βシート
アルファへリックス構造と共にタンパク質の三次元構造を形成するベータシート構造は、平行するペプチド鎖の間でペプチド結合間に水素結合が形成され、平面状の構造を保っている。
| 酵素タンパク質モチーフなど： | β-ガラクトシドガラクトヒドロラーゼ β2ミクログロブリン βアクチニン βシート βシートモチーフ βターン構造 βバレル |
βシート
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2024/04/07 21:19 UTC 版)
βシート（英: β-sheet）は、βプリーツシート（英: β-pleated sheet）とも呼ばれ、正常なタンパク質の二次構造における共通モチーフである。βシートは、βストランド（β-strand、β鎖）が、少なくとも2～3本の骨格水素結合によって横方向に結合して構成され、全体的にねじれたプリーツ（折り目）状シートを形成している。βストランドとは、一般的に3～10アミノ酸長のポリペプチド鎖の区間であり、骨格は伸長したコンフォメーション（立体配座）になっている。このβシートの超分子会合は、アルツハイマー病などのアミロイドーシスで見られるフィブリルやタンパク質凝集体の形成に関与していると考えられている。
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βシート
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/05/17 22:00 UTC 版)
多くのタンパク質は、二次構造の一部としてβシート（ベータシート）を採用していることがある。βシートでは、1つのポリペプチドの各部分が横に並んで互いに逆平行に走り、それらの主鎖間の水素結合を可能にすることがある。また、ベータシートは、平行または逆平行の二次構造をとることもできる。ただし、逆平行βシートは、水素結合が90°の角度で適切に整列しているため、平行構造よりも著しく安定している。
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βシート
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/05/04 06:25 UTC 版)
詳細は「βシート」を参照 βシートは、鎖の一部分にある平均5～10個の連続したアミノ酸と、その先にある別の5～10個のアミノ酸との間の水素結合によって形成される。相互作用する領域は、隣接していて間に短いループがある場合もあれば、離れていてその間に他の構造が存在する場合もある。すべての鎖が同じ方向に走って平行シートを形成したり、他のすべての鎖が化学的に逆方向に走って反平行シートを形成したり、または鎖が平行および反平行に走って混合シートを形成してもよい。平行型と反平行型では、水素結合のパターンは異なっている。シートの内部ストランドの各アミノ酸は隣接するアミノ酸と2つの水素結合を形成するのに対し、外部ストランドの各アミノ酸は内部ストランドと1つの結合しか形成しない。ストランドに対して直角にシートを横切って見たとき、より離れたストランドがわずかに反時計回りに回転して、左巻きのねじれを形成している。Cα原子はプリーツ構造のシートの上下に交互に配置され、アミノ酸のR側基はプリーツの上下に交互に配置される。シート中のアミノ酸のΦ角とΨ角は、ラマチャンドランプロットの1つの領域で大きく変化する。βシートの位置を予測することは、αへリックスよりも困難である。多重整列におけるアミノ酸のバリエーションを考慮すると、状況は多少改善される。
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