酵素活性
酵素活性
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/05 02:51 UTC 版)
酵素の活性部位内での四面体型中間体の安定化の研究は、四面体型中間体に擬態する化合物を使って調査されてきた。遷移状態の安定化に関わる結合の力は結晶学的に記述されてきた。[要出典]哺乳綱のセリンプロテアーゼ、トリプシンやキモトリプシン、ポリペプチド骨格のうち2つのN-H結合からできる「オキシアニオンホール（英語版）」が負の部分電荷をもつ酸素原子と四面体型中間体の水素結合に寄与している。簡単な相互作用の図を下に示す。
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酵素活性
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/04/16 13:40 UTC 版)
これらの植物はミロシナーゼ（英語版）と呼ばれる、水の存在下でグルコース基をグルコシノレート分子から解離させる酵素を持っている。グルコシノレート分子を構成していた残りの原子団は速やかにイソチオシアネート、ニトリル、チオシアネートなどに変換される。これらの活性物質が植物の自衛に寄与している。グルコシノレートはカラシ油配糖体（英語版）とも呼ばれる。標準的な反応生成物はイソチオシアネート（カラシ油）である。ほかの二つの生成物はこの反応の結果を変化させる特殊化されたタンパク質の存在下で生じる。 植物自体への損傷を防ぐため、ミロシナーゼは細胞内のグルコシノレートとは別の部分に蓄えられており、主に物理的損傷などの条件下において会合する。
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酵素活性
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/02/19 23:35 UTC 版)
EZH2の機能はPRC2複合体へのリクルートに高度に依存している。特に、EEDとSUZ12はEZH2とヒストン基質との相互作用の安定化に必要である。近年、ヒトでは、EZH2は2つのアイソフォーム（EZH2αとEZH2β）が選択的スプライシングによって形成されることが明らかにされている。核局在化シグナル、EEDとSUZ12への結合部位、保存されたSETドメイン（英語版）といったEZH2の機能に重要なエレメントは、どちらのアイソフォームにも含まれている。これまでほとんどの研究は長いアイソフォームであるEZH2αに焦点を当てていたが、エクソン4と8を欠くEZH2βにも活性があることが示されている。さらに、PRC2/EZH2β複合体はPRC2/EZH2αとは異なる遺伝子に作用し、各アイソフォームがそれぞれ特異的な遺伝子セットに作用している可能性が示唆される。また、EZH2は高度にアップレギュレーションされている場合、PRC2との結合に依存せずにリジンのメチル化を行う可能性がある。
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