タンパク質の構造
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/03/07 02:02 UTC 版)
54アミノ酸残基から構成されるモノマータンパク質は、甘味タンパク質の中で最小の、分子量6.5 kDaである。Swiss-Protによるブラゼインのアミノ酸配列は、以下の通りである。 QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY ブラゼインの構造は、pH 5.2、22℃の条件下で、核磁気共鳴で決定された。ブラゼインは、等間隔に配置された4つのジスルフィド結合を持ち、スルフヒドリル基は持たない。 ブラゼインの立体構造解析では、1つのαヘリックスと3つの逆平行βシートでできていることが示された。一見したところモネリンともソーマチンとの類似性はみられないが、最近の研究により、これら3つのタンパク質は甘味を生じさせると考えられる類似した構造（"sweet finger"）を持つことが明らかとなった。 29番から33番残基と39から43番残基、それに36番残基が、C末端とともにタンパク質の甘味に関与していることが発見された。タンパク質の電荷も、甘味受容体との相互作用に大きな役割を果たしている。 この知識に基づいて合成された、pGul-1-ブラゼインと呼ばれる合成タンパク質は、天然のタンパク質の2倍の甘味を持つと報告されている。
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タンパク質の構造
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「キサンチンオキシダーゼ」の記事における「タンパク質の構造」の解説
このタンパク質は大きく、分子量は約270,000で、2個のフラビン分子と2個のモリブデン原子、8個の鉄原子がそれぞれの酵素ユニットに結合している。モリブデン原子はモリブドプテリン補因子に含まれ、酵素の活性部位になっている。鉄原子は[2Fe-2S]フェレドキシン鉄・硫黄クラスターを構成しており、電子移動反応に寄与している。
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タンパク質の構造
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「ヒュー・テイラー」の記事における「タンパク質の構造」の解説
テイラーらは初めてタンパク質の基本的な二次構造であるαヘリックスのいくらか現実的なモデルを提唱した。ウィリアム・アストベリーによる以前のモデルは物理的に無理があることがハンス・ノイラートにより示されていた。物理的なモデルと化学的な合理性から、テイラーはよりもっともらしいモデルを作り出し、これはライナス・ポーリングやロバート・コリーによって作られた真のモデルとほとんど違わないものだった。彼は1941年のフランクリンメダルの受賞講演で初めてこのモデルを発表し、翌年論文で発表した。
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