構造と機能
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クローディンは4つの膜貫通ドメインと2つの細胞外ループをもつ分子量23kDの小さな4回膜貫通蛋白質である。W-GLW-C-Cというクローディンモチーフをもつ。ヒトやマウスでは少なくとも24種類のサブタイプの多遺伝子ファミリーを構成する。細胞生物学的な研究からクローディンの基本的な性質は以下のようにまとめられる。 隣り合う細胞の両側から細胞接着部位に集積し、タイトジャンクションの細胞膜密着構造と膜内のストランド構造を形成する。 様々な組織で細胞あたり複数のサブタイプが上皮細胞に共発現していることが多く、上皮のタイプによって発現するサブタイプの組み合わせが異なる。 複数のクローディンが共発現している場合、一般にタイトジャンクションはこれらのクローディンがモザイク状に集まって形成される。 タイトジャンクションを形成するクローディンのサブタイプには機能的な差異があり、細胞間隙の透過バリア形成に徹するバリア型クローディンとナトリウムイオンなど無機イオンや水などのような小分子を通す穴を形成するチャネル型クローディンが存在する。
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構造と機能
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モジュール化されており、LESSの様々な要素を実装している。bootstrap.lessにはコンポーネントのスタイルシートが含まれており、利用者は使用するコンポーネントを選択して、ファイル自体を修正できる。 基本設計の修正は限定範囲で可能であり、LESSでの宣言により大規模な修正が可能となる。 LESS使用の際は、変数、関数、演算子、ネストされたセレクタだけでなく、Mixinが使用可能となる。 Ver2.0以来、ドキュメント内に特別な「カスタマイズ」オプションが追加された。また、利用者は必要に応じて様々なオプションの値、コンポーネント、修正をフォームで選択することができる。その後生成されたパッケージには、構築済みのCSSが含まれる。
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構造と機能
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「プロテインホスファターゼ2」の記事における「構造と機能」の解説
PP2Aは、構造Aサブユニットと触媒Cサブユニットからなる二量体のコア酵素と、調節Bサブユニットから構成される。PP2Aの触媒CサブユニットがA、Bサブユニットと結合すると、機能や特性の異なる数種類のホロ酵素が作られる。AサブユニットはHEATリピートタンパク質ファミリーのメンバーで、ヘテロ三量体複合体の形成に必要な足場タンパク質である。Aサブユニットが結合すると、Bサブユニットが存在しなくても、触媒Cサブユニットの酵素活性は変化する。CサブユニットとAサブユニットには真核生物の間で顕著な配列保存性が存在する一方で、Bサブユニットはより多様で、ホロ酵素の局在や特異的活性の制御に重要な役割を果たすと考えられている。多細胞の真核生物では、4つのクラスの調節サブユニット (B (PR55)、B′ (B56 or PR61)、B″ (PR72)、B‴ (PR93/PR110))の、少なくとも16のメンバーが発現している。加えて、補助タンパク質や翻訳後修飾 (メチル化など) がPP2Aのサブユニットの結合や活性を制御している。 PP2Aの活性部位には2つのマンガンイオンが位置している。 機能タンパク質正式名別名など構造サブユニットA PPP2R1A(英語版) protein phosphatase 2 scaffold subunit Aalpha PP2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoformsubunit A, PR65-alpha isoform PPP2R1B(英語版) protein phosphatase 2 scaffold subunit Abeta PP2A 65 kDa regulatory subunit A beta isoformsubunit A, PR65-beta isoform 調節サブユニットB PPP2R2A(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit Balpha PP2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoformsubunit B, B-alpha isoform PPP2R2B(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit Bbeta PP2A 55 kDa regulatory subunit B beta isoformsubunit B, B-beta isoform PPP2R2C(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit Bgamma PP2A 55 kDa regulatory subunit B gamma isoformsubunit B, B-gamma isoform PPP2R2D(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit Bdelta PP2A 55 kDa regulatory subunit B delta isoformsubunit B, B-delta isoform PPP2R3A(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B''alpha PP2A 72/130 kDa regulatory subunit Bsubunit B, B''-PR72/PR130 PPP2R3B(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B''beta PP2A 48 kDa regulatory subunit Bsubunit B, PR48 isoform PPP2R3C(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B''gamma PP2A regulatory subunit B'' subunit gammasubunit G5PR PPP2R4(英語版) protein phosphatase 2 phosphatase activator PP2A regulatory subunit B'subunit B', PR53 isoform PPP2R5A(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B'alpha PP2A 56 kDa regulatory subunit alpha isoformsubunit B, B' alpha isoform PPP2R5B(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B'beta PP2A 56 kDa regulatory subunit beta isoformsubunit B, B' beta isoform PPP2R5C(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B'gamma PP2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoformsubunit B, B' gamma isoform PPP2R5D(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B'delta PP2A 56 kDa regulatory subunit delta isoformsubunit B, B' delta isoform PPP2R5E(英語版) protein phosphatase 2 regulatory subunit B'epsilon PP2A 56 kDa regulatory subunit epsilon isoformsubunit B, B' epsilon isoform 触媒サブユニットC PPP2CA(英語版) protein phosphatase 2 catalytic subunit alpha catalytic subunit alpha isoform PPP2CB(英語版) protein phosphatase 2 catalytic subunit beta catalytic subunit beta isoform
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構造と機能
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ホボウストーブは大抵、様々な大きさの空き缶の蓋を取り除き、上側と下側に幾つか穴を開けることによって製作される。これが燃焼室となり、炉となり、五徳ともなる。 単純な構造のホボウストーブの場合、燃料は缶の底に置く。右の写真のように缶の底の少し上に空気の流れを良くし灰を落とすための火格子(あるいは金属板に穴を開けて製作した火格子として機能するもの)を有する場合は、その上に燃料を込める。熱と煙は上部に空けられた穴から放出され、対流により底の近くに空けられた開口部から空気が取り入れられる。 通常、ホボウストーブは開いた蓋の部分に鍋を置いて加熱するが、中には缶を逆さにして底の部分をフライパンのように用いて調理するバリエーションも存在する。 ホボウストーブの利点として多種の燃料を使用できる点が挙げられる。一般的なのは地面に落ちている乾いた小枝、薪、松かさ、固形燃料、可燃性のゴミである。生木や朽ち木も使用できる。砂漠や高山以外なら燃料はほとんどどこでも調達可能である。 ホボウストーブの別の利点は製作の容易さである。ホボウストーブ自体はさまざまな材料から組み立てることができ、ペンキや食品の缶、バケツ、ドラム缶が良く用いられる。
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構造と機能
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膜侵襲複合体は、C5b、C6、C7、C8、C9という構成分子からなり、構築には多くの蛋白質が関与する。 活性の高いC5b分子はC6分子と結合してC5b-6複合体を形成し、次にC7分子と結合してC5b-6-7複合体を形成する。 C5b-6-7 複合体は、α、β、γ の 3 つの鎖で構成される C8 分子と結合して、C5b-6-7-8 複合体を形成する。後者は C9 分子と結合し、C9 重合における触媒として機能する。C9 は構造が変化すると疎水性領域が露出して C9 が標的の膜の脂質二重層に入り込む。また、このとき変化した C9 が別の C9 分子と結合し、それがさらに別の C9 分子と結合するという連鎖反応が生じる。連鎖の結果として生じた C9 分子群は輪を形成し、生体膜を貫通するチャネルを形成する。
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構造と機能
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Q-SNAREタンパク質であるSNAP-25は、分子中央部のシステイン残基に共有結合したパルミトイル側鎖を介して細胞膜の細胞質側に固定されている。このことは、SNAP25は膜貫通ドメインを持たないことを意味する。 SNAP-25は、4本のαヘリックスドメインからなるSNARE複合体に2本のαヘリックスを提供している因子として同定された。SNARE複合体は小胞融合に関与し、細胞膜への小胞のドッキングと融合によってエキソサイトーシスが行われる。小胞関連膜タンパク質(英語版)(VAMP)ファミリーのシナプトブレビン(英語版)、そしてシンタキシン1(英語版)もそれぞれ1本ずつαヘリックスを提供することでSNARE複合体の形成を助ける。SNAP-25はシナプトブレビン、シンタキシン1とともに組み立てられ、これらの選択的な結合により正確な位置での小胞のドッキングと融合が行われる。 SNARE複合体の形成の際には、シナプトブレビン、シンタキシン1、SNAP-25は結合し、互いに巻き付いてコイルドコイル構造を形成し始める。シナプトブレビンとシンタキシン1の双方のαヘリックスがSNAP25のαヘリックスと結合する。シナプトブレビンはSNAP-25のαヘリックスのC末端近傍に結合するが、シンタキシン1はN末端近傍に結合する。 SNAP-25はシナプス前のP型(英語版)、Q型(英語版)、L型(英語版)の電位依存性カルシウムチャネルを阻害し、シナプトタグミン(英語版)のC2BドメインにCa2+非依存的に結合する。SNAP-25はグルタミン酸作動性シナプスではCa2+応答性を低下させるが、GABA作動性シナプスには存在しない。 SNAP-25には2つのアイソフォーム(mRNAのスプライスバリアント)が存在し、それぞれSNAP25A、Bと呼ばれている。2つのアイソフォーム間には9アミノ酸残基の差異が存在し、4つのシステイン残基のうちの1つも位置が異なる。両者の主要な特徴は下の表に記されている。 SNAP25ASNAP25B構造 N末端のαヘリックス中心部に密集した4つのシステイン残基を含むランダムコイルリンカー領域 C末端のαヘリックス N末端のαヘリックスC末端側に密集した4つのシステイン残基を含むランダムコイルリンカー領域 C末端のαヘリックス 発現 胚や発生中の神経組織で主要なアイソフォーム脳下垂体や副腎を除いて成体組織ではほとんど発現していない 胚発生中はほとんど発現していないが、成体神経組織では主要なアイソフォーム 局在 分散 神経終末やバリコシティ(varicosity)に局在
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/10/04 17:43 UTC 版)
SHP2は、パラログであるSHP1(PTPN6(英語版))と同じく、N末端の2つのタンデムなSH2ドメインにPTPドメインが続くというドメイン構造をしている。不活性状態では、N末端のSH2ドメインがPTPドメインに結合して基質が活性部位へアクセスすることを防いでおり、自己阻害状態となっている。標的のリン酸化チロシン残基への結合に伴ってN末端のSH2ドメインはPTPドメインから解離し、自己阻害状態を解除することによって酵素を活性化する。
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構造と機能
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「ジョン・F・ケネディ国際空港」の記事における「構造と機能」の解説
4本の滑走路が中央ターミナルを囲み、それぞれがペアで平行に走っている。13R-31L滑走路は商用滑走路としては北米最長の4440m。 1948年から1957年まではターミナルが1つしかなかった。その後国際線到着ターミナルは老朽化のために14億ドル掛けて2001年に第4ターミナルとして改装された。その他8つのターミナルは1958年から1971年にかけて各ターミナルはそのターミナルのメインとなる航空会社によって設計され作られた。これらのターミナルは貨物の取り扱いに関しても非常に大きな機能を持っている。 パンアメリカン航空のメインターミナルで「パンナム・ワールドポート」の愛称で呼ばれていた第3ターミナルは1962年に完成した。特筆する点として長円形の屋根が、放射状に32本ものケーブルで吊るされている。屋根は旅客エリアをカバーしている。これは乗客がスポットに泊められた飛行機に楽に移動するための特別な橋となっている。 トランス・ワールド航空のメインである第5ターミナルも1962年に完成した。家具デザイナーとしても知られるフィンランド生まれのアメリカ人建築家エーロ・サーリネンによって設計された。また第3ターミナル、第5ターミナルともに1970年代に改装されている。 貨物の取り扱い量も多く、現在アメリカン航空、アシアナ航空、キャセイパシフィック航空、エミレーツ・スカイカーゴ、ルフトハンザ・カーゴ、日本貨物航空、ユナイテッド航空など、100社以上が貨物専用便を就航させており、敷地内には航空貨物を取り扱う施設も数多い。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/02/19 23:18 UTC 版)
mdm2遺伝子の全長の転写産物は491アミノ酸、約56kDaのタンパク質をコードしている。このタンパク質はいくつかの保存された構造ドメインを含んでおり、N末端のp53相互作用ドメインの構造はX線結晶構造解析によって解かれている。Mdm2タンパク質にはcentral acidic domainと呼ばれる領域(230-300番残基)が存在する。このドメイン内の残基のリン酸化は、Mdm2の機能の調節に重要なようである。加えて、この領域は核外搬出シグナルと核移行シグナルを含んでおり、これらはMdm2の適切な核-細胞質間輸送に必須である。Mdm2内で保存された他のドメインとしてはジンクフィンガードメインがあるが、その機能は未解明である。 また、Mdm2はC末端にRINGドメイン(英語版)(430-480番残基)を含んでおり、2つの亜鉛イオンを配位するC3-H2-C3コンセンサス配列を含んでいる。これらの残基は亜鉛の結合に必要であり、RINGドメインの適切なフォールディングに必須である。Mdm2のRINGドメインはE3ユビキチンリガーゼ活性を持ち、Mdm2の自己ユビキチン化にはこのドメインで十分である。Mdm2のRINGドメインは、核小体局在化配列を含むとともに、ヌクレオチド結合タンパク質に特徴的なWalkerモチーフが含まれているという点で独特である。RINGドメインはRNAに特異的に結合するが、その機能は未解明である。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/02/20 01:05 UTC 版)
ヒトでは、U1 snRNAの長さは164塩基であり、4つのステムループを形成し、5'末端にトリメチル化グアノシンのキャップを有している。3番から10番までの塩基の配列は保存されており、RNAスプライシングの際にイントロンの5'スプライス部位を塩基対を形成する。126番から133番までの塩基はSm部位を形成し、その周囲にSmタンパク質(英語版)のリングが組み立てられる。ステムループIはU1-70K(英語版)タンパク質に、ステムループIIはU1-A(英語版)タンパク質に、ステムループIIIとIVはコアRNPドメイン、SmB/B'、SmD1/2/3、SmE、SmF、SmGからなるヘテロ七量体Smリングに結合する。U1-C(英語版)は主にタンパク質間相互作用を行う。 5'スプライス部位へのU1 snRNAの結合はスプライソソームの組み立てに必要であるが、十分ではないことが実験的に示されている。U2 snRNPとU5.U4/U6 tri-snRNPのリクルートの後、スプライソソームはスプライシング反応の触媒の前に5'スプライス部位をU1 snRNAからU6 snRNAへと受け渡す。 後生動物と酵母のU1 snRNAの配列と二次構造には大きな差異が存在し、酵母のものはかなり長い(568ヌクレオチド)。しかしながら、すべてのU1 snRNAにはヘリックスI、II、IIIの近位領域、IVという共通したコアが存在している。 近年、選択的ポリアデニル化部位の選択の調節に関するU1 snRNPの標準的でない役割について記載された。転写率の増加はU1 snRNPを「吸収」し、その利用可能性を低下させることが提唱されている。このモデルは実験的に支持されており、アンチセンスモルフォリノ(英語版)オリゴヌクレオチドによるU1 snRNPレベルの低下は量依存的にポリアデニル化部位の使用頻度の変化をもたらし、より短いmRNA転写産物が形成されるようになる。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/02/19 23:41 UTC 版)
真核生物細胞のほとんどのmRNAは、5'末端が7-メチル-グアノシンの5'キャップ構造(m7GpppX、Xは任意のヌクレオチド)によって保護されている。この構造は、翻訳、スプライシング、mRNAの安定性、RNAの核外搬出の向上など、いくつかの細胞過程と関係している。eIF4EはmRNAのキャップ構造をリボソームへ差し向ける真核生物の翻訳開始因子(英語版)である。24 kDaのポリペプチドで、遊離型またはeIF4F(英語版)複合体の一部として存在する。ほぼすべてのmRNAは、タンパク質へ翻訳されるためにeIF4Eを必要とする。eIF4Eは真核生物の翻訳装置の律速となる構成要素であり、真核生物におけるタンパク質合成においてmRNAとリボソームの結合段階に関与している。 eIF4Fの他のサブユニットは、ATPアーゼ活性とRNAヘリカーゼ活性を持つ47 kDaのeIF4A(英語版)と、足場タンパク質である220 kDaのeIF4G(英語版)である。 一部のウイルスは、eIF4GのeIF4E結合部位が除去されるようにeIF4Gを切断する。ウイルスはeIF4Eがなくともタンパク質への翻訳を行うことができる。また、一部の細胞タンパク質も翻訳にeIF4Eを必要とせず、そのようなタンパク質として最もよく知られているものは熱ショックタンパク質である。ウイルスタンパク質もこうした細胞タンパク質のどちらも、RNA中のIRESを介してタンパク質への翻訳が行われる。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/06 20:00 UTC 版)
陰茎は、平常時は左右の脚の間の前方に懸垂する柔軟な器官で、普段は排尿に用いられ、また性的興奮性交時には勃起し、精液を射出する器官でもある。思春期に第二次性徴によって男性器のタナー段階IIIより陰茎が長くやや太くなり(陰茎の増大から約1年後に陰茎基始部から陰毛が発生し始める、発生し始める時、男性器のタナー段階は成長に個人差があるため、IIIのままかIV以降に成長しているかのどちらかとなる)、IVで長く太くなり、陰茎亀頭が発達する。そしてVで成人型となる。完全にまっすぐな陰茎はまれであり、大抵上下左右いずれかの方向に曲がっている。大きく曲がっていても性交に支障はまずないが、45°を超えるようだと性交に支障を来たし、手術で矯正することがある[要出典]。 「ペイロニー病」も参照
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/04/23 15:35 UTC 版)
GPC3遺伝子は約 70 kDaの前駆体コアタンパク質をコードし、フーリンによる切断によって約 40 kDaのN末端サブユニットと約 30 kDaのC末端サブユニットが作り出される。哺乳類では6種類のグリピカン(英語版)が同定されている。グリピカンは細胞表面のヘパラン硫酸プロテオグリカンで、膜に結合したタンパク質コアに多数のヘパラン硫酸(英語版)鎖が結合している。グリピカンなどのGRIPS(glypican-related integral membrane proteoglycan family)と呼ばれるプロテオグリカンファミリーのメンバーは、GPIアンカーを介して細胞膜へ固定されたコアタンパク質を含んでいる。こうしたタンパク質は細胞分裂の制御や成長調節に関与している可能性がある。GPC3はWntとFrizzled(英語版)の双方と結合し、下流のシグナル伝達を開始する複合体を形成する。WntはGPC3のIdoA2S(2-O-sulfo-α-L-iduronic acid)とGlcNS6S(2-deoxy-2-sulfamido-α-D-glucopyranosyl-6-O-sulfate)を含むヘパラン硫酸構造を認識し、GlcNS6S3Sへの3-O-硫酸化によって結合は大きく強化される。GPC3のコアタンパク質はWntの共受容体(英語版)として機能している可能性がある。GPC3のN末端領域のシステインリッチドメインには、Wnt3a(英語版)と相互作用する疎水的な溝が同定されている。HN3ナノボディを用いてGPC3のWnt結合ドメインをブロックすることで、Wntによる活性化を阻害することができる。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/03/03 12:53 UTC 版)
無弓類に側頭窓は存在せず、単弓類には1対、双弓類には2対存在する。上側の側頭窓は上側頭窓、下側の側頭窓は下側頭窓と呼ばれ、双弓類には上下の両方が揃い、単弓類は下側頭窓のみが存在する。かつては上側頭窓のみを持つグループとして広弓類が提唱され、魚竜と鰭竜類(英語版)(首長竜と偽竜類)が広弓類に分類されていたが、後にこの特徴は双弓類から派生したと解釈されるようになった。この他にも双弓類は大型化や退化など属種によって様々な変化を遂げており、例えば現生鳥類は上下の側頭窓が癒合して区別がつかなくなっている。単弓類では進化するにつれて大型化する傾向がある。ヒトをはじめとする派生的哺乳類では下側頭窓が塞がって側頭窩を形成している。 なお、上側頭窓と下側頭窓はいずれも鱗状骨とその隣接する骨から構成されている。以下の図においてJは頬骨(Jugal)、Poは後眼窩骨(英語版)(Postorbital)、Sqは鱗状骨(Squamosal)、Qjは方形頬骨(英語版)(Quadratojugal)、Qは方形骨(Quadrate)を指す。 無弓類 単弓類 "広弓類"(双弓類) 双弓類 有鱗目(双弓類) 機能としては頭骨の軽量化のほか、太い側頭筋の収納が挙げられる。古生物学者アルフレッド・ローマーは、顎を噛み締めた際に側頭筋が収縮して太さを増すことから、膨らんだ筋肉を収納する孔があれば都合がよいため、側頭窓という形質が誕生したと考えている。そのため一般に側頭窓を持つ動物は側頭窓を持たないものよりも咬合力が強いと推測される。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/11/14 17:06 UTC 版)
「ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体」の記事における「構造と機能」の解説
ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体は、真核生物のミトコンドリアのマトリックスに位置する。全部で60のサブユニットを含み、3つの機能性タンパク質を組織する。 酵素略称補因子# サブユニットピルビン酸デヒドロゲナーゼ (アセチル基転移)(EC 1.2.4.1) E1 チアミン二リン酸 24 ジヒドロリポイルトランスアセチラーゼ(EC 2.3.1.12) E2 α-リポ酸CoA 24 ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ(EC 1.8.1.4) E3 FADNAD+ 12
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/11/16 15:25 UTC 版)
筋紡錘は 筋内線維の束: 細い筋線維(筋細胞)の束 感覚神経終末 γ運動ニューロン終末 で構成されている。これからの構成成分が膜に包まれて筋肉の中に埋め込まれている。 筋肉の伸長によって筋内線維が伸長すると、筋内線維に巻き付いている感覚神経末端が物理的に引き延ばされる。感覚神経末端には膜の伸展を検知するチャネルが存在しており、筋肉の伸長によって感覚神経が活性化する。これが筋肉の伸長シグナルとして身体へと送られる。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/10 08:01 UTC 版)
3つの半規管、すなわち「前半規管」「後半規管」「外半規管(外側半規管、水平半規管とも)」は、それぞれがおよそ90度の角度で傾いており、X軸・Y軸・Z軸のように三次元的なあらゆる回転運動を感知することができる。なお、前半規管と後半規管は、膨大部でない方の片脚側が接合した総脚となっている。 半規管の外側は骨でできており(骨半規管)、そのすぐ内側に膜がある(膜半規管)。それぞれ内耳の骨迷路・膜迷路の一部を構成している。膜半規管の内部はリンパ液で満たされており、片方の付け根は膨大部となり内部に有毛細胞(感覚細胞)がある。その感覚毛はクプラ(膨大部頂)で結束されている。頭部が回転すると、体内にある三半規管も回転するが、内部の液体であるリンパ液は慣性によって取り残されるため、相対的には「三半規管の内部をリンパ液が流れる」ことになる。そのようにリンパ液が流れるとクプラも動き、それに付随した有毛細胞が刺激されることで、前庭神経から脳に刺激が送られ、体(頭部)の回転が感知できるしくみである。 回転が続くとリンパ液も一緒に回転してしまうので、体の回転が止まっても今度はリンパ液の回転がすぐには止まらず、誤った信号を脳へ送ることになる(“目が回る”状態)。また、水中では、耳孔内に冷たい水分が流れ込んでくるため、リンパ液の粘性が高まり、回転覚などが掴みにくくなる。その結果、場合によってはパニックに陥って上下の判断がつかなくなり、水面に出るのが困難になる。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/14 14:48 UTC 版)
赤血球の役割は酸素と二酸化炭素の運搬であり、その構造は表面の赤血球膜と内部の細胞質に分けられるが、赤血球細胞膜を通して酸素と二酸化炭素が交換され、細胞質のヘモグロビンと酵素の働きで酸素と二酸化炭素は輸送される。 通常の細胞が持つ核などの細胞内器官を捨て去っているため、細胞質は水とヘモグロビンで容積のほとんどを占め、それ以外は解糖系やペントースリン酸経路に関わる酵素、炭酸脱水酵素、グルコース、炭酸、Na+, Ca2+, K+, Cl- などのイオンなどわずかであり、正常な赤血球の細胞質には顕微鏡観察で目に付く構造はない。 形状は両面中央が凹んだ円盤状であるが、それは同じ体積の球に比べ表面積が30-40%大きく、その大きな表面積のため酸素・二酸化炭素の交換が球状の場合よりも有利であると考えられている。また赤血球は毛細血管では折り曲げられたり変形したりして通過するが、球に比べて両面が凹んだ円盤状だと体積に比べ表面の赤血球細胞膜に余裕があるため、変形のひずみの力に対して細胞膜にかかる力が小さくなると考えられている。 成熟した赤血球は、通常の細胞が持つ核やミトコンドリア、リボゾーム、ゴルジ体、小胞体などを捨て去り、酸素の輸送に特化した細胞であるので、細胞の運動能やタンパク質・脂質の合成能を持たず、通常の細胞のようには多くのエネルギーを必要としない(そのために酸素を消費してエネルギーの産出を担うミトコンドリアを捨て去ることができる)。しかし、赤血球でも ATP を用いての陽イオンの輸送や細胞膜やヘモグロビンなどの各タンパク質の維持のために(通常の細胞よりは少ないものの)エネルギーを必要とする。エネルギーはグルコースを分解することで得られるが、グルコースの90%は嫌気性解糖系と呼ばれる多数の酵素による ATP合成経路であるエムデン-マイヤーホフ経路によって消費され ATP を産出する。この ATP は Na+ や K+ などの陽イオンの輸送や膜タンパクのリン酸化、解糖系自身の維持などに使われる。残りのグルコース10%は NADPH を産出するためにペントースリン酸経路を経由することで消費される。NADPH はヘモグロビンなどの各タンパク質が酸化されることを防ぎ、保護する。
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構造と機能
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「RNAポリメラーゼI」の記事における「構造と機能」の解説
Pol Iは14種類のタンパク質サブユニット(ポリペプチド)から構成される590 kDaの酵素で、出芽酵母Saccharomyces cerevisiaeのPol Iの結晶構造が2013年に2.8 Åの分解能で解かれている。サブユニットのうちの12種類は、RNAポリメラーゼII(Pol II)やRNAポリメラーゼIII(Pol III)にも同一または対応するサブユニットが存在する。他の2つのサブユニットは、Pol IIの転写開始因子と関連しており、Pol IIIにも構造的ホモログが存在する。 リボソームDNA(rDNA)の転写は核小体に限定されており、核小体形成域には42.9 kbのrDNA遺伝子の約400コピーが縦列反復(英語版)(タンデムリピート)構造で配置されている。各コピーは、18S、5.8S(英語版)、28S(英語版) RNA分子をコードする約 13.3 kbの配列を含んでおり、これらの間には internal transcribed spacer(ITS1、ITS2)、上流には 5' external transcribed spacer、下流には 3' external transcribed spacer と呼ばれるスペーサー領域が位置している。これらの要素は一緒に転写されて45S pre-rRNAを形成する。45S pre-rRNAはその後、C/D box、H/ACA box snoRNAによって切断され、一連の複雑な段階を経て2つのスペーサー領域が除去されて3つのrRNAが形成される。5S rRNAはPol IIIによって転写される。Pol Iによる転写は単純であるため最も速く働くポリメラーゼであり、対数増殖期にある細胞では細胞内の転写の60%までを占める。 Saccharomyces cerevisiae では、5S rDNAがrDNAリピートの内部に存在するという例外的な特徴を持つ。5S rDNAは転写されないスペーサー領域(NTS1、NTS2)と隣接しており、rDNAの残りの部分とは別にPol IIIによる逆向きの転写が行われる。
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構造と機能
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鼻は脊椎動物に見られる構造で、鼻孔を囲む部分である。鼻孔は魚類以上の脊椎動物にすべて存在するが、その部分が鼻としてまとまっているのは哺乳類だけである。こうした哺乳類特有の鼻は、爬虫類のような顔つきをしていた祖先の上あごの先(前上顎骨領域)が転用されて進化したとする説がある。 一般的な哺乳類において、鼻孔は頭の前端にあり、その周囲はやや周辺とは異なった盛り上がりを見せる。これが鼻である。ただしイルカやクジラ類は鼻孔が頭部背面にあり、鼻は見られない。クジラ類の鼻孔は噴気孔とも呼ばれる通り呼吸器官にほぼ特化しており、嗅覚は退化している。 鼻は口の上にあり、口よりやや前に突き出し、餌をとる寸前の確認に使われる。表面は感触器で、鼻腔内は嗅覚器としても機能する。豚やイノシシでは鼻先は地面をかきわけ、餌を探すなどの役割を担っている。もっともよく鼻を使う動物はゾウであろう。ゾウの鼻は非常に長いうえ多機能であり、大量の水を吸い上げることもできれば、物をつかんで持ち上げることもできる。ゾウはこの鼻の機能をフルに使い、餌を食べる時の補助に鼻を使うこともあれば、吸い上げた水を体にかけシャワーを浴びたり、逆に体を保護するために体に土を吹きつけるなど様々な用途に使用している。手にも似たこうした機能を持つ鼻はほぼゾウに限られたものである。
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構造と機能
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小脳は頭尾方向正中に存在する小脳虫部と左右一対の小脳半球から成っている。小脳表面には横走する溝(小脳溝)が存在し、小脳溝により小脳回が分けられている。小脳は上小脳脚、中小脳脚、下小脳脚によってそれぞれ中脳、橋、延髄と結ばれていて、多くの入出力線維が通っている。 小脳は大脳と同じく、灰白質と白質を持つ。白質はその樹木に類似した分岐構造から小脳活樹(arbor vitae、生命の木)と呼ばれ、4つの深部小脳核を含んでいる。小脳は大まかな機能に基づいて、3つの発生学的(肉眼的でもある)部位に分けられている。3層から成る小脳皮質には特徴的な細胞群が見られ、様々な入出力回路を形成している。酸素を含んだ血液が、脳底動脈・椎骨動脈より分岐する3本の動脈枝から供給される。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/07/29 02:10 UTC 版)
WRNはRecQヘリカーゼファミリーの一員である。また、3'→5'エキソヌクレアーゼ(英語版)活性を持つ唯一のRecQヘリカーゼである。エキソヌクレアーゼ活性によって、3'陥凹末端の分解や二本鎖DNA中のギャップからのDNA分解の開始などが行われる。WRNは相同組換えや非相同末端結合による二本鎖切断修復、塩基除去修復による一塩基損傷の修復に重要であり、複製停止からの回復に効果的である。WRNはテロメアの維持と複製、特にGリッチ配列の複製に重要である可能性がある。 WRNはオリゴマーであり、DNAの巻き戻し時には単量体として作用する一方で、溶液中では二量体、DNAとの複合体形成時には四量体を形成し、また六量体を形成することも観察されている。WRNの拡散速度は核質では1.62 μ m 2 s {\displaystyle {\tfrac {\mathrm {\mu m} ^{2}}{\mathrm {s} }}} 、核小体では0.12 μ m 2 s {\displaystyle \textstyle {\tfrac {\mathrm {\mu m} ^{2}}{\mathrm {s} }}} と測定されている。WRNのオルソログは、ショウジョウバエ、ツメガエル、C. elegansなど他の多数の生物にも存在する。WRNはゲノム安定性に重要であり、WRNに変異を有する細胞はDNA損傷やDNA切断に対する感受性が高くなる。 WRNのN末端はヘリカーゼ活性とヌクレアーゼ活性の双方に関与しており、C末端は重要ながん抑制因子であるp53と相互作用する。WRNはDNA修復、組換え、複製やDNA二次構造の解消時にエキソヌクレアーゼとして機能している可能性がある。WRNはホリデイジャンクションにおける分岐点移動に関与しており、その他のDNA複製中間体とも相互作用する。WRNをコードするmRNAはヒトの大部分の組織で同定されている。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/02/26 07:14 UTC 版)
テロメラーゼはテロメア配列の鋳型となるRNAと逆転写酵素、その他の制御サブユニットからなる複合体である。RNA構成要素はTERC (Telomere RNA Component, TRとも表記) 、逆転写酵素はTERT (Telomere Reverse Transcriptase) と呼ばれる。このRNAの長さはテトラヒメナで159塩基長、ヒトで451塩基長、出芽酵母で約1,300塩基長と様々である。逆転写酵素の活性部位はRNA型トランスポゾンがコードするそれと相同性がある。過剰発現の実験から、テロメラーゼ活性自体はRNAと逆転写酵素の二つの構成因子で十分であることがわかっているが、テロメラーゼは生体内において巨大な複合体 (1MDa以上) を形成しており、正常な機能には他の構成サブユニットも必要である。 ヒトのテロメラーゼは、TERT、TERC、ジスケリン (dyskerin) 、TEP1などのサブユニットによって構成されており、それらは異なる染色体上の遺伝子座にコードされている。TERT翻訳産物(タンパク質)は、非翻訳RNAであるTERCと一緒に折りたたまれる。TERTは一本鎖テロメア反復配列を付加できるように染色体の周囲を覆う二股の構造をとる。TERTとテロメアの鋳型を含むTERCは隣接している。ヒトTERCでは鋳型配列領域は 3'-CAAUCCCAAUC-5'であり、これを元にTERTはテロメアの3'側へ塩基を付加する(脊椎動物では6塩基配列5'-TTAGGG-3'(GGTTAG)を付加するが、他の生物では別の配列)。テロメラーゼは、この塩基付加を繰り返し、染色体のテロメアの伸長を行う。 コクヌストモドキ (Tribolium castaneum) TERTのタンパク質構造の詳細な解析が、2008年に行われた。このTERTは4つの保存されたドメイン(TRBD, fingers, palm, thumb)を含むタンパク質であり、レトロウイルスの逆転写酵素・ウイルスのRNAポリメラーゼ・バクテリオファージのDNAポリメラーゼ(ファミリーB)と共通の特徴を持つ環状構造をとっている。 テロメアおよびテロメラーゼの分子機構に関する実験には均一な細胞群を用いることが求められるため、主に出芽酵母やテトラヒメナといった単細胞生物、および哺乳類では培養細胞を用いて研究が行われている。テロメラーゼは細胞周期のS期(DNA合成期)にテロメアに誘導されて機能する。出芽酵母の研究では、テロメラーゼは細胞内で最も短いテロメアから優先的に伸長させていくことがわかりつつあり、長すぎるテロメアには抑制的に働く機構が見いだされている。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/07/30 13:46 UTC 版)
車輪は物体を地表に押し付ける力があるとき、その物体を地表に沿って効率的に動かすことを可能にする機械(機構)である。 車輪と軸は常に組み合わせて使われ、軸に対して車輪が回転するか、本体内で軸が(車輪と共に)回転する。どちらにしても機構的には同じである。 車輪と軸を使う際の抵抗力が単に物体を引きずった場合よりも小さくなるのは次のように説明できる(摩擦を参照): 摩擦を生じる接触部分にかかる垂直力は同じである。 軸が一回転することで車輪が一回転すると、軸の外周のぶんだけの摩擦距離で、車輪の外周のぶんだけ進むことになり、摩擦の生じる距離が大幅に小さくなる。 摩擦の生じる接触面が全て機構の中にあるため、地面との摩擦よりも摩擦係数をかなり低くできる。 摩擦面の摩擦を低減するのに軸受が使われる。最も単純な最古の軸受は単なる丸い穴で、そこに軸を通した(すべり軸受)。 例: 100 kg の物体を 10 m 引っ張るとする。摩擦係数 μ = 0.5 で、垂直力は 981 N とすると、なされる仕事(必要とされるエネルギー)は「仕事 = 力 × 距離」なので、981 × 0.5 × 10 = 4905 ジュールである。 ここで同じ物体に4つの車輪をつける。4輪と軸の間の垂直力は以前と(合計では)同じで 981 N である。車輪と軸が木製だとして、その摩擦係数を μ = 0.25 と仮定する。車輪の径を 1000 mm、軸の径を 50 mm とする。これを 10 m 移動させるとすると、摩擦面がこすられる距離は 0.5 m となる。したがってなされる仕事は 981 × 0.25 × 0.5 = 123 ジュールである。したがって、物体を直接ひきずる場合の 1/40 で済む。 追加のエネルギーが車輪と地面の接触で失われる。これは主に変形損失であり、転がり抵抗と呼ばれる。 地面の凸凹に対して車輪の径が十分大きければ、不規則な地面の上を楽に移動出来るという利点もある。 車輪単体は機械とは言えないが、軸や軸受と組み合わせることで、輪軸という単純機械になる。車両の車輪も輪軸の一例である。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/02/23 00:47 UTC 版)
Fダクトの主要構成部品は、エンジンカウル内部にある3系統のダクトと、中空構造のリアウィングである。 リアウィング注入用ダクト (A) Fダクトが機能オンの状態で気流が通過する。インダクションポッド周辺のインテークから気流を取り入れ、エンジンカバーからリアウイングにかけて伸びる背びれのような整流板(「ドーサルフィン」または「シャークフィン」)の内部を経由して、リアウィング内部へ空気を注入する。リアウィングの本体(メインプレート)に接続するタイプと、フラップに接続するタイプの2種類がある。 バイパス用ダクト (B) Fダクトが機能オフの状態で気流が通過する。ダクトAの途中から分岐し、リアウィングへ空力的に干渉しない位置(ギアボックス上部空間)に気流を放出する。 制御スイッチ用ダクト (C) ダクトAとBの分岐点からコクピット内部へと向かい、コクピット側壁に「穴」が開口している。この穴をドライバーが身体の一部(手の甲や肘、足の膝)で塞ぐ動作を機能オン・オフの切り替えに利用する。 コーナリング中、ダクトCの穴が開放された状態では、気流が分岐点からダクトBに流れてFダクトは機能しない。直線走行時、ドライバーがダクトCの穴を塞ぐと内圧が変化して分岐点の弁が切り替わり、気流がダクトAからリアウィング(フラップもしくはメインプレート)内に送り込まれる。 リアウィングの背面には横方向に細いスリットが切られており、内部に充填された空気はそこからエアカーテンのように漏れ出て、ウィング背面に沿って跳ね上げらようとする気流を強制的に剥離させる。その結果、リアウイングが機能不全状態(失速)になってダウンフォースと抗力が減少し、最高速度が伸びる。剥離によって圧力抗力が発生するが、ウィング裏表面の気圧差で生じる誘導抗力が減少するメリットのほうが大きい。 構造自体は単純であるが、意図した通り機能させることは難しい。メインプレートにスリットを設けた方がより失速効果を望めるが、ウィング前縁部は気流の勢いが強いため、一度剥離させた気流が再び張り付いてしまう恐れもある(フラップの方が失速効果は低いが剥離させやすい)。反対に、機能オフにしても分岐弁の加減でスリットから空気が漏れてしまうと、コーナリング中にダウンフォースを失って危険な状態になる。 また、機能オンに保つためにはドライバーが手で穴を塞ぎ続けなければならないため、その間は片手運転状態になってしまうことへの懸念もある。直線に限らず、スパ・フランコルシャンの超高速コーナー「オー・ルージュ」でも片手運転をしていたドライバーが数名いたという。 なお、ダウンフォースを最大化するモンテカルロ市街地コースやハンガロリンク、ダウンフォースをぎりぎりまで削るモンツァ・サーキットのような極端な空力パッケージを投入するサーキットでは、Fダクトを使用しないチームが見受けられた。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/07/21 09:33 UTC 版)
ヘムエリスリンにはその名に反してヘムが含まれていない。血液中で酸素を運搬するヘモグロビンやヘモシアニン、ヘモエリスリンなどの名前のヘムとは、鉄を意味するのではなく、ギリシア語で血を表す言葉に由来している。 酸素の結合部位は2つの鉄原子である。鉄原子はグルタミン酸やアスパラギン酸の側鎖のカルボキシル基や5つのヒスチジン残基を介してタンパク質に配位している。ヘムエリスリンとミオヘムエリスリンは、鉄中心の酸化還元状態に応じて次のように表記されることがある。 Fe 2 + − OH − Fe 2 + {\displaystyle {\ce {Fe^{2+}-OH-Fe^{2+}}}} 還元型 Fe 2 + − OH − Fe 3 + {\displaystyle {\ce {Fe^{2+}-OH-Fe^{3+}}}} 半中間型 Fe 3 + − O − Fe 3 + − OOH − {\displaystyle {\ce {Fe^{3+}-O-Fe^{3+}-OOH^{-}}}} 酸化型 Fe 3 + − OH − Fe 3 + − {\displaystyle {\ce {Fe^{3+}-OH-Fe^{3+}-}}} (リガンド) 中間型 ヘムエリスリンの酸素への結合は、還元型の鉄原子を2電子酸化してペルオキシド型にすることによって担われている。酸素分子の結合様式は次のようになる。 Fe Fe - O - O Fe - O - OH \ + O=O \ : \ O-H → O ·· H → O / ← / ← / Fe Fe Fe A (deoxy) B C (oxy) デオキシヘムエリスリンは水酸基で繋がった2つの第一鉄イオンを持つ(A)。1つの鉄イオンは六配位型、もう1つは五配位型である。間の水酸基は酸素結合後にペルオキシドに水素を供与し、1つの酸素原子と結合して酸化-中間型ヘムエリスリンとなる。その後酸素分子が五配位の鉄イオンの空いた部位と結合する(B)。最後に電子が第一鉄イオンから第二鉄の鉄中心へ移動し、ペルオキシドが結合する(C)。 ヘムエリスリンの単量体にはそれぞれ13 kDaから14 kDaの大きさのα型とβ型があり、通常は1種類でできたホモ八量体か2種類からなるヘテロ八量体であるが、二量体、三量体、四量体のヘムエリスリンを持つ種もいる。α型もβ型も4つのαヘリックスが鉄中心と結合している。サイズが大きいため単独で存在することはまれで、細胞や血球の中に存在することが多い。 ヘモグロビンとは異なり、ヘムエリスリンは酸素と配位結合しないため、酸素の運搬効率はヘモグロビンの約4分の1に過ぎない。しかし腕足動物の中には酸素と配位結合するヘムエリスリンを持つ種もいる。これはサブユニット間の相乗効果による。 一酸化炭素へのヘムエリスリンの親和性は、ヘモグロビンと異なりとても小さく、ヘムエリスリンを持つ生物は一酸化炭素に対して抵抗性がある。これはヘムエリスリンの結合の仕方によるもので、一酸化炭素との結合状態が安定でないためである。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/26 09:34 UTC 版)
c-Fosは380アミノ酸のタンパク質であり、二量体化のための塩基性ロイシンジッパー領域、C末端にDNA結合・トランス活性化ドメインを持ち、Junタンパク質と同様にホモ二量体を形成することもできる。In vitroでの研究では、Jun-Fosヘテロ二量体はJun-Junホモ二量体より安定で、より強いDNA結合活性を持つことが示されている。 血清、成長因子、発がんプロモーター、サイトカイン、UV照射など、さまざまな刺激がc-Fosの発現を誘導する。c-FosのmRNAとタンパク質はこうした刺激に応答して最初に発現するため、最初期遺伝子(英語版)と呼ばれている。誘導は迅速かつ一過的であり、刺激後15分以内に行われる。c-Fosの活性は翻訳後修飾によっても調節されており、MAPK、CDC2、PKA、PKC(英語版)などさまざまなキナーゼによってリン酸化が行われる。こうした修飾はタンパク質の安定性、DNA結合活性、転写因子のトランス活性化能に影響を与える。c-Fosは遺伝子の活性化も抑制も引き起こすが、双方の過程には異なるドメインが関与していると考えられている。 c-Fosは、細胞増殖、分化、生存など重要な細胞イベントに関与している。c-Fosは低酸素や血管新生と関係する遺伝子にも関与しているため、その調節異常は発がんの重要な因子となっている。また、c-Fosは細胞極性の喪失や上皮間葉転換を誘導し、乳腺上皮細胞の浸潤と転移をもたらす。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2016/01/27 07:53 UTC 版)
触媒サブユニットとカルシウム結合(調節)サブユニットからなる。さらにカルモジュリンが結合しこれによる調節も受ける。調節サブユニットにカルシウムが結合すると、カルモジュリン(これもカルシウムにより活性化される)とが結合し、触媒サブユニットが活性化される。すると他のタンパク質を脱リン酸化し、これによりシグナル伝達に関与する。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2017/06/28 09:51 UTC 版)
送信装置、受信装置、電源、空中線材料、送話器、受話器、電鍵、変調器と材料から構成される。送信装置は水晶制御と主発振によって電信または電話が可能だった。周波数範囲は1,500から7,500キロサイクル毎秒である。受信機には拡大と検波機能があり、周波数範囲は送信装置と同じだった。電源はプロペラと直流発電機を直結したもので、飛行時の風圧をプロペラが受けて回転し発電するものである。定格電圧は高圧700ボルト、低圧9ボルト。定格電流は高圧0.15アンペア、低圧9アンペア。回転数は3500回転毎分だった。空中線は絡車に内蔵され、これを垂下または巻き上げて運用する。ほか、付属品にケーブルと覆いが用意された。全備重量は50kgである。 装置は全て箱に収容し、車載運搬が可能だった。
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構造と機能
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2017/06/28 09:52 UTC 版)
本機は送信装置、受信装置、電源、空中線材料、付属品および材料から構成される。全備重量は約30kgである。 送信装置は送信機、機上調整盤、陽極電流計、中和調整機、送話器、受話器、ケーブル、交換用の予備品、および材料で構成される。送信機は水晶制御によって通話が可能である。周波数帯は4,600から5,000キロサイクル毎秒。受信機には拡大と検波の機能があった。周波数範囲は送信機と同じである。 電源はプロペラ発電機と付属品、予備品から構成された。これは風車式直流発電機であり、飛行時の風圧によって発電機と直結した小さなプロペラが回転し、電気を供給するものである。定格電圧は高圧側500ボルト、低圧側が10ボルト。定格電流は高圧側が0.12アンペア、低圧側が8アンペアである。回転数は3,500回転毎分。ケーブル、覆いが付属品としてつけられた。予備品は交換用部品である。 空中線材料は空中線絡車と材料から成る。絡車は内部に巻いたワイヤーの巻降ろし、巻き揚げに用いた。 全ての機材を箱に収納し、車載して運搬可能である。
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