指向性進化とは? わかりやすく解説

タンパク質工学

(指向性進化 から転送)

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2023/04/15 12:30 UTC 版)

タンパク質工学(タンパクしつこうがく)は、有用または価値のあるタンパク質を開発するプロセスであり、多くの場合、自然界に存在するアミノ酸配列を変更することによって、人工的なポリペプチドを設計・製造する[1]。タンパク質のフォールディングの理解や、タンパク質の設計原理の認識などに多くの研究が行われている新しい学問分野である。 工業用触媒生体触媒)として多くの酵素の機能向上に利用されている[2]。また、製品・サービス市場において、2017年には1680億米ドルの市場場規模になると推定されている[3]


  1. ^ "Protein engineering - Latest research and news | Nature". www.nature.com. Retrieved 2023-01-24.
  2. ^ "Protein engineering - Latest research and news | Nature". www.nature.com. Retrieved 2023-01-24.
  3. ^ "Speeding Up the Protein Assembly Line". Genetic Engineering and Biotechnology News. 13 February 2015.
  4. ^ Farmer, Tylar Seiya; Bohse, Patrick; Kerr, Dianne (2017). "Rational Design Protein Engineering Through Crowdsourcing". Journal of Student Research. 6 (2): 31–38. doi:10.47611/jsr.v6i2.377. S2CID 57679002
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  6. ^ Liu, Cassie J.; Cochran, Jennifer R. (2014), Cai, Weibo (ed.), "Engineering Multivalent and Multispecific Protein Therapeutics", Engineering in Translational Medicine, London: Springer, pp. 365–396, doi:10.1007/978-1-4471-4372-7_14, ISBN 978-1-4471-4372-7, retrieved 2021-12-08
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  12. ^ “'Designer Enzymes' Created By Chemists Have Defense And Medical Uses”. ScienceDaily. (2008年3月20日). https://www.sciencedaily.com/releases/2008/03/080319160050.htm 
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  16. ^ Looger, Loren L.; Dwyer, Mary A.; Smith, James J. & Hellinga, Homme W. (2003), “Computational design of receptor and sensor proteins with novel functions”, Nature 423 (6936): 185–190, Bibcode2003Natur.423..185L, doi:10.1038/nature01556, PMID 12736688 
  17. ^ Khoury, GA; Fazelinia, H; Chin, JW; Pantazes, RJ; Cirino, PC; Maranas, CD (October 2009), “Computational design of Candida boidinii xylose reductase for altered cofactor specificity”, Protein Science 18 (10): 2125–38, doi:10.1002/pro.227, PMC 2786976, PMID 19693930, http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2786976 
  18. ^ The iterative nature of this process allows IPRO to make additive mutations to a protein sequence that collectively improve the specificity toward desired substrates and/or cofactors. Details on how to download the software, implemented in Python, and experimental testing of predictions are outlined in this paper: Khoury, GA; Fazelinia, H; Chin, JW; Pantazes, RJ; Cirino, PC; Maranas, CD (October 2009), “Computational design of Candida boidinii xylose reductase for altered cofactor specificity”, Protein Science 18 (10): 2125–38, doi:10.1002/pro.227, PMC 2786976, PMID 19693930, http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2786976 
  19. ^ a b Ardejani, MS; Li, NX; Orner, BP (April 2011), “Stabilization of a Protein Nanocage through the Plugging of a Protein–Protein Interfacial Water Pocket”, Biochemistry 50 (19): 4029–4037, doi:10.1021/bi200207w, PMID 21488690 
  20. ^ Chowdhury, Ratul; Ren, Tingwei; Shankla, Manish; Decker, Karl; Grisewood, Matthew; Prabhakar, Jeevan; Baker, Carol; Golbeck, John H. et al. (10 September 2018). “PoreDesigner for tuning solute selectivity in a robust and highly permeable outer membrane pore”. Nature Communications 9 (1): 3661. Bibcode2018NatCo...9.3661C. doi:10.1038/s41467-018-06097-1. PMC 6131167. PMID 30202038. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6131167/. 



指向性進化

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/04 04:35 UTC 版)

コンビナトリアル生合成」の記事における「指向性進化」の解説

PKSやNRPSを対象とした部位特異的突然変異による基質改変は、理論的に酵素活性大きく影響しない考えられていたが、実際に変異によっては活性著しく低下させたり、目的基質選択性自由に持たせることが簡単ではないことが判明している。この事実は、Aドメイン基質選択性活性部位内のコードのみで決定しているわけではなくそれ以外タンパク質構造安定化のみに作用していると思われていた部位にも、活性選択性重要な役割があることを示している。 酵素内のアミノ酸配列高次構造役割全て解明するには、現在の技術では途方もない時間かかってしまう。そこで、自然界で起こる進化模倣する技術である指向性進化が利用されている。指向性進化では、ヌクレオチド配列ランダム変異させ、その変異利用できる個体だけが選択され検査されるこの手法では、酵素全て解明する必要がないため、効率よく新たな機能持った酵素を創りだすことができる(図7)。

※この「指向性進化」の解説は、「コンビナトリアル生合成」の解説の一部です。
「指向性進化」を含む「コンビナトリアル生合成」の記事については、「コンビナトリアル生合成」の概要を参照ください。

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