翻訳後修飾とは? わかりやすく解説

翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/10/04 18:14 UTC 版)

脱リン酸化」の記事における「翻訳後修飾」の解説

タンパク質脱リン酸化タンパク質性質変化させる機構1つであり、リン酸化されたセリンスレオニン、チロシン残基からリン酸基除去が行われる。その結果酵素活性化不活性化が起こる。タンパク質合成装置の構成要素リン酸化脱リン酸化が行われ、タンパク質合成速度調節される細胞内のシグナル伝達経路も、さまざまなタンパク質連続的なリン酸化脱リン酸化依存している。

※この「翻訳後修飾」の解説は、「脱リン酸化」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「脱リン酸化」の記事については、「脱リン酸化」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/02/16 00:33 UTC 版)

コンデンシン」の記事における「翻訳後修飾」の解説

コンデンシンサブユニット細胞周期依存的様々な翻訳後修飾を受ける。なかでもリン酸化が一番よく研究されている。 Cdk1 (Cyclin-dependent kinase 1)のようにコンデンシン活性化関わるキナーゼ加えてCK2 (Casein kinase 2)のように負の制御関わるキナーゼがある。 複合体サブユニット生物種リン酸化部位キナーゼ文献コンデンシン I & IISMC4分裂酵母 T19 Cdk1 出芽酵母 many Cdk1 コンデンシン ICAP-D2ツメガエル T1314, T1348, T1353 Cdk1 CAP-Hヒト S570 CK2 ヒト S70 aurora B 分裂酵母 S5, S41, S52 aurora B CAP-D2, -G, -Hヒト - aurora B 出芽酵母 many polo/Cdc5 コンデンシン IICAP-D3ヒト T1415 Cdk1 ヒト S1419 Plk1 CAP-G2ヒト T1010 (PBD binding) ? CAP-H2ヒト S492 Mps1 ショウジョウバエ - CK1α 一方ショウジョウバエでは、SCFSlimbユビキチンリガーゼ働き通してコンデンシン II のCAP-H2サブユニット分解されることが報告されている。

※この「翻訳後修飾」の解説は、「コンデンシン」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「コンデンシン」の記事については、「コンデンシン」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/05/12 08:42 UTC 版)

Dishevelled」の記事における「翻訳後修飾」の解説

DVLの翻訳後修飾には、リン酸化ユビキチン化メチル化という3種類の主要なタイプ存在するリン酸化が最もよく研究されており、部位特異的なリン酸化によって幅広いさまざまな生物学的応答引き起こされているようである。ユビキチン化はDVLの分解調節する役割を果たす翻訳後修飾である。

※この「翻訳後修飾」の解説は、「Dishevelled」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「Dishevelled」の記事については、「Dishevelled」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/09/05 21:43 UTC 版)

糖質コルチコイド受容体」の記事における「翻訳後修飾」の解説

GR機能リン酸化ユビキチン化などの翻訳後修飾により制御されている。

※この「翻訳後修飾」の解説は、「糖質コルチコイド受容体」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「糖質コルチコイド受容体」の記事については、「糖質コルチコイド受容体」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/01 00:16 UTC 版)

ヒストンH1」の記事における「翻訳後修飾」の解説

他のヒストンと同様、ヒストンH1ファミリー広範囲わたって翻訳後修飾を受ける。セリンスレオニンリン酸化、リジンのアセチル化メチル化ユビキチン化などが含まれるこうした翻訳後修飾はさまざまな機能を持つが、他のヒストンの翻訳後修飾比較して研究進んでいない。

※この「翻訳後修飾」の解説は、「ヒストンH1」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「ヒストンH1」の記事については、「ヒストンH1」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/31 15:37 UTC 版)

タンパク質生合成」の記事における「翻訳後修飾」の解説

詳細は「翻訳後修飾」を参照 タンパク質成熟して機能的な3次元状態をもった折りたたみ完了しても、必ずしもそれはタンパク質成熟経路終わりではない。折りたたまれタンパク質は、翻訳後修飾を受けてさらにプロセシングされる可能性がある。200種類上の翻訳後修飾が知られており、これらの修飾によってタンパク質活性や、他のタンパク質相互作用する能力、そしてタンパク質細胞内のどこに存在するか(例:細胞核または細胞質)が変化する。翻訳後修飾によって、ゲノムコードされているタンパク質多様性2-3拡大する。 翻訳後修飾には、4つ主要な種類がある。 切断 化学基の付加 複合分子付加 分子結合形成

※この「翻訳後修飾」の解説は、「タンパク質生合成」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「タンパク質生合成」の記事については、「タンパク質生合成」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/31 15:43 UTC 版)

ヒストンH2B」の記事における「翻訳後修飾」の解説

ヒストンH2Bはいくつかのタイプの翻訳後修飾が行われ、こうした修飾クロマチン構造的機能的組織化影響与える。行われている可能性のある修飾には、アセチル化メチル化リン酸化ユビキチン化SUMO化含まれるアセチル化リン酸化ユビキチン化ヒストンH2B修飾で最も一般的であり、最もよく研究されている。

※この「翻訳後修飾」の解説は、「ヒストンH2B」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「ヒストンH2B」の記事については、「ヒストンH2B」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/31 15:44 UTC 版)

ヒストンH4」の記事における「翻訳後修飾」の解説

ヒストンN末端テール対すさまざまな共有結合修飾は、高等真核生物DNA機能必要なさまざまなクロマチン構造形成可能にする。メチル化モノ-、ジ-、トリメチル化)やアセチル化などの修飾テールに対して行われる

※この「翻訳後修飾」の解説は、「ヒストンH4」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「ヒストンH4」の記事については、「ヒストンH4」の概要を参照ください。


翻訳後修飾

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/02/27 16:09 UTC 版)

ULK1」の記事における「翻訳後修飾」の解説

ULK1AMPKによってセリン317番とセリン777番がリン酸化され、オートファジー活性化される一方mTORセリン757に対して阻害的なリン酸化を行う。さらに、ULK1スレオニン180番に対して自己リン酸化行い自身活性化促進するウイルスULK1標的として、宿主オートファジー妨げているようである。コクサッキーウイルスB3型のプロテアーゼ3CULK1をグルタミン524番の後で切断しN末端のキナーゼドメインとC末端EATドメイン分離する

※この「翻訳後修飾」の解説は、「ULK1」の解説の一部です。
「翻訳後修飾」を含む「ULK1」の記事については、「ULK1」の概要を参照ください。

ウィキペディア小見出し辞書の「翻訳後修飾」の項目はプログラムで機械的に意味や本文を生成しているため、不適切な項目が含まれていることもあります。ご了承くださいませ。 お問い合わせ


このページでは「ウィキペディア小見出し辞書」から翻訳後修飾を検索した結果を表示しています。
Weblioに収録されているすべての辞書から翻訳後修飾を検索する場合は、下記のリンクをクリックしてください。
 全ての辞書から翻訳後修飾 を検索

英和和英テキスト翻訳>> Weblio翻訳
英語⇒日本語日本語⇒英語
  

辞書ショートカット

すべての辞書の索引

「翻訳後修飾」の関連用語

翻訳後修飾のお隣キーワード
検索ランキング

   

英語⇒日本語
日本語⇒英語
   



翻訳後修飾のページの著作権
Weblio 辞書 情報提供元は 参加元一覧 にて確認できます。

   
ウィキペディアウィキペディア
Text is available under GNU Free Documentation License (GFDL).
Weblio辞書に掲載されている「ウィキペディア小見出し辞書」の記事は、Wikipediaの脱リン酸化 (改訂履歴)、コンデンシン (改訂履歴)、Dishevelled (改訂履歴)、糖質コルチコイド受容体 (改訂履歴)、ヒストンH1 (改訂履歴)、タンパク質生合成 (改訂履歴)、ヒストンH2B (改訂履歴)、ヒストンH4 (改訂履歴)、ULK1 (改訂履歴)の記事を複製、再配布したものにあたり、GNU Free Documentation Licenseというライセンスの下で提供されています。

©2025 GRAS Group, Inc.RSS