トリプシン
トリプシン
トリプシンは、タンパク質消化酵素の一つでポリペプチドのペプチド結合を切断する。切断する位置のアミノ酸は酵素によって特異性がある。
これらの酵素は活性中心にセリンがあるため、「セリンプロテアーゼ」と総称される。
(IPR009003 Peptidase, trypsin-like serine and cysteine)

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トリプシン
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2025/07/27 20:56 UTC 版)
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| トリプシン1 | |
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トリプシンの構造
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| 識別子 | |
| 略号 | PRSS1 |
| 他の略号 | TRY1 |
| Entrez | 5644 |
| HUGO | 9475 |
| OMIM | 276000 |
| RefSeq | NM_002769 |
| UniProt | P07477 |
| 他のデータ | |
| EC番号 (KEGG) |
3.4.21.4 |
| 遺伝子座 | Chr. 7 q32-qter |
| トリプシン2 | |
|---|---|
| 識別子 | |
| 略号 | PRSS2 |
| Entrez | 5645 |
| HUGO | 9483 |
| OMIM | 601564 |
| RefSeq | NM_002770 |
| UniProt | P07478 |
| 他のデータ | |
| 遺伝子座 | Chr. 7 q35 |
トリプシン(trypsin, EC.3.4.21.4)はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸(リシン、アルギニン)のカルボキシ基側のペプチド結合を加水分解する。語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。
膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され、エンテロキナーゼ(自家加水分解)によりαトリプシン及びβトリプシンとなる。また、キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である。トリプシンインヒビター(アンチトリプシンやオボムコイド)によって阻害を受ける。
ヒトトリプシンの場合、コードしている遺伝子は第7染色体のq32-q36のTRY1。
ヒトではトリプシンの最適pHは8 - 9程度の弱塩基性である。
関連項目
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