セリン・スレオニンキナーゼ

デジタル大辞泉

セリン‐トレオニン‐キナーゼ【serine-threonine kinase】

読み方：せりんとれおにんきなーぜ

《「セリンスレオニンキナーゼ」とも》たんぱく質を構成するアミノ酸のセリンやトレオニンにリン酸基を付加する酵素。プロテインキナーゼの一種。

生物学用語辞典

セリン/トレオニンキナーゼ

同義/類義語：セリン-トレオニンキナーゼ, セリン/トレオニンプロテインキナーゼ, セリントレオニンキナーゼセリントリオニンプロテインキナーゼ, セリンスレオニンキナーゼ, セリン/トレオニン/チロシンキナーゼ, セリン/トレオニンチロシンキナーゼ
英訳・(英)同義/類義語：serine-threonine kinase, Serine-threonine protein kinase, , serine threonine kinase, serine threonine protein kinase, Serine/threonine kinases, Receptor serine/threonine kinase

タンパク質のセリン残基、もしくはトレオニン残基、もしくはチロシン残基をリン酸化する酵素で、セリンとトレオニンをリン酸化するセリン・トレオニンキナーゼとチロシンをリン酸化するチロシンキナーゼとが、さまざまな生体反応の制御に関与している。

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プロテインキナーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2023/08/13 07:51 UTC 版)

プロテインキナーゼ (Protein kinase; プロテインカイネース) は、タンパク質分子にリン酸基を付加する（リン酸化する）酵素である。タンパク質キナーゼあるいは英語風にプロテインカイネースとも呼ぶ。キナーゼ（リン酸基転移酵素）の中でタンパク質をリン酸化するキナーゼをプロテインキナーゼと呼ぶが、このプロテインキナーゼのことを特にキナーゼと呼ぶことが多い（本記事では以後単にキナーゼという）。

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セリン／スレオニンキナーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/09 14:25 UTC 版)

「プロテインキナーゼ」の記事における「セリン／スレオニンキナーゼ」の解説

セリン／スレオニンキナーゼ（Ser/Thr kinase; 読み:セリン/スレオニン カイネース、EC 2.7.11.*）はセリンまたはスレオニンのヒドロキシ基をリン酸化する。これらは cAMPまたはcGMP ジアシルグリセロール カルシウムイオンとカルモジュリン によって調節される。これらのキナーゼの特異性は特定のアミノ酸配列に基づくものではなく、リン酸化される基質はキーとなる数個のアミノ酸（疎水結合やイオン結合による）でキナーゼと結合するから、普通、キナーゼはある性質を共有する「基質ファミリー」全体に対して特異的である。ほとんどのキナーゼは、本当の基質のようにキナーゼに結合するがリン酸化を受けるアミノ酸を欠くような「擬似基質」によって阻害される。擬似基質が取り除かれるとキナーゼは機能を取り戻す。これらのキナーゼの触媒部位は高度に保存されている。セリン／スレオニンキナーゼには以前は一部を除いて独自のEC番号はなく、"EC 2.7.1.37"を用いていた。国際生化学分子生物学連合IUBMBの命名委員会（NC-IUBMB）によって見直しされ、2005年にそれぞれ独自のEC番号が割り当てられた。