構造と分類

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構造と分類

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/21 21:01 UTC 版)

「炭化水素」の記事における「構造と分類」の解説

炭化水素の構造はトポロジー的には鎖状構造と環構造のいずれもとりうる。それゆえ炭化水素の分類の基本は構造的に 鎖状構造（鎖式炭化水素）か環構造（環式炭化水素）か 単結合のみで構成される（飽和炭化水素）か多重結合を含んで構成される（不飽和化合物）か により分類する。 炭化水素の化学式（一般式）においては炭素と水素との数の関係は、構造のトポロジー的分類に応じて簡単な法則性が存在する。 鎖状飽和炭化水素は、直鎖構造であれ分枝構造であれ、 C n H 2 n + 2 であらわすことが出来る。環を1つ持つと C n H 2 n （単環性炭化水素）、2つ持つと C n H 2 n − 2 （双環性炭化水素）…となる。また、不飽和炭化水素の水素数は、相当する飽和炭化水素の水素数から多重結合の多重度の総数の二倍だけ少なくなる。それ故、基本的なアルカン、アルケン、シクロアルカンなどは一般式で表現されることもある。 簡単な炭化水素について、分類を次に示す。 鎖式飽和炭化水素（飽和鎖式炭化水素も同義） アルカン ( C n H 2 n + 2 ) 総称 - パラフィン類 鎖式不飽和炭化水素（不飽和鎖式炭化水素も同義） アルケン（モノエン化合物、 C n H 2 n ） アルキン（モノイン化合物、 C n H 2 n − 2 ） 総称 - オレフィン類 環式飽和炭化水素（飽和環式炭化水素も同義） シクロアルカン（ C n H 2 n ） 環式不飽和炭化水素（不飽和環式炭化水素も同義） シクロアルケン（モノシクロモノエン化合物、 C n H 2 n − 2 ） シクロアルキン（モノシクロモノイン化合物、 C n H 2 n − 4 ）

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/05/08 05:17 UTC 版)

「ユビキチン様タンパク質」の記事における「構造と分類」の解説

UBLファミリーのメンバーは低分子量の非酵素タンパク質である。約76アミノ酸からなり、ユビキチンに代表されるような、αヘリックスが5本の逆平行βシートで囲まれた"β-grasp"フォールドをとる。β-graspフォールドは、真核生物と原核生物の双方に起源をもつ他のタンパク質にも広く分布している。ユビキチンとユビキチン様タンパク質を総称して「ユビキトン」（ubiquiton）と呼ぶことがある。 UBLは他の分子と共有結合を形成する能力の有無によって、2つのカテゴリに分類される。他の分子と共有結合するUBL（タイプIとも呼ばれる）は、C末端の2つのグリシン残基からなる特徴的な配列モチーフが存在し、このモチーフを介して他の分子への付加が行われる。一般的には、UBLは不活性な前駆体として発現し、C末端のタンパク質分解によって活性グリシンが露出することで活性化される。ほぼすべてのタイプI UBLが最終的には他のタンパク質と連結されるが、少なくとも1つの例外が存在し、ATG8（英語版）はホスファチジルエタノールアミンに連結される。他の分子と共有結合しないUBL（タイプIIとも呼ばれる）は、より大きなポリペプチド鎖中で他のドメインと融合したタンパク質ドメインとして存在していることが多く、タンパク質分解によってUBLドメインが放出される場合や、タンパク質間相互作用ドメインとして機能する場合がある。より大きなタンパク質に存在するUBLドメインは、UBXドメイン（英語版）としても知られている。

構造と分類

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/04/15 13:55 UTC 版)

「カスパーゼ」の記事における「構造と分類」の解説

カスパーゼは、線虫から哺乳動物にいたる多細胞動物に存在するタンパク質である。哺乳動物ではカスパーゼ-1からカスパーゼ-14までの14種類が見つかっており、これらはカスパーゼファミリーと総称される。このうちカスパーゼ-11と12はマウスのみで発見され、カスパーゼ-13はウシでのみ見つかっている。 大部分のカスパーゼはアポトーシスの誘導に関与しており、これらはアポトーシスの誘導の比較的初期に関わるイニシエーター・カスパーゼと、アポトーシスの実行そのものに関わるエフェクター・カスパーゼの2つのタイプに大別される。イニシエーター・カスパーゼには、カスパーゼ-8、-9などが該当し、アポトーシスのシグナル伝達経路の上流からの開始シグナルを受け取って活性化され、不活性型のエフェクター・カスパーゼを活性化する役割を持つ。エフェクター・カスパーゼには、カスパーゼ-3、-7などが該当し、イニシエーター・カスパーゼなどによって活性化され、細胞内の他のタンパク質を分解してアポトーシスを起こさせる。また、カスパーゼ-1、-4はむしろサイトカインの活性化を通じて炎症誘導に働くのが主な役割だと考えられている。 カスパーゼ-14は、皮膚の保湿に重要な役割を果たすフィラグリンを幾つかのペプチド（タンパク質断片）に分解し、角質細胞ではセラミドによって発現が刺激される。カスパーゼ-14は、炎症性サイトカインによってmRNAが減少する。アトピー性皮膚炎や乾癬、接触性皮膚炎では発現が減少している。カスパーゼ-11は、グラム陰性細菌に対してTRIF経路を介して活性化され、NLRP3と共同してカスパーゼ-1の調節とカスパーゼ-1依存細胞死(pyroptosis)に関与する。また、レジオネラ属レジオネラ(Legionlla pneumophila)がいる食胞に限ってリソソームとの融合を促進し、感染防御に働く。カスパーゼ-11のヒトでのホモログ、カスパーゼ-5も同様の働きをする。 カスパーゼファミリーは、分子量約30,000〜60,000程度のタンパク質である。これらはいずれも、細胞内では、まず酵素活性を持たない不活性型の前駆体（プロカスパーゼ）として合成され、その後、他のプロテアーゼの働きによって切断される。すなわち翻訳後修飾を受けているタンパク質である。この切断部位はいずれのカスパーゼにも2箇所存在しており、この部位を境として、N端側から、プロドメイン、p20、p10、と呼ばれる3つの領域に分けられる。このうち、p20とp10がカスパーゼのタンパク分解酵素活性を担っており、これらが切断された後で2個ずつ会合したもの（ヘテロ四量体）が、活性型のカスパーゼとして働く。活性中心のシステイン残基はp20のC末端の近くに存在する。p20とp10は、それぞれカスパーゼファミリーに共通した、相同性の高い領域である。ただしカスパーゼの種類によって、切断の際に認識するペプチドには若干の違いがあり、その認識の特異性は高い。例えばカスパーゼ-3はDEVD、カスパーゼ-8はIETDというアミノ酸配列を特異的に認識して、最後のアスパラギン酸(D)の部分で切断する。このカスケード反応の開始はそれぞれのカスパーゼに対する特異的な阻害剤によって阻害される。 プロドメインは、カスパーゼの種類ごとに大きく異なった構造を持ち、イニシエーター・カスパーゼはエフェクター・カスパーゼよりも大きなプロドメインを持つ。カスパーゼ-9、-2、-1、-4は、CARD (caspase recruitment domain) と呼ばれる領域を、カスパーゼ-8、-10はDED（death effector domain）と呼ばれる領域を、それぞれプロドメインの中に有しており、これらの領域を介して他の分子と相互作用することで、カスパーゼの活性化の調節が行われている。他のカスパーゼのプロドメインの機能についてはよく判っていないが、カスパーゼの活性化調節に何らかの役割を果たしていると考えられている。

構造と分類

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/07/19 07:33 UTC 版)

「テルペノイド」の記事における「構造と分類」の解説

詳細は「テルペン」を参照 狭義のテルペノイドは複数のイソプレンユニットの縮合および環化によって生成するテルペンがさらに誘導体化された化合物を指す。一般的には、テルペノイドはテルペン同様、基盤となるイソプレンユニットの数に応じて分類される。メチル基の転位、付加、除去、もしくは酸素原子の付加、さらには環の数によってテルペノイドの修飾を考えることもできる。 モノテルペノイド、2イソプレンユニット セスキテルペノイド、3イソプレンユニット ジテルペノイド、4イソプレンユニット セスタテルペノイド、5イソプレンユニット トリテルペノイド、6イソプレンユニット テトラテルペノイド、8イソプレンユニット ポリテルペノイド、イソプレンユニットが１０以上のもの