解説

FOXO1活性は、アセチル化リン酸化ユビキチン化による調節が行われる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/12/27 09:16 UTC 版)

セパラーゼ」の記事における「調節」の解説

細胞分裂していないときにはセパラーゼによるコヒーシン切断セキュリンとの結合サイクリン/CDK複合体によるリン酸化によって防がれており、コヒーシン不適切な切断を防ぐ負の調節2つ階層行われている。またセパラーゼは、まずセキュリン-セパラーゼ複合体形成しなければ機能できない。これは、セキュリンセパラーゼ機能的なコンフォメーション正しくフォールディングするのを助けているためであるしかしながら酵母ではセキュリン欠失しても後期開始されることから機能的なセパラーゼ形成セキュリン必要でないようである。 後期へのシグナルに際してセキュリンはAPC-Cdc20(英語版複合体によってユビキチン化されて加水分解されセパラーゼ放出するその後活性化されセパラーゼScc1切断し姉妹染色分体解放するセパラーゼ後期初期にCdc14(英語版)の活性化開始する。Cdc14はセキュリン脱リン酸化し、APC基質として分解効率増大させる。このポジティブフィードバックループの存在によって、後期開始によりスイッチ的な挙動もたらされていると想定されている。

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グリコーゲンホスホリラーゼ」の記事における「調節」の解説

グリコーゲンホスホリラーゼは、アロステリックな調節とリン酸化両方調節されている。. アドレナリンインスリンおよびグルカゴンのようなホルモンは、Gタンパク質関連した情報伝達物質による信号増幅系を用いてグリコーゲンホスホリラーゼ調節するアドレナリンヘテロ3量体Gタンパク質共役した7回膜貫通受容体を通してアデニル酸環化酵素活性化し細胞内のサイクリックAMP濃度上昇させるサイクリックAMPタンパク質キナーゼAPKA)と結合し活性化状態のものを遊離させる。次にPKAホスホリラーゼキナーゼリン酸化し、そしてそれはグリコーゲンホスホリラーゼbをリン酸化し、活性型グリコーゲンホスホリラーゼaに変える。このリン酸化グリコーゲンホスホリラーゼbの14番目のセリンリン酸化である。肝では、グルカゴン他の連鎖反応引き起こすもうひとつGタンパク質結合受容体活性化しその結果ホスホリパーゼCPLC)を活性化させるPLC間接的に肝細胞小胞体から細胞質カルシウムイオン放出させるカルシウムイオンはカルモジュリンサブユニットに結合しグリコーゲンホスホリラーゼキナーゼ活性化させるグリコーゲンホスホリラーゼキナーゼはすでに述べたような仕方グリコーゲンホスホリラーゼ活性化するグリコーゲンホスホリラーゼbは筋では常に不活性であるのではなくAMPによってアロステリック活性化されることがある激し運動より上昇したAMP濃度は、エネルギー要求する信号となる。AMPグリコーゲンホスホリラーゼb の構造緊張(T)から弛緩(R)変えることで活性化する。この弛緩型はリン酸化された酵素似た性質を持つ。ATP濃度の上昇は十分なエネルギー貯蔵意味しAMPヌクレオチド結合部位から除きこの種活性化阻害する食事を摂るインスリン分泌され血中グルコース濃度の上昇の信号となる。インスリン間接的にPP-1ホスホジエステラーゼ活性化するPP-1直接グリコーゲンホスホリラーゼaを脱リン酸化し、不活性なグリコーゲンホスホリラーゼbに戻す。ホスホジエステラーゼサイクリックAMPAMPにする。この活性は(グルカゴンアドレナリンによって増幅した情報伝達物質除きPKA阻害するこうなるとPKAは(活性型グリコーゲンホスホリラーゼaにするリン酸化連鎖反応をもはや引き起こせない。インスリンによって始まったこれらの作用により、グリコーゲンの分解終わりグリコーゲン産生始まる。 ホスホリラーゼaとホスホリラーゼbはそれぞれT(緊張不活性態と R(弛緩)状態で存在するホスホリラーゼbは通常T状態であり、ATPグルコース-6-リン酸存在により不活性である。ホスホリラーゼaは通常R 状態(活性型)である。 肝のグリコーゲンホスホリラーゼアイソザイムグルコース濃度感受性であり、それは肝がグルコース供給する器官からである本質的には、肝のホスホリラーゼグルコース反応し、R状態をT状態にすぐに変換し不活性化する。さらに肝のホスホリラーゼAMP感受性である。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/06/28 08:15 UTC 版)

FAK」の記事における「調節」の解説

FAKインテグリンエンゲージメント成長因子による刺激分裂促進神経ペプチド英語版)の作用応答してリン酸化される。インテグリン細胞外マトリックスへのエンゲージメントに伴って密集するヘテロ二量体型膜貫通糖タンパク質であり、FAKリン酸化とフォーカルアドヒージョンへのリクルートを引きこす。FAK活性はFRNK(FAK-related nonkinase)と呼ばれる内因性阻害因子発現によって減弱する。FRNKは、FAKC末端の非触媒ドメインのみからなる切り詰められたタンパク質である。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/10/04 17:42 UTC 版)

L-アラビノースオペロン」の記事における「調節」の解説

L-アラビノースシステムは、CAP-cAMPアクチベーターだけでなく、AraCタンパク質の結合によっても正または負に制御されている。AraCホモ二量体として機能しL-アラビノースオペロンオペレーター領域イニシエーター領域との相互作用によってaraBADの転写制御するAraCの各単量体は、DNA結合ドメイン二量体ドメイン2つドメインから構成される二量体ドメインアラビノース結合を担う。アラビノース結合に伴ってAraCコンフォメーション変化しそのためAraCには2つ異なコンフォメーション存在するAraCコンフォメーションは、アロステリックインデューサー英語版)であるアラビノース結合によって純粋に決定される。 またAraCは、自身の濃度高くなりすぎた際に自身の発現を負に自己制御する。AraC合成は、オペレーター領域(araO1)への二量体AraC結合によって抑制される

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/08/13 20:45 UTC 版)

サイクリン依存性キナーゼ1」の記事における「調節」の解説

CDK1サイクリンの結合によって調節されている。サイクリンの結合によってCDK1活性部位へのアクセス変化しCDK1キナーゼ活性発揮できるうになる。さらに、サイクリンCDK1活性特異性付与する少なくとも一部サイクリンには基質直接相互作用する疎水的パッチ存在しそれによって標的特異性得られている。サイクリンは、特定の細胞内部位へのCDK1標的化を行うこともある。 サイクリンによる調節に加えてCDK1リン酸化によっても調節されている。保存されチロシン残基ヒトではTyr15)のリン酸化CDK1阻害する。このリン酸化によってATP結合配向変化し効率的なキナーゼ活性阻害されると考えられている。分裂酵母S. pombeでは、DNA合成完了していないときにはこのリン酸化安定化され、有糸分裂進行防がれるすべての真核生物保存されているWee1(英語版)がTyr15のリン酸化行いCdc25英語版ファミリーのメンバーホスファターゼがこの活性拮抗するこれらの因子間のバランスによって細胞周期進行制御されていると考えられている。Wee1はさらに上流のCdr1、Cdr2、Pom1(英語版)などの因子によって制御されている。 CDK1-サイクリン複合体は、CDK阻害因子英語版)の直接的な結合によっても制御されている。このようなタンパク質1つ上述したSic1である。Sic1はS期サイクリンClb5,6-Cdk1複合体直接結合して阻害を行う因子である。 G1/S期サイクリンCln1,2-Cdk1によるSic1の複数箇所リン酸化は、Sic1のユビキチン化分解タイミング、すなわちS期への進行タイミング決定していると考えられている。Sic1による阻害克服されたときにのみClb5,6の活性生じS期開始される

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/11/13 20:17 UTC 版)

インスリン様成長因子1受容体」の記事における「調節」の解説

IGF-1RはmiR-7(英語版)によって負に調節されていることが示唆されている。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/05/12 05:12 UTC 版)

GSK-3」の記事における「調節」の解説

GSK-3多数細胞機能関与する重要な因子であり、その活性緊密な調節を受けている。 GSK-3リン酸化速度と効率多数因子によって調節されている。GSK-3特定の残基リン酸化によって、基質結合する能力向上した低下したりする。GSK-3βの216目のチロシン残基 (Tyr216) またはGSK-3αのTyr279のリン酸化GSK-3酵素活性を向上させ、GSK-3βのSer9またはGSK-3αのSer21のリン酸化活性部位利用可能性大きく低下させる。さらに、GSK-3通常基質最初にリン酸化する「プライミングキナーゼ」を必要とするという点で特殊である。リン酸化標的部位から4アミノ酸C末端側にリン酸化セリンまたはスレオニン残基位置することで、アルギニンリジン残基によって形成される正に帯電したポケット基質結合できるうになる経路に応じてGSK-3はさらに細胞内局在化やタンパク質複合体形成といった調節を受ける。皮質ニューロンでは、GSK-3細胞質よりもミトコンドリアにおいて遥かに高い活性を持つ。また、GSK-3によるβ-カテニンリン酸化足場タンパク質であるアキシン (Axin) によって媒介され双方アキシン結合することでβ-カテニンGSK-3活性部位アクセスできるようになる

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/15 10:04 UTC 版)

AMP活性化プロテインキナーゼ」の記事における「調節」の解説

サブユニットアイソフォーム存在するため、哺乳類AMPK12種類存在し、そのそれぞれ異な組織分布異な条件異な機能を持っている。AMPKアロステリックな調節と翻訳後修飾による協働的な調節を受ける。 αサブユニットのT172がリン酸化されるとAMPK活性化されるAMPADP結合時にはこの残基へのホスファターゼアクセス防がれているが、ATPAMPADP置き換わるホスファターゼアクセスできる状態となる。T172残基少なくとも3つのキナーゼによってリン酸化される。STRAD(英語版)、MO25(英語版)と複合体形成して働くLKB1カルシウム/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼキナーゼ2(CAMKK2)、TGFβ活性化キナーゼ1(TAK1)の3つである。また、T172は3つのホスファターゼによって脱リン酸化される。プロテインホスファターゼ2APP2A)、プロテインホスファターゼ2C(PP2C)、 Mg2+/Mn2+依存性プロテインホスファターゼ1E(PPM1E)の3つである。 AMPKγサブユニットへのATP結合ホスファターゼがT172へアクセスできるようにする)とAMPまたはADP結合ホスファターゼアクセスを防ぐ)の競合によってアロステリック調節されている。そのため、AMPK細胞内のAMP/ATP比またはADP/ATP比を検知する細胞のエネルギーレベルのセンサーとして機能しているようであるCaMKK2によるAMPKの調節には、両者のキナーゼドメイン間の直接的相互作用必要であるCaMKK2AMPKとの相互作用αサブユニットβサブユニットのみが関与しそのためCaMKK2によるAMPKの調節はAMPADPではなくカルシウムレベルの変化によって行われているようであるそのほかAMPKインスリンレプチンジアシルグリセロールによっても他のさまざまな部位リン酸化誘導され阻害される。AMPK組織特異的なユビキチン化によっても阻害活性化が行われている可能性があるまた、いくつかのタンパク質間相互作用や、酸化因子によっても活性化阻害が行われている可能性があるが、2016年段階では酸化によるAMPKの調節には議論がある。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/02/19 23:18 UTC 版)

Mdm2」の記事における「調節」の解説

Mdm2の調節にはいくつかの機構知られている。その機構1つは、Mdm2タンパク質リン酸化である。Mdm2細胞内では複数部位リン酸化される。DNA傷害後のMdm2リン酸化タンパク質の機能変化もたらしp53安定化する。さらに、Mdm2central acidic domain特定残基リン酸化p53分解標的化促進することもありHIPK2この方法でMdm2調節するタンパク質である。また、p16遺伝子座の代替的読み枠alternate reading frame)の産物であるp14arfタンパク質誘導は、p53-Mdm2相互作用を負に調節するp14arfMdm2直接相互作用し、p53転写応答アップレギュレーションする。p14arfMdm2核小体隔離しp53核外輸送阻害して活性化もたらす適切なp53分解には核外輸送必須である。 MDM2-p53相互作用阻害剤には、cis-イミダゾリンアナログであるヌトリン(英語版)がある。 Mdm2レベル安定性は、ユビキチン化によっても調節されるMdm2自己ユビキチン化行いプロテアソームによって分解されるまた、Mdm2ユビキチン特異的プロテアーゼであるUSP7英語版)とも相互作用し、Mdm2ユビキチン化戻してプロテアソームによる分解から防ぐ。USP7Mdm2の主要標的であるp53分解も防ぐ。このようにMdm2USP7複雑な回路形成してp53安定性活性細かく調節しており、これらの因子レベルp53機能重要である

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2019/10/15 07:42 UTC 版)

グアニル酸シクラーゼ」の記事における「調節」の解説

NOはsGC活性400倍も増加させる

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eIF4E」の記事における「調節」の解説

eIF4E比較存在量少な翻訳開始因子あるため翻訳制御標的となっている。eIF4Eの調節は、転写リン酸化阻害タンパク質という3つの異な機構によって行われている可能性がある

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/02/21 04:54 UTC 版)

カゼインキナーゼ2」の記事における「調節」の解説

CK2標的は主に核内タンパク質であるが、CK2自身は細胞質双方位置している。CK2活性Wntシグナル伝達経路活性化によって活性化されることが報告されている。百日咳毒素感受性Gタンパク質Dishevelled英語版)は、Wnt介したFrizzled英語版受容体活性化CK2活性化仲介しているようであるCK2機能局在複雑であり、このタンパク質の調節にはさらなる研究が必要である

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/04 04:35 UTC 版)

GTPアーゼ活性化タンパク質」の記事における「調節」の解説

GAPGタンパク質調節するが、GAP自身いくつかのレベル調節されている。多くのGAPは、自身調節する経路下流因子相互作用するアロステリック部位を持っている。例えば、上述した光受容体GAPであるRGS9-1は、網膜における光シグナル伝達下流構成要素であるcGMPホスホジエステラーゼ (cGMP PDE) と相互作用する。cGMP PDEとの結合によって、RGS9-1のGAP活性は向上する言い換えれば光受容体によって誘導されるシグナル伝達経路下流標的が、この経路阻害剤活性化するこのような下流因子によるGAPポジティブな制御は、活性化されシグナル伝達経路最終的にオフ状態にする、ネガティブフィードバックループとして機能する。 また反対にGタンパク質シグナル伝達経路下流因子GAP阻害するネガティブな制御の例も存在するGタンパク質制御カリウムチャネルでは、ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 (PIP3) がシグナル伝達経路下流標的である。PIP3は、RGS4 GAP結合して阻害するこのようなGAP阻害は、おそらくシグナル伝達経路活性化するための「プライミング」の役割があると考えられている。Gタンパク質が一旦活性化されるGAP一時的に阻害されるため、活性持続する時間帯作り出されるカリウムチャネル活性化されると、カルシウムイオン放出されカルモジュリン結合するカルシウム結合したカルモジュリンGAPに対しPIP3と同じ部位競合的結合してPIP3置き換わるそれによってGAP再活性化され、Gタンパク質シグナル伝達経路オフ状態になる。このプロセスでは、調節因子によってGAP阻害活性化両方が行われることが示されている。他のシグナル伝達経路要素によってGAP活性制御されるクロストーク存在している。 また、いくつかの知見GAP間のクロストーク可能性示唆している近年の研究で、p120Ras-GAPはDLC1 Rho-GAPの触媒ドメイン結合することが示された。Ras-GAPのRho-GAPへの結合はRho-GAPの活性阻害しそれによってRho Gタンパク質活性化されるこのようなGAP間のクロスレギュレーションの理由はまだ明らかではないが、1つ仮説は、GAP 間のクロストークによってGAPによるオフシグナルの全て減衰する、というものである[要出典]。p120Ras-GAPが活性化される特定の経路阻害されるが、他のGAP阻害するため細胞内の他のプロセス継続されるこれによってシステム全体1つのオフシグナルによってシャットダウンされないように保証されている可能性があるGAP活性極めて動的であり他のシグナリング経路構成要素多く相互作用している。

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内皮型一酸化窒素合成酵素」の記事における「調節」の解説

eNOS発現活性は、相互連結した複数調節機構によって転写転写後、翻訳後の段階注意深く制御されている。NOS3プロモーターに対するSp1英語版)、Sp3英語版)、Ets-1英語版)、Elf-1(英語版)、YY1英語版)などの転写因子結合DNAメチル化は、転写調節重要な機構である。転写後の段階では、一次転写産物修飾mRNA安定性細胞内局在核-細胞質間輸送によってeNOS調節されている。翻訳後の段階では、脂肪酸によるアシル化タンパク質間相互作用基質補因子利用可能性リン酸化の程度によってeNOS調節されている。eNOSミリストイル化パルミトイル化によって、コレステロールスフィンゴ脂質に富むポケット状の膜陥入部であるカベオラ(英語版)に接着されていることは重要であるeNOSがカベオラへ結合すると、カベオリン1英語版)との直接的強固な相互作用によって酵素不活性化される。カルシウムによって活性化されカルモジュリンeNOS結合してカベオリン1置き換わりeNOS活性化する。さらに、eNOS活性複数チロシンセリンスレオニン残基リン酸化によって動的な調節を受けている。

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ユビキチン様タンパク質」の記事における「調節」の解説

真核生物共有結合修飾を行うUBLの調節は精巧なものであるが、一般的にはファミリーごとの平行過程である。こうした調節過程ユビキチン最もよく特徴づけられているユビキチン化過程緊密に調節された3つの段階からなるユビキチン活性化酵素E1)による活性化ユビキチン結合酵素E2)による結合ユビキチンリガーゼE3)によるライゲーションである。この過程によって、ユビキチンC末端標的タンパク質残基通常リジン)の間で共有結合形成される多くのUBLファミリーにも同様の3段過程存在し、各ファミリー特異的な酵素セットによって触媒される。脱ユビキチン化タンパク質基質からユビキチン除去する過程であり、脱ユビキチン化酵素DUB)によって行われるこれらの酵素UBLに対して作用する範囲さまざまであり、予測困難であるSUMOやNEDD8など、一部UBLにはファミリー特異的なDUB存在するユビキチンは、タンパク質基質最初に結合したユビキチン分子にさらにユビキチン結合することで、多量体の鎖を形成するこうした鎖は直鎖状である場合分岐している場合もあり、ユビキチン鎖の長さ分岐によって異なる調節シグナル送られている可能性がある。鎖の形成すべてのUBLファミリー確認されているわけではないが、SUMO、NEDD8、URM1では実験的に検出されている。さらに、ユビキチン自身UBLによって修飾されることがSUMOとNEDD8で確認されている。異なUBLファミリー間での交差について最もよく特徴づけられているのは、ユビキチンSUMO関係である。

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グアニンヌクレオチド交換因子」の記事における「調節」の解説

GEFはしばし上流シグナル応答したアダプタータンパク質によってリクルートされる。GEF複数ドメインからなるタンパク質で、これらのドメインを通じて細胞内の他のタンパク質相互作用する。アダプタータンパク質GEF触媒ドメインのそばで他のドメイン相互作用することによってGEF活性調節する例えば、MAPK/ERK経路におけるRasGEFであるSOS1は、EGF受容体活性化応答したアダプタータンパク質GRB2によってリクルートされる。SOS1はGBR2への結合によって細胞膜局在化され、膜に結合したRas活性化する他のGEF例えRhoGEFであるVav1は、上流シグナルによってリン酸化されて活性化されるcAMPカルシウムのようなセカンドメッセンジャーGEF活性化関与することがあるGEF複数GTPアーゼシグナル伝達経路の間でクロストークが行われることも示されている。例えば、SOSCDC25ドメインに加えてDHドメインを持っており、Rasに対するGEFとしての役割だけでなく、RhoGTPアーゼであるRac1活性化するGEFとしても機能するそのため、SOSRasファミリーRhoファミリーシグナル伝達経路のリンクとなる。

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NEDD4L」の記事における「調節」の解説

NDFIP1(英語版)、NDFIP2(英語版タンパク質はNEDD4-2に結合し、その活性および/または基質との相互作用調節するキナーゼSGK1英語版)とAKTによる、インスリンとアルドステロンシグナルに応答したNEDD4-2のリン酸化14-3-3タンパク質英語版)との結合もたらす。NEDD4-2への14-3-3結合は、基質ENaCサブユニットなど)に結合してユビキチン化を行う活性阻害する。NEDD4-2の自己ユビキチン化とUSP2-45による脱ユビキチン化によってNEDD4-2タンパク質安定性調節されていることが知られている

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/04/23 15:55 UTC 版)

IRS1」の記事における「調節」の解説

細胞内のIRS1タンパク質レベルE3ユビキチンリガーゼであるCullin7(英語版)によって調節されており、IRS1ユビキチン介したプロテアソームによる分解標的となっている。脂肪酸TNFαAMPKといったさまざまな分子によってIRS1さまざまな位置セリンリン酸化される。これらはタンパク質異な影響を及ぼすが、その多く細胞内での再局在化立体構造変化を伴う。これらの過程インスリン受容体によるチロシンリン酸化低下させ、PI3Kリクルート低下するまた、これらの機構によってIRS1分解インスリン抵抗性促進される他の阻害経路としてはSOCS(英語版タンパク質よるものIRS1O結合型グリコシル化英語版)がある。SOCSタンパク質インスリン受容体結合してIRS1リン酸化阻害し、インスリンシグナルを減弱させる。SOCSはJAKにも結合しその後IRS1チロシンリン酸化減少引き起こす高血糖症によるインスリン抵抗性となっている間、グルコースヘキソサミン代謝産物であるUDP-GlcNAcとして組織蓄積する。この代謝産物大量に存在すると、タンパク質O結合型GlcNAc修飾引き起こされるIRS1はこの修飾を受けて機能抑圧される

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/11/22 16:24 UTC 版)

プロテインホスファターゼ1」の記事における「調節」の解説

PP1潜在的阻害剤としては、下痢性貝毒強力な発がんプロモーターであるオカダ酸他にミクロシスチンなどの天然に産生するさまざまな毒素挙げられるミクロシスチン藍藻によって産生される肝毒素で、PP1触媒サブユニット表面3つの領域相互作用する環状ヘプタペプチド構造含んでいる。ミクロシスチン-LR英語版)(MCLR)とPP1との複合体形成によって、MCLRの構造変化しないが、PP1触媒サブユニットはTyr276とMCLRのMdha部位との立体障害避けるために構造変化する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/12/13 08:40 UTC 版)

RBM10」の記事における「調節」の解説

メスでは、2本存在するX染色体1つ位置する遺伝子大部分はヘテロクロマチン形成によって転写サイレンシングされており、RBM10もこのX染色体不活性化を受ける。加えてRBM10細胞内レベル制御するいくつかの機構存在するRBM10選択的スプライシングによってエクソン6または12除去することで、過剰に発現しpre-mRNA自己調節するエクソン6または12の除去によって、転写産物には本来よりも上流位置終止コドン導入され転写産物NMDを介して分解されるRNAポリメラーゼII転写減少したときにはRBM10転写回復するまでS1-1 NB隔離される。さらに、RBM10翻訳後修飾を受ける。さまざまな刺激細胞環境の変化応答して多くの部位リン酸化される(UniProtKB-P98175; PhosphoSitePlus RBM10とともにユビキチン化アセチル化メチル化行われるしかしながらこうしたさまざまな翻訳後修飾分子的生物学的な意義はあまり解明されてない。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/14 17:11 UTC 版)

カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI」の記事における「調節」の解説

CPT1マロニルCoAによって阻害されるが、その正確な阻害機構不明であるCPT1骨格筋心臓型のアイソザイムであるCPT1Bは、CPT1Aと比較してマロニルCoAによる阻害に対する感受性30100倍高いことが示されている。この阻害は、将来的な代謝疾患治療目的としたCPT1の調節の試みの際の良い標的となる。 アセチルCoAカルボキシラーゼACC)はアセチルCoAからマロニルCoA形成触媒する酵素であり、脂肪酸代謝の調節重要である。ACC2(英語版)のノックアウトマウス野生型マウス比較して体脂肪と体重が減少することが示されている。これはACC活性低下に伴うマロニルCoA濃度低下による効果である。マロニルCoA濃度低下CPT1阻害減弱し、最終的には脂肪酸酸化増加引き起こす心臓骨格筋細胞脂肪酸合成能力が低いため、これらの細胞ではACC純粋に調節酵素として作用する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/11 06:17 UTC 版)

アセチルCoAカルボキシラーゼ」の記事における「調節」の解説

哺乳類ACCの調節は複雑であり、マロニルCoA2つ異なプール制御することで、β酸化阻害または脂質生合成活性化指揮する哺乳類のACC1とACC2は転写段階複数プロモーターによって調節されており、細胞栄養状態応答してACC存在量調節される異なプロモータによる遺伝子発現活性化選択的スプライシング引き起こすが、ACC特定のアイソザイム生理学的重要性不明である栄養状態に対する感受性転写因子によるこれらのプロモーター制御よるものであり、インスリンによって転写レベル制御されているSREBP1(英語版)や、高炭水化物食によって発現上昇するChREBPなどによって制御されるまた、クエン酸はフィードフォワードループによって、アロステリックACC活性化するクエン酸ACC重合促進して酵素活性高めている可能性があるが、重合ACC活性増大主な機構であるのか、in vitroでの実験におけるアーティファクトであるのかは明らかではない。他のアロステリック活性化因子には、グルタミン酸他のジカルボン酸がある。長鎖・短鎖アシルCoAACC負のフィードバック阻害因子である。 グルカゴンまたはアドレナリン細胞表面受容体結合した場合にはACCリン酸化が行われるが、リン酸化主要な要因細胞エネルギー状態に伴う、AMPレベルの上昇によるAMP活性化プロテインキナーゼAMPK)の活性化よるものである。AMPKACCの調節因子となる主要なキナーゼであり、双方ACCに対して多くのセリン残基リン酸化し、不活性化を行う。ACC1に対しては、AMPKはSer79、Ser1200、Ser1215をリン酸化する。プロテインキナーゼAACCリン酸化を行うが、ACC1よりもACC2に対するリン酸化能が高い。しかし、ACCの調節におけるプロテインキナーゼA役割現在のところ不明であるACCには推定リン酸化部位他にも多く存在するため、調節に重要な他のACCキナーゼ存在する考えられている。 このタンパク質アロステリック調節にはmorpheeinモデル利用されている可能性がある

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/08/06 05:51 UTC 版)

ATM (タンパク質)」の記事における「調節」の解説

二本切断後のATM活性化には機能的なMRN複合体必要である。この複合体哺乳類細胞ではATMの上流で機能しCHK2p53などの基質に対するATM親和性増大させるようなコンフォメーション変化誘導する二本切断がない状態では、不活性なATM二量体または多量体として細胞内存在している。DNA損傷に伴ってATMはSer1981残基自己リン酸化する。このリン酸化ATM二量体解離引き起こし活性型ATM単量体遊離するATMキナーゼ正常な活性にはさらなる自己リン酸化(Ser367とSer1893)が必要であるMRN複合体によるATM活性化には、MRE11結合するMDC1(英語版)による二本切断末端へのATMリクルートと、その後のNBS1のC末端介したキナーゼ活性促進、という少なくとも2つ段階先行して起こることが必要である。キナーゼドメインの活性の調節には、FATPRD、FATCの3つのドメイン関与しているFATドメインATMのキナーゼドメインと相互作用し、ATM自身のC末端領域安定化する。FATCドメインキナーゼ活性重要であり変異に対する感受性が高い。FATCドメインタンパク質間相互作用媒介し例えば、ATMのLys2016をアセチル化するヒストンアセチルトランスフェラーゼ TIP60相互作用する。アセチル化PRDドメインC末端部分に対して行われATMキナーゼ活性化単量体への変換必要であるPRDドメイン全体欠失ATMキナーゼ活性喪失させるが、小さな欠失活性影響与えない

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/31 15:49 UTC 版)

KAT5」の記事における「調節」の解説

KAT5触媒活性は、細胞周期のG2/M期におけるリン酸化によって調節されている。KAT5セリン86番と90番のリン酸化は、その活性低下させるG2/Mチェックポイント適切に機能せず、無制御増殖を行うがん細胞は、サイクリン依存性キナーゼによるリン酸化介したKAT5の調節を喪失していることがある

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/01 23:21 UTC 版)

G1期」の記事における「調節」の解説

細胞周期一連のイベント正し順序起こるよう、各期間のタイミング調整し制御する緊密な調節システム存在しており、サイクリン依存性キナーゼCDK)による生化学的トリガーが、正確な時期正確な順序細胞周期イベントスイッチを入れる細胞周期には3つのチェックポイント存在しG1/Sチェックポイント酵母ではスタートチェックポイント)、G2/Mチェックポイント、そしてスピンドルチェックポイント呼ばれる

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/04/15 14:50 UTC 版)

カスパーゼ-9」の記事における「調節」の解説

カスパーゼ-9リン酸化によって負の調節が行われる。このリン酸化セリン/スレオニンキナーゼAktによってセリン196残基に対して行われカスパーゼ-9活性化プロテアーゼ活性阻害されることでカスパーゼ-9アポトーシスさらなる活性化抑制されるセリン196残基触媒部位から離れており、Aktカスパーゼ-9アロステリック阻害因子として作用する阻害因子カスパーゼ-9二量体化に影響与え基質結合する溝のコンフォメーション変化引き起こすAktin vitroではプロセシングされていないカスパーゼ-9プロセシングされたカスパーゼ-9双方作用することができ、プロセシングされたカスパーゼ-9大サブユニットに対してリン酸化が行われる。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/06/09 13:46 UTC 版)

ピルビン酸キナーゼ」の記事における「調節」の解説

解糖系は、ヘキソキナーゼによるグルコースリン酸化ホスホフルクトキナーゼによるフルクトース-6-リン酸リン酸化ピルビン酸キナーゼによるPEPからADPへのリン酸基転移3つの触媒段階高度な調節を受ける。通常の条件下では、これら3つの反応全て大きな負の自由エネルギー有する不可逆的反応であり、この経路の調節を担う。ピルビン酸キナーゼ活性は、アロステリックエフェクター共有結合修飾ホルモンによって最も広範な調節を受けている。ピルビン酸キナーゼ最も重要な調節因子フルクトース-1,6-ビスリン酸FBP)であり、この酵素アロステリックエフェクターとして作用する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/08/03 02:21 UTC 版)

プロテインキナーゼB」の記事における「調節」の解説

Akt1はPI3K/AKT/mTOR経路英語版)などに関与している

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/05/20 00:14 UTC 版)

インターフェロンγ」の記事における「調節」の解説

IFN-γ発現5' UTRシュードノット構造によって調節されている。また、マイクロRNAmiR-29によっても直接的もしくは間接的に調節されている。さらに、T細胞ではIFN-γ発現はGAPDHを介して調節されている。この相互作用は3' UTR行われ、GAPDHの結合mRNA翻訳阻害する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/06/27 09:31 UTC 版)

GRIA2」の記事における「調節」の解説

脳のGluR2転写産物ではQ/R部位編集100%頻度生じており、これは100%頻度編集される既知の唯一の例である。しかしながら線条体皮質一部神経細胞では編集頻度低下しており、これらの特定の神経細胞高レベル興奮毒性生じ理由であると示唆されている。R/G部位発生過程調節されており、胚の脳ではほぼ編集されていないが、出生後編集レベル上昇する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/06/09 21:45 UTC 版)

コレステロール」の記事における「調節」の解説

コレステロール生合成量は体内コレステロールレベルが直接調節している。しかしコレステロール恒常性について判明していることごく一部である。まず食事から吸収する量が増大する生合成抑制され吸収量が減ると反対に作用する主要な調節機構次の通りである。 細胞内のコレステロール量は小胞体上のSREBPタンパク質 (sterol regulatory element binding protein 1 and 2) により検出されるコレステロール存在するとSREBPは他の2つタンパク質SCAP (SREBP-cleavage activating protein) と Insig1 とが結合する。 コレステロールレベルが減少すると、Insig-1が遊離することでSREBP-SCAP複合体ゴルジ体へと移動する。 SREBPはS1P (site 1 protease) とS2P (site 2 protease) とに分割され、コレステロールレベルが低い状態で2つ酵素SCAPにより活性化する分割されたSREBPは移動しSRE (sterol regulatory element) と結合して転写因子として作用し幾つかの遺伝子発現させるこれらの遺伝子中にLDL受容体HMG-CoAレダクターゼ含まれる。 そして血流中を循環するLDL取り込むように働くと共にHMG-CoAレダクターゼコレステロール生合成増大させる。 この機構ほとんどは1970年代マイケル・ブラウンジョーゼフ・ゴールドスタインによって解明され、彼らは1985年ノーベル生理学・医学賞受賞している。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/06/25 16:17 UTC 版)

サイクリンA2」の記事における「調節」の解説

サイクリンA2レベルは、細胞周期進行密接に同期している。サイクリンA2転写G1期終盤開始されS期中盤ピークプラトー達しG2期には低下するサイクリンA2転写大部分転写因子E2F英語版)によって調節されており、G1期R点英語版)の通過後に開始されるR点以前にサイクリンA2存在しないのは、低リン酸化状態のRbタンパク質(pRb)によってE2F阻害されるためであるR点通過後はpRbリン酸化されてE2F結合できなくなりサイクリンA2転写が行われる。サイクリンA2-CDK2複合体最終的にはE2Fリン酸化し、サイクリンA2転写オフにする。E2Fプロモーター抑制解除することでサイクリンA2転写促進する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/05/25 22:30 UTC 版)

ポロ様キナーゼ」の記事における「調節」の解説

Plkは、上流キナーゼホスファターゼ作用や、特定の細胞内構造体への局在によって、タンパク質合成分解レベル制御されている。Plk触媒ドメインのTループ(または活性化ループ)と呼ばれる短い領域内部のリン酸化によって活性化されループ内にはいくつかのセリン/スレオニンリン酸化部位同定されている。Plkk1(英語版)とプロテインキナーゼAPKA)がin vitroPlk1リン酸化することが示されている。Plk1PBDリン酸化ペプチド結合モチーフであり、基質認識局在重要である有糸分裂終結時にはPlkユビキチンリガーゼである後期促進複合体APC)と接触しユビキチン-プロテアソーム経路を介して分解される

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/04/30 05:37 UTC 版)

サイクリンA」の記事における「調節」の解説

サイクリンA転写緊密に調節されており、細胞周期進行同期している。サイクリンA転写開始は、G1期からS期への進行必要な転換点であるR点英語版)(restriction point)の通過同調している。転写S期中盤ピーク達しG2期終盤急激に低下する

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出典:『Wiktionary』 (2021/08/21 14:00 UTC 版)

名詞

調 (ちょうせつ)

  1. 程よい状態整えること。

動詞

活用


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