cox-2
シクロオキシゲナーゼ2
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シクロオキシゲナーゼ2（英: cyclooxygenase-2、略称: COX-2）またはプロスタグランジンエンドペルオキシドシンターゼ2（英: prostaglandin-endoperoxide synthase 2、略称: PTGS2）は、ヒトではPTGS2遺伝子にコードされる酵素である[5]。COX-2はヒトに2種類存在するシクロオキシゲナーゼのうちの1つである。COX-2はアラキドン酸からプロスタグランジンH2への変換に関与しており、炎症時に発現する。プロスタグランジンH2はプロスタサイクリンの重要な前駆体である。
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000073756 - Ensembl, May 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032487 - Ensembl, May 2017
- ^ Human PubMed Reference:
- ^ Mouse PubMed Reference:
- ^ “Human cyclooxygenase-2 cDNA”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (16): 7384–8. (August 1992). Bibcode: 1992PNAS...89.7384H. doi:10.1073/pnas.89.16.7384. PMC 49714. PMID 1380156.
- ^ “Cyclooxygenase-2: molecular biology, pharmacology, and neurobiology”. Crit Rev Neurobiol 13 (1): 45–82. (1999). doi:10.1615/critrevneurobiol.v13.i1.30. PMID 10223523.
- ^ “Identification and absolute configuration of dihydroxy-arachidonic acids formed by oxygenation of 5S-HETE by native and aspirin-acetylated COX-2”. J. Lipid Res. 51 (3): 575–85. (2010). doi:10.1194/jlr.M001719. PMC 2817587. PMID 19752399.
- ^ “Lipoxins and aspirin-triggered 15-epi-lipoxins are the first lipid mediators of endogenous anti-inflammation and resolution”. Prostaglandins Leukot. Essent. Fatty Acids 73 (3–4): 141–62. (2005). doi:10.1016/j.plefa.2005.05.002. PMID 16005201.
- ^ Wang Q1, He Y, Shen Y, Zhang Q, Chen D, Zuo C, Qin J, Wang H, Wang J, Yu Y. (2014). “Vitamin D inhibits COX-2 expression and inflammatory response by targeting thioesterase superfamily member 4”. J Biol Chem 289 (17): 11681–11694. doi:10.1074/jbc.M113.517581. PMC 4002078. PMID 24619416.
- ^ Kassi E1, Adamopoulos C, Basdra EK, Papavassiliou AG. (2013). “Role of Vitamin D in Atherosclerosis”. Circulation 128 (23): 2517–2531. doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.113.002654. PMID 24297817.
- ^ “Prostaglandin endoperoxide H synthases (cyclooxygenases)-1 and -2”. J. Biol. Chem. 271 (52): 33157–60. (December 1996). doi:10.1074/jbc.271.52.33157. PMID 8969167.
- ^ “A mechanistic study of self-inactivation of the peroxidase activity in prostaglandin H synthase-1”. J. Biol. Chem. 274 (14): 9231–7. (April 1999). doi:10.1074/jbc.274.14.9231. PMID 10092596.
- ^ “The kinetic factors that determine the affinity and selectivity for slow binding inhibition of human prostaglandin H synthase 1 and 2 by indomethacin and flurbiprofen”. J. Biol. Chem. 271 (7): 3548–54. (February 1996). doi:10.1074/jbc.271.7.3548. PMID 8631960.
- ^ “Mechanisms for the autoxidation of polyunsaturated lipids”. Accounts of Chemical Research 19 (9): 262–8. (1986). doi:10.1021/ar00129a001.
- ^ “A carbon-centered free radical intermediate in the prostaglandin synthetase oxidation of arachidonic acid. Spin trapping and oxygen uptake studies”. J. Biol. Chem. 255 (11): 5019–22. (June 1980). doi:10.1016/S0021-9258(19)70741-8. PMID 6246094.
- ^ “Identification of novel arachidonic acid metabolites formed by prostaglandin H synthase”. Eur. J. Biochem. 169 (1): 113–23. (November 1987). doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb13587.x. PMID 3119336.
- ^ “Analysis of hydroperoxide-induced tyrosyl radicals and lipoxygenase activity in aspirin-treated human prostaglandin H synthase-2”. Biochemistry 36 (7): 1836–45. (February 1997). doi:10.1021/bi962476u. PMID 9048568.
- ^ “Enzymatic conversions of 10,10-difluoroarachidonic acid with PGH synthase and soybean lipoxygenase”. Journal of the American Chemical Society 109 (12): 3692–3698. (June 1987). doi:10.1021/ja00246a028.
- ^ “Carbocations in the synthesis of prostaglandins by the cyclooxygenase of PGH synthase? A radical departure!”. Protein Sci. 8 (5): 1087–98. (May 1999). doi:10.1110/ps.8.5.1087. PMC 2144324. PMID 10338019.
- ^ “On the mechanism of the biosynthesis of prostaglandins E-1 and F-1-alpha”. J. Biol. Chem. 242 (22): 5336–43. (November 1967). doi:10.1016/S0021-9258(18)99433-0. PMID 6070851.
- ^ a b “Human cyclooxygenase-2 is a sequence homodimer that functions as a conformational heterodimer”. J. Biol. Chem. 286 (21): 19035–46. (May 2011). doi:10.1074/jbc.M111.231969. PMC 3099718. PMID 21467029.
- ^ “The X-ray crystal structure of the membrane protein prostaglandin H2 synthase-1”. Nature 367 (6460): 243–9. (January 1994). Bibcode: 1994Natur.367..243P. doi:10.1038/367243a0. PMID 8121489.
- ^ a b “Cyclooxygenase enzymes: catalysis and inhibition”. Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (6): 752–60. (December 2001). doi:10.1016/S0959-440X(01)00277-9. PMID 11751058.
- ^ a b “Cardiomyocyte cyclooxygenase-2 influences cardiac rhythm and function”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 106 (18): 7548–52. (May 2009). Bibcode: 2009PNAS..106.7548W. doi:10.1073/pnas.0805806106. PMC 2670242. PMID 19376970.
- ^ Ruan, C. H.; So, S. P.; Ruan, K. H. (2011). “Inducible COX-2 dominates over COX-1 in prostacyclin biosynthesis: Mechanisms of COX-2 inhibitor risk to heart disease”. Life Sciences 88 (1–2): 24–30. doi:10.1016/j.lfs.2010.10.017. PMC 3046773. PMID 21035466.
- ^ “Cyclooxygenase-2, p53 and glucose transporter-1 as predictors of malignancy in the development of gallbladder carcinomas”. Bosn J Basic Med Sci 10 (3): 192–6. (August 2010). doi:10.17305/bjbms.2010.2684. PMC 5504494. PMID 20846124.
- ^ “Cyclooxygenase-2 and cancer treatment: understanding the risk should be worth the reward”. Clin. Cancer Res. 16 (5): 1384–90. (March 2010). doi:10.1158/1078-0432.CCR-09-0788. PMC 4307592. PMID 20179228.
- ^ KASE, SATORU; SAITO, WATARU; OHNO, SHIGEAKI; ISHIDA, SUSUMU (2010). “Cyclo-Oxygenase-2 Expression in Human Idiopathic Epiretinal Membrane”. Retina 30 (5): 719–723. doi:10.1097/iae.0b013e3181c59698. PMID 19996819.
- ^ Tikhonovich, Marina V.; Erdiakov, Aleksei K.; Gavrilova, Svetlana A. (2017-06-21). “Nonsteroid anti-inflammatory therapy suppresses the development of proliferative vitreoretinopathy more effectively than a steroid one” (英語). International Ophthalmology 38 (4): 1365–1378. doi:10.1007/s10792-017-0594-3. ISSN 0165-5701. PMID 28639085.
- ^ Phillips, Robert J.; Fortier, Michel A.; López Bernal, Andrés (2014-07-22). “Prostaglandin pathway gene expression in human placenta, amnion and choriodecidua is differentially affected by preterm and term labour and by uterine inflammation”. BMC pregnancy and childbirth 14: 241. doi:10.1186/1471-2393-14-241. ISSN 1471-2393. PMC 4223419. PMID 25048443.
- ^ “A new cyclo-oxygenase-2 gene variant in the Han Chinese population is associated with an increased risk of gastric carcinoma”. Mol Diagn Ther 14 (6): 351–5. (December 2010). doi:10.1007/bf03256392. PMID 21275453.
- ^ “Colocalization and interaction of cyclooxygenase-2 with caveolin-1 in human fibroblasts”. J. Biol. Chem. 276 (37): 34975–82. (September 2001). doi:10.1074/jbc.M105946200. PMID 11432874.
- ^ “Expression of a mitogen-responsive gene encoding prostaglandin synthase is regulated by mRNA splicing”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (7): 2692–6. (April 1991). Bibcode: 1991PNAS...88.2692X. doi:10.1073/pnas.88.7.2692. PMC 51304. PMID 1849272.
[続きの解説]
COX-2
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/08/08 07:13 UTC 版)
「プロスタグランジンE2」の記事における「COX-2」の解説
炎症や癌などの病的状態において誘導される酵素であり、滑膜細胞やマクロファージ、単球などに発現が見られる。サイトカインや増殖因子、細菌内毒素などの刺激により産生が促され、抗炎症薬により抑制される。抗炎症薬投与によりCOX-1が活性阻害を受けると、プロスタグランジンの胃粘膜保護作用や血小板凝集作用などが失われるため副作用の原因となる。そのためCOX-2選択的な阻害薬が治療により有用性が高いとされている。COX-2選択的な阻害薬としてセレコキシブなどが知られている。また、ステロイド性抗炎症薬によってもその発現が抑制される。
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COX-2
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/03/19 06:59 UTC 版)
「非ステロイド性抗炎症薬」の記事における「COX-2」の解説
前述のようにCOX-1/2をともに阻害すると消化管の障害が出現するため、COX-2選択性の高い薬剤が開発された。セレコキシブが選択的COX-2阻害薬であり、エトドラクやメロキシカムやナブメトンはCOX-2選択性が高いがCOX-1にも作用すると考えられている。血小板凝集抑制作用のあるプロスタサイクリンがCOX-2阻害により減り、相対的にトロンボキサンA2の働きが強まり、血栓傾向が高まり心血管事故が増えることがわかり、全米で3万件近い訴訟が起こるなど一大問題となった。メルクが開発した、rofecoxib（商品名:バイオックス®）は自主回収になった。 エトドラク（商品名 オステラック®、ハイペン®など） メロキシカム（商品名 モービック®） セレコキシブ（商品名 セレブレックス®、日本 セレコックス®） ロフェコキシブ（日本では未発売）
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