X線結晶構造解析

生物学用語辞典

X線結晶解析

同義/類義語：X線解析, X線結晶構造解析
英訳・(英)同義/類義語：X-ray crystallography

結晶中をX線が通過すると、X線は波としての性質を示し、結晶中に規則正しく並んだ粒子のそばを通過するときに曲がり込み（回折し）、結晶中の粒子の配置に対応した様々な強度の点として現れる像を示す。この点の分布と強度から、元の結晶中の粒子の分布を求めることが可能であり、タンパク質のような高分子でも結晶中の原子の分布、つまり分子全体の立体構造を再現することができる。この方法により、DNAをはじめとして多くのタンパク質の立体構造が決められており構造生物学という学問分野の基礎となっている。

「生物学用語辞典」の他の用語

実験方法装置単位など：

UV域  X線  X線照射  X線結晶解析  X線繊維回折  in situアッセイ  in situコロニーオートラジオグラフィー

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X線結晶構造解析

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/11/30 23:08 UTC 版)

X線結晶構造解析（エックスせんけっしょうこうぞうかいせき、独: Kristallstrukturanalyse、英: X-ray crystallography、略称: XRC、X線結晶学とも）は、結晶の原子および分子構造を決定する実験科学であり、結晶構造により入射するX線のビームが多くの特定の方向に回折する。これらの回折したビームの角度と強度を測定することにより、結晶学者は結晶内の電子密度の3次元画像を作成することができる。この電子密度から、結晶内の原子の平均位置、化学結合、結晶学的無秩序、およびその他のさまざまな情報を決定することができる。

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X線結晶構造解析

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/05 02:51 UTC 版)

「四面体型中間体」の記事における「X線結晶構造解析」の解説

四面体型中間体の最初のX線結晶構造解析は、1974年にイノシシのトリプシンをダイズトリプシン阻害剤（英語版）とともに結晶化させて行われた[要出典]。またウシのトリプシンとアプロチニン（英語版）を一緒に結晶化して構造を調べる実験は。どちらのケースでも、四面体型中間体は酵素の活性部位に取り込まれて安定化し、ペプチド加水分解の遷移状態が安定化している[要出典]。 四面体型中間体の構造に関する考察が、1967年に結晶化されたN-ブロシルミトマイシン（英語版）Aの構造から得られている。四面体炭素C17はO3と136.54pmの結合を形成している。これはC8-O3結合(142.31pm)より短い。対照的に、C17-N2結合(149.06pm)はN1-C1結合(148.75pm)やN1-C11結合(147.85pm)より長い。これはO3の孤立電子対がC17-N2結合のσ*軌道と相互作用するからである。しかし、このモデルは四環（英語版）構造を含んでおり、カルボニル基に含まれるはずのO3がメチル化されているため、全体的にはあまりよいモデルではない。[要出典] のちに行われた1-アザ-3,5,7-トリメチルアダマンタン-2-オンのX線結晶構造解析で、カチオン性四面体型中間体のよりよいモデルが得られた。C1-N1結合は以前のデータより長い[155.2(4)pm]、C1-O1(2)結合は以前より短い[138.2(4)pm]であるとわかった[要出典]。 2002年、デイビッド・エバンズ（英語版）らは非常に安定で電気的に中性である四面体型中間体を、N-アシルピロールと有機金属化合物を反応させ、その後に塩化アンモニウムでプロトン化してカルビノールを得る反応のなかで観測した。この物質のC1-N1結合[147.84(14) pm]は通常のCsp3-Npyrrole結合より長く、141.2-145.8 pmである。対照的に、C1-O1結合[141.15(13) pm]はCsp3-OH結合の平均的な長さ（約143.2 pm）より短い。C1-N1結合が長くなり、C1-O1結合が短くなったことは、酸素の孤立電子対とC-N結合のσ*軌道の相互作用から生じるアノマー効果で説明できる。同様に、酸素の孤立電子対とC-C結合のσ*軌道の相互作用が、C1-C2結合（[152.75(15) pm]が平均的なCsp2-Csp2結合（151.3 pm）より長くなっていることの理由になっているはずである。また、C1-C11結合（[152.16(17) pm]）はCsp3-Csp3結合の平均（約153.0 pm）よりもやや短い。[要出典]

X線結晶構造解析

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/07/10 14:02 UTC 版)

「フォールディング」の記事における「X線結晶構造解析」の解説

X線結晶構造解析は、折りたたまれたタンパク質の三次元構造を解読するための、効率的で重要な方法の一つである。X線結晶構造解析を行うためには、対象となるタンパク質が結晶格子内に配置されている必要がある。タンパク質を結晶格子内に配置するためには、結晶化に適した溶媒を用意し、溶液中で過飽和状態の純粋なタンパク質を得て、溶液中で結晶を析出させる必要がある。タンパク質が結晶化されると、X線ビームは結晶格子を介して集中することができ、ビームを回折したり、様々な方向にビームを外側に向けて発射したりする。これらの出射ビームは、内包されたタンパク質の特定の三次元構成に相関している。X線は、タンパク質の結晶格子内の個々の原子を取り囲む電子雲と特異的に相互作用し、識別可能な回折パターンを生成する。電子密度雲をX線の振幅を関連付けることによってのみ、このパターンを読み取ることができ、この方法を複雑にする位相や位相角の仮定を導くことになる。フーリエ変換という数学的基礎によって確立された関係がなければ、「位相問題」は回折パターン予測を非常に困難にする。多重同型置換（英語版）のような新しい方法では、重金属イオンの存在を利用してX線をより予測可能な方法で回折させ、関与する変数の数を減らして位相の問題を解決している。