構造と構成

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構造と構成

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/08/03 04:01 UTC 版)

「内部オールト雲」の記事における「構造と構成」の解説

オールトの雲の彗星は、周囲の環境や遠方の天体から常に影響をうけて、かなりの数の彗星が太陽系から離脱したり、太陽に大きく近づいたりしている。そのため、オールトの雲はとうの昔に崩壊しているはずなのだが、未だにそのままの状態で残っている。内部オールト雲の存在はその説明になる可能性がある。ジャック・G・ヒルズを始めとする研究者は、内部オールト雲によってオールトの雲に彗星を補充することができると提唱している。 また、内部オールト雲は、太陽系内で最も多くの彗星が集まっている場所であるとも考えられている。内部オールト雲は、オールト雲よりもはるかに密度が高いはずである。存在するとすれば、その大きさは5,000 - 20,000 auの間である。これに対して、オールトの雲の大きさは20,000〜50,000 auである。 内部オールト雲の質量は明らかにされていない。オールトの雲の5倍の質量があると考える研究者もいる。マーク・E・ベイリーは、天体の大部分が10,000 auに位置している場合、内部オールト雲の質量は約13.8地球質量であると推定している。 彗星の分析が内部オールト雲全体を代表しているとすれば、内部オールト雲の天体の大部分は、水、メタン、エタン、一酸化炭素、シアン化水素などの様々な氷で構成されている。しかし、長周期彗星の典型的な軌道上にある小惑星1996 PW（英語版）が発見されたことで、内部オールト雲には岩石質の天体も含まれている可能性も示唆されている。 オールトの雲の系列の彗星と木星族彗星の炭素分析と窒素の同位体比の調べた結果、両者は明らかに離れた場所にあるにもかかわらず、ほとんど差がないことがわかった。このことは、いずれの彗星も原始惑星系円盤由来の天体であることを示唆している。この結論は、彗星雲の大きさの研究や、NASAの探査機ディープ・インパクトによるテンペル第1彗星の衝突研究によっても支持されている。

構造と構成

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/08/13 14:42 UTC 版)

「実包」の記事における「構造と構成」の解説

基本的には弾丸（弾頭部）、薬莢（やっきょう）、発射薬、銃用雷管から構成される。 より大型の砲弾でも基本的には銃弾用実包と同じ構造だが、多量の発射薬への着火を助けるため、雷管の先に導火薬が入った火管が薬莢内へ挿入される。 一般語としての「弾丸」は、弾丸自体を指すこともあれば、薬莢に収まった発射可能なものを指すこともある。実包とは、後者を指す言葉である。 1. 弾丸（ブレット） 射出され、人員の殺傷、器物の破壊などの目的を果たす部分。目的に応じた様々な形状のものが存在する。 詳細は「弾丸」を参照 2. 薬莢（ケース） 発射薬を収容する容器で、頭部に弾丸、底部に雷管が装着される。発射薬の保護、弾頭の保持、発射時の気密性確保、熱排出などの役割をもつ。 詳細は「薬莢」を参照 3. 発射薬（パウダー） 燃焼し弾丸の発射に必要なエネルギーをもったガスを発生させる。現代では無煙火薬が使用され、より以前では黒色火薬が用いられた。目的に合った特性を得られるよう、調合、形状、量が調整される。 詳細は「ガンパウダー」を参照 4. 抽筒板（リム） 薬莢底部に設けられる突起。薬室内で実包の位置を固定したり、薬室から実包や空の薬莢を引き出すときに使用される。 詳細は「リム (実包)」を参照 5. 雷管（プライマー） 発射にあたって最初に発火する部分。銃器の撃針（ファイアリング・ピン）がここを叩くことで内蔵された起爆薬が発火し、発射薬が燃焼を開始する。薬莢底部に起爆薬を内蔵し側面に露出したピンを叩くことで発火するピンファイア式や、起爆薬を内蔵するリムを叩き潰すことで発火するリムファイア式の実包には独立した雷管はない。 詳細は「銃用雷管」を参照

構造と構成

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2019/10/24 16:49 UTC 版)

「核ラミナ」の記事における「構造と構成」の解説

核ラミナは、ラミンとラミン結合膜タンパク質から構成される。ラミンはタイプVに分類される中間径フィラメントで、塩基配列の相同性、生化学的性質、細胞周期中の細胞内局在によって、Aタイプ（ラミンA、C）とBタイプ（ラミンB1、B2）に分類される。タイプVの中間径フィラメントは、より長いrodドメイン（42アミノ酸分長い）を持ち、すべてがC末端に核局在化配列を持つ、という点で細胞質の中間径フィラメントとは異なっている。ラミンのポリペプチドはほぼ完全にα-ヘリックスからなるコンフォメーションをとり、複数のα-ヘリカルドメインが非α-ヘリカル構造のリンカーで分離されている。C末端とN末端はα-ヘリカル構造ではなく、C末端は球状構造である。その長さとアミノ酸配列は高度に保存されており、分子量は60 kDaから80 kDaである。核ラミンには、中央のrodドメインに隣接して、2箇所のリン酸化部位が存在する。有糸分裂の開始の際のリン酸化によってコンフォメーション変化が引き起こされ、核ラミナは解体される。 ラミンは、後生動物のみに存在する。脊椎動物のゲノムでは、ラミンは3つの遺伝子によってコードされている。選択的スプライシングによって、少なくとも7種類の異なるポリペプチド (スプライスバリアント) が合成される。一部は生殖細胞特異的で、減数分裂中のクロマチンの再組織化に重要な役割を果たす。すべての生物が同数のラミンをコードする遺伝子を持っているわけではなく、キイロショウジョウバエ Drosophila melanogaster には2つの遺伝子しか存在せず、線虫 Caenorhabditis elegansには1つしか存在しない。 核内でラミンに結合する膜タンパク質は、膜貫通タンパク質か表在性膜タンパク質のいずれかである。その中で最も重要なものは、ラミナ結合ポリペプチド(LAP1（英語版）、LAP2（英語版）)、エメリン（英語版）、ラミンB受容体（英語版） (LBR)、otefin、そしてMAN1である。これらのタンパク質は内膜の内部に位置していたり、内膜と結合したりしており、核ラミナの核膜への結合を媒介している。