ペプチド結合
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ペプチド結合（ペプチドけつごう、英: peptide bond）とは、アミド結合のうちα-アミノ酸同士が脱水縮合して形成される共有結合である[1]。分類上は2級アミドに分類される。また、タンパク質中でもα-アミノ酸が連続していない場合はペプチド結合と呼ばれず、単にアミド結合と呼ばれる。
このようにして生成する物質はペプチドと呼ばれ、その縮合しているアミノ酸の数が2つ、3つ、4つ、5つ……となるごとにジペプチド、トリペプチド、テトラペプチド、ペンタペプチド……という。多数のアミノ酸が縮合した高分子物質はタンパク質であり、このため、タンパク質をポリペプチドとも呼ぶ。
アミド結合は強固な結合であり、加水分解は強酸性や強アルカリ性の条件でしか起こらない。しかし生体内にはペプチド結合のみを選択的に加水分解する酵素ペプチダーゼ、プロテアーゼが存在し、これらの中には中性に近い生物の体温程度の温度でかなり迅速にペプチド結合を加水分解することができるものもある。
合成
2つのアミノ酸がペプチド結合を介してジペプチドを形成する場合[1]、これは縮合反応の一種である[2]。この種の縮合では、2つのアミノ酸が互いに接近して、一方の非側鎖(C1)カルボン酸部分が、他方の非側鎖(N2)アミノ部分に接近する。一方はカルボキシル基(COOH)から水素と酸素を失い、もう一方はアミノ基(NH2)から水素を失う。この反応により、1分子の水(H2O)とペプチド結合(-CO-NH-)で結合した2つのアミノ酸が生成する。2つのアミノ酸が結合したものをジペプチドと呼ぶ。
アミド結合のプロセスは脱水合成反応であり、一方のアミノ酸分子のカルボキシル基と他方のアミノ酸分子のアミノ基が反応し、1分子の水(H2O)が放出されて合成が行われる。
ペプチド結合の形成にはエネルギーが必要であるが、生物の場合はATPが使われる[3]。ペプチドやタンパク質は、アミノ酸がペプチド結合（いくつかのイソペプチド結合の場合もある）で結合した鎖である。生物は酵素を使って非リボソームペプチドを作り[4]、リボソームは脱水合成とは細部が異なる反応を使ってタンパク質を作る[5]。
α-アマニチンのように、リボソームで作られるためリボソームペプチドと呼ばれるものもあるが[6]、多くはリボソームではなく特殊な酵素で合成されるため、非リボソームペプチドと呼ばれる。たとえば、トリペプチドのグルタチオンは、遊離のアミノ酸から2つの酵素、グルタミン酸-システインリガーゼ（ペプチド結合ではないイソペプチド結合を形成）とグルタチオン合成酵素（ペプチド結合を形成）によって2段階で合成される[7][8]。
分解
ペプチド結合は、加水分解（水の添加）によって切断される可能性がある。水の存在下で分解され、8～16 kJ/mol（2～4 kcal/mol）のギブスエネルギーを放出する[9]。このプロセスは非常に遅く、25℃での半減期は1結合あたり350 - 600年になる[10]。
生体内では、通常、ペプチダーゼまたはプロテアーゼとしても知られる酵素がこのプロセスを触媒するが、ペプチドやタンパク質が天然構造にフォールド（折りたたむ）する際の立体配座的な歪みによってペプチド結合が加水分解されるという報告もある[11]。したがって、この非酵素的なプロセスは、遷移状態の安定化によってではなく、むしろ基底状態の不安定化によって促進される。
スペクトル
ペプチド結合の吸収Aの波長は190 - 230 nmである[12]（このため、特に紫外線の影響を受けやすい）。
ペプチド基のシス/トランス異性体
窒素原子上の孤立電子対が大きく非局在化することで、ペプチド基は部分二重結合特性を持つ。この部分二重結合によって、アミド基は平面的になり、シス型またはトランス型の異性体が存在する。タンパク質のアンフォールド（展開）状態では、ペプチド基は自由に異性化して両方の異性体を採用することができるが、しかし、フォールド状態では、各位置で単一の異性体しか採用されない（まれな例外を除く）。ほとんどのペプチド結合では、トランス型が圧倒的に好まれる（トランス型とシス型の比は約1000：1）。ただし、X-Proペプチド群の比率は、約30:1の割合で存在する傾向がある。これは、おそらくプロリン（Pro）の ペプチド基（
- ペプチド固相合成法
- タンパク質分解マップ (PMAP)
脚注
- ^ a b “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983”. European Journal of Biochemistry 138 (1): 9-37. (1984). doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x. ISSN 0014-2956. PMID 6692818.
- ^ Muller, P (1994-01-01). “Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)”. Pure and Applied Chemistry 66 (5): 1077-1184. doi:10.1351/pac199466051077. ISSN 1365-3075.
- ^ Watson, James; Hopkins, Nancy; Roberts, Jeffrey; Agetsinger Steitz, Joan; Weiner, Alan (1987). Molecualar Biology of the Gene (hardcover) (Fourth ed.). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc.. p. 168. ISBN 978-0805396140
- ^ Miller BR, Gulick AM (2016). “Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases”. Methods in Molecular Biology 1401: 3-29. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4_1. ISBN 978-1-4939-3373-0. PMC 4760355. PMID 26831698.
- ^ Griffiths AJ, Miller JH, Suzuki DT, Lewontin RC, Gelbart WM (2000). Protein synthesis (7th ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 978-0716735205
- ^ Walton JD, Hallen-Adams HE, Luo H (2010). “Ribosomal biosynthesis of the cyclic peptide toxins of Amanita mushrooms”. Biopolymers 94 (5): 659-664. doi:10.1002/bip.21416. PMC 4001729. PMID 20564017.
- ^ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (March 2004). “Glutathione metabolism and its implications for health”. The Journal of Nutrition 134 (3): 489-492. doi:10.1093/jn/134.3.489. PMID 14988435.
- ^ Meister A (November 1988). “Glutathione metabolism and its selective modification”. The Journal of Biological Chemistry 263 (33): 17205-17208. PMID 3053703.
- ^ Martin RB (December 1998). “Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation”. Biopolymers 45 (5): 351-353. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(19980415)45:5<351::AID-BIP3>3.0.CO;2-K.
- ^ Radzicka, Anna; Wolfenden, Richard (1996-01-01). “Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases”. Journal of the American Chemical Society 118 (26): 6105-6109. doi:10.1021/ja954077c. ISSN 0002-7863.
- ^ Sandberg A, Johansson DG, Macao B, Härd T (April 2008). “SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: energetic aspects”. Journal of Molecular Biology 377 (4): 1117-1129. doi:10.1016/j.jmb.2008.01.051. PMID 18308334.
- ^ Goldfarb AR, Saidel LJ, Mosovich E (November 1951). “The ultraviolet absorption spectra of proteins”. The Journal of Biological Chemistry 193 (1): 397-404. PMID 14907727.
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