構造と機構
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/08/19 16:05 UTC 版)
膜受容体の多くは膜貫通型タンパク質である。糖タンパク質やリポタンパク質など様々な種類がある。何百種類もの受容体が知られており、さらに多くの種類がまだ研究されていない。膜貫通型受容体は、通常、その三次構造 (三次元構造) に基づいて分類される。三次元構造が不明な場合は、膜トポロジー（英語版）に基づいて分類できる。最も単純な受容体では、ポリペプチド鎖は脂質二重層を一度だけ横断するが、Gタンパク質共役受容体のような受容体は7回も横断する。各細胞膜は、さまざまな表面分布を持ついくつかの膜受容体を持つことができる。単一の受容体は、膜の種類や細胞機能に応じて、異なる膜位置に異なって分布することもある。受容体は、膜表面に均等に分布しているのではなく、膜表面に集まることが多くある。
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構造と機構
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/05/08 05:26 UTC 版)
「ユビキチン活性化酵素」の記事における「構造と機構」の解説
ユビキチン化カスケードの開始時にE1酵素はATP-Mg2+とユビキチンを結合し、ユビキチンのC末端のアシルアデニル化反応（acyl adenylation）を触媒する。次の段階として、E1酵素の触媒残基のシステインがユビキチン-AMP複合体を攻撃し、アシル基を置換するとともにチオエステル結合を形成しAMPが脱離する。最終的に、E2酵素の触媒システインがE1~ユビキチン複合体を攻撃し、チオエステル交換反応（transthioesterification）によってE1~ユビキチン複合体からE2酵素へユビキチンが転移される。しかし、チオエステル交換反応の過程はきわめて複雑であり、E1酵素とE2酵素が中間体となる複合体を形成し、双方の酵素が互いに結合するために一連のコンフォメーション変化が引き起こされる。 この機構を通じて、E1酵素は2分子のユビキチンを結合している。2つ目のユビキチンも同様にアデニル化が行われるが、同様のチオエステル複合体の形成はこれまで記載されていない。2つ目のユビキチンの機能は大部分が不明であるが、チオエステル交換反応の際にE1酵素のコンフォメーション変化を促進する可能性が考えられている。 ユビキチン活性化酵素がATPとユビキチンを結合する一連の流れ。2分子のユビキチンがどのように同時に結合するかについても示されている。 E1タンパク質は2つの同一な活性部位のそれぞれでユビキチン分子を結合する。重要残基のシステインとアルギニンが赤でラベルされている。 非結合状態の活性部位の拡大図。アルギニン603番は、ユビキチンがE2酵素へ転移された際に触媒残基であるシステイン600番をrechargeすると考えられている。 ユビキチンのアデニル化とその後のE1へのユビキチンの結合の機構 ユビキチンシステムの模式図
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