αサブユニット

ウィキペディア小見出し辞書

αサブユニット

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/08/19 16:40 UTC 版)

「Gタンパク質」の記事における「αサブユニット」の解説

詳細は「Gタンパク質αサブユニット」を参照 GαサブユニットはGTPアーゼドメインとαヘリックスドメインの二つのドメインから成る。少なくとも20種類のαサブユニットが存在し、下の様なファミリーに分類される： GαsまたはGs（刺激） - アデニル酸シクラーゼを活性化してcAMP合成を増加 GαiまたはGi（抑制） - アデニル酸シクラーゼを抑制 Golf （嗅覚） - 嗅覚受容体と結合 Gt （トランスデューシン） - 網膜のロドプシンと結合して視覚シグナルを伝達 Gq - ホスホリパーゼCを刺激 G12/13ファミリー - 細胞骨格、細胞間結合や他の動作に関連する過程を調節

αサブユニット

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/08/30 23:00 UTC 版)

「Na+/K+-ATPアーゼ」の記事における「αサブユニット」の解説

αサブユニット（約1000残基）は、酵素活性を持ち糖鎖を持たないサブユニットである。各々の哺乳類のαサブユニットの配列は、約98パーセントが同一であり、約8本の膜貫通αヘリックスと2個の大きな細胞質ドメインで構成されると推定されている。

αサブユニット

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/11/16 15:23 UTC 版)

「ナトリウムチャネル」の記事における「αサブユニット」の解説

ナトリウムチャネルファミリーには既知のメンバーが9つ存在し、膜貫通領域と細胞外ループ領域のアミノ酸同一性は50%以上である。ナトリウムチャネルの標準的命名法はIUPHAR（英語版）によって定められ、管理されている。 これらのチャネルタンパク質は、Nav1.1からNav1.9と名付けられている。遺伝子名はSCN1AからSCN11A（SCN6A/7A遺伝子は機能未知のNaxサブファミリーメンバー）である。アミノ酸の類似性に基づくチャネル間の進化的関係が図1に示されている。ナトリウムチャネルは配列の差異だけでなく、速度論や発現プロファイルに基づいて分類することもできる。そのデータの一部は下の表1にまとめられている。 表1. 電位依存性ナトリウムチャネルαサブユニットの命名とその機能の一部タンパク質遺伝子発現プロファイル関連するヒトのチャネロパチーNav1.1（英語版）SCN1A 中枢神経細胞、（末梢神経細胞）、心筋細胞 発熱性てんかん、全般てんかん熱性けいれんプラス（英語版）（GEFS+）、ドラベ症候群（乳児重症ミオクロニーてんかん（SMEI））、境界型SMEI（SMEB）、ウエスト症候群、ドーゼ症候群（英語版）（ミオクロニー脱力発作を伴うてんかん）、intractable childhood epilepsy with generalized tonic-clonic seizures（ICEGTC）、Panayiotopoulos症候群（英語版）、家族性片麻痺性片頭痛（英語版）、家族性自閉症、ラスムッセン脳炎（英語版）、レノックス・ガストー症候群 Nav1.2（英語版）SCN2A 中枢神経細胞、末梢神経細胞 家族性熱性痙攣、てんかん、自閉症スペクトラム障害 Nav1.3（英語版）SCN3A 中枢神経細胞、末梢神経細胞、心筋細胞 てんかん、痛覚 Nav1.4（英語版）SCN4A 骨格筋 高カリウム性周期性四肢麻痺、先天性パラミオトニア、カリウム惹起性ミオトニー（英語版） Nav1.5（英語版）SCN5A 心筋細胞、神経支配されていない骨格筋、胃腸の平滑筋、カハール介在細胞（英語版） 心臓: QT延長症候群3型、ブルガダ症候群、進行性心臓伝導障害、家族性心房細動、特発性心室細動胃腸: 過敏性腸症候群 Nav1.6（英語版）SCN8A 中枢神経細胞、後根神経節、末梢神経細胞、心臓、グリア細胞 てんかん Nav1.7（英語版）SCN9A 後根神経節、交感神経細胞、シュワン細胞、神経内分泌細胞（英語版） 肢端紅痛症（英語版）、発作性激痛症（英語版）、チャネロパチー関連無痛症（英語版）、重症線維筋痛症 Nav1.8（英語版）SCN10A 後根神経節 痛覚、精神神経疾患 Nav1.9（英語版）SCN11A 後根神経節 痛覚 Nax（英語版）SCN7A 心臓、子宮、骨格筋、アストロサイト、後根神経節 未知

αサブユニット

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/02/22 22:22 UTC 版)

「RNAポリメラーゼ」の記事における「αサブユニット」の解説

RNAポリメラーゼホロ酵素において2つ存在するαサブユニットは、開始段階ではプロモーターのUPエレメントの認識を担う。一方、伸長段階になるとコア酵素の会合を含む様々な活性を示す。 リチャード・グルース (Richard Grouse) らはα235 (C末端の94アミノ酸が欠損。正常なαサブユニットのアミノ酸数は329であるため、94アミノ酸を失い235) およびR265C (N末端から265番目のアルギニンをシステインに置換) という2つのαサブユニット変異体について実験を行った。これにより、RNAポリメラーゼホロ酵素がUPエレメントを認識しないことが明らかにされた。また、グルースとリチャード・エブライト (Richard Ebright) らはタンパク質限定分解法を用いて、αサブユニットのN末端およびC末端がそれぞれ独立してα-NTD (amino terminal domain of the α subunit) およびα-CTD (carboxyl terminal domain of the α subunit) というドメインを形成することを突き止めた。実験に用いられた生物は大腸菌である。N末端ドメインは8〜241付近を含む28 kD、C末端ドメインは249〜329(末端)付近を含む8 kDである。グルースとエブライトらはまた、両者が明確な構造 (モチーフ) をとらない、少なくとも239〜251の13アミノ酸による連結鎖でつながっていることも発見した。 このことから、α-CTDの機能について一つの仮説が考えられる。RNAコア酵素においてほかのタンパク質と相互作用するのはα-NTDであり、αCTDは連結鎖の先でコア酵素から離れている。しかし、UPエレメントに対して強力に結合し、DNAとホロ酵素とのつながりをさらに強固に補う。後述するRF複合体の立体構造解析から、2つあるUPエレメントのうち-40付近のものはα1が、-60付近のものはα2が連結することが示されている。