環化

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環化

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/09/11 08:33 UTC 版)

「テルペン」の記事における「環化」の解説

スクアレンに至るまでテルペンの基本骨格が構築されたのち、各テルペンはさらに他の酵素によって修飾され様々なテルペノイドへと変換されてゆく。特にイソプレノイド鎖の環化によって様々な立体構造が可能になる。テルペン環化酵素（テルペン・シクラーゼ）は大きく３つのグループが知られている。１つ目の酵素グループはプレニル基転移酵素（trans型）やスクアレン合成酵素とアミノ酸配列に相同性が見られる（共通の祖先からそれぞれ進化している）。これらの酵素はC20ジテルペンまでの環化を触媒する。この酵素グループを特にテルペン合成酵素（terpene synthase）を呼ぶ場合もある。2つ目の酵素グループは1つ目の酵素群とは相同性がなく、C20ジテルペン以上のイソプレノイド鎖の環化を触媒する（現在C40イソプレノイド鎖までの環化が知られている）。詳しく研究されている例としてC30スクアレンおよびC30オキシドスクアレンの環化酵素がある。オキシドスクアレン環化酵素（ラノステロール・シンターゼなど）は真核生物において重要な役割をもつステロイドの炭素骨格を合成するのに対し、スクアレン環化酵素（スクアレン・ホペン・シクラーゼなど）は一部の細菌においてステロールと類似の機能を担うホパノイドの炭素骨格を合成する。スクアレン環化酵素がスクアレンを直接環化するのに対し、オキシドスクアレン環化酵素はスクアレンをエポキシ化したオキシドスクアレンを環化する。1つ目および2つ目のテルペン環化酵素グループは（互いに相同性はないが）進化の過程で密接な関係をもっている（αおよびβγモジュール）。3つ目の酵素グループも他の２つの環化酵素グループとは相同性はなく、C40テトラテルペンの環化を触媒する。 真核生物および細菌では様々な環状テルペンが広く分布しているが、古細菌では一部にしか存在しない（カロテノイド）。古細菌ではイソプレノイド鎖（FPPやGGPPなど）は広く利用されているが、そこから誘導されるテルペンおよびテルペノイド類はほとんど見つかっていない。

環化

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/09/30 23:54 UTC 版)

「ホパノイド」の記事における「環化」の解説

続いて、スクアレンホペンシクラーゼがスクアレンの精巧な環化反応を触媒する。スクアレンはエネルギー的に有利な全いす型の立体配座となり、5つの環、6つの共有結合、9つのキラル中心が1段階の反応で形成される。shc遺伝子にコードされるこの酵素は、テルペノイドの生合成を担う酵素に特徴的な2つのαバレルフォールドを持ち、細胞内ではモノトピック、すなわち細胞膜に埋め込まれているが貫通していない、ホモ二量体として存在する。In vitroでは、この酵素の基質特異性は低く、2,3-オキシドスクアレン（英語版）の環化も行う。 活性部位の芳香族残基は、基質にエネルギー的に不利なカルボカチオンを形成するが、迅速な多環化反応によってクエンチされる。スクアレンの末端のアルケン結合を構成する電子がE環を閉じるためにホペニルカルボカチオンを攻撃した後の、環化反応の最後のサブステップでは、C-22カルボカチオンをクエンチする機構によって異なるホパノイド産物が形成される。水の求核攻撃によってジプロプテロールが形成される一方、近接する炭素の脱プロトン化によってホペン異性体のうちの1つ、多くの場合ジプロプテンが形成される。