分子構造とは? わかりやすく解説

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分子構造

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2014/09/03 11:13 UTC 版)

分子構造(ぶんしこうぞう、molecular structure、molecular geometry)とは、分子幾何学的構造をいい、例えば原子間距離や配向などをさす。分子構造を調べるには、主に回折法と分光法が用いられる。






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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/12/28 06:20 UTC 版)

ヘパリン」の記事における「分子構造」の解説

ヘパリンは分子量3~30kDaのポリマーであるが、市販されている多くのヘパリン製剤平均分子量12~15kDaの範囲にある。ヘパリングリコサミノグリカンという糖質近縁分子であるヘパラン硫酸を含む)の一員であり、可変的硫酸化された繰り返し2糖単位から構成されている。ヘパリン存在する主な2糖単位以下に示す。最も一般的な2糖単位は、2-O-硫酸イズロン酸(IdoA)と6-O-硫酸化、N-硫酸グルコサミンGlcN)、IdoA(2S)-GlcNS(6S)から構成される例えば、牛肺由来ヘパリン85%、豚腸管粘膜由来ヘパリンの約75%がこれで構成されている。 3-O-硫酸グルコサミン(GlcNS(3S,6S))遊離アミン基(GlcNH3+)を含む2糖類稀に存在するが、以下に示していない。生理的条件下では、エステル硫酸基アミド硫酸基は脱プロトン化され、正電荷の対イオン引きつけヘパリン塩を形成するヘパリン通常この形で抗凝固剤として投与される。 GlcA-GlcNAc GlcA-GlcNS IdoA-GlcNS IdoA(2S)-GlcNS IdoA-GlcNS(6S) IdoA(2S)-GlcNS(6S) GlcA = β-D-glucuronic acid, IdoA = α-L-iduronic acid, IdoA(2S) = 2-O-sulfo-α-L-iduronic acid,G lcNAc = 2-deoxy-2-acetamido-α-D-glucopyranosyl, GlcNS = 2-deoxy-2-sulfamido-α-D-glucopyranosyl, GlcNS(6S) = 2-deoxy-2-sulfamido-α-D-glucopyranosyl-6-O-sulfate ヘパリン1単位ハウエル単位)は、純ヘパリン0.002mgにほぼ相当する量であり、猫の血1ml0℃24時間保持するの必要な量である。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2019/09/08 09:21 UTC 版)

ヘキサクロロシクロトリホスファゼン」の記事における「分子構造」の解説

リン窒素からなる六員環リン原子に、塩素原子二つずつ結合した構造である。リン原子窒素原子間の結合長はほぼ等しく、∠PNPと∠NPN結合角前者わずかに広い。リン原子窒素原子はほぼ同一平面上位置するが、塩素原子同一平面上には位置していない。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/12/27 09:21 UTC 版)

コヒーシン」の記事における「分子構造」の解説

コヒーシン複合体コアとして働くSMC2量体は、極めて特徴的なV字構造形成するSMCタンパク質の項を参照)。ここに制御サブユニット結合するリング状形態をとることが電子顕微鏡によって捉えられている。Scc1C末端はwinged helix構造をとりSMC1のヘッドドメインと結合する一方Scc1N末端はSMC3のコイルドコイル領域結合するまた、SA2-Scc1サブ複合体結晶構造解かれている。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/05/10 00:10 UTC 版)

デンプン」の記事における「分子構造」の解説

デンプンはその構造によってアミロースとアミロペクチン分けられるアミロース直鎖状の分子で、分子量比較小さい。アミロペクチン枝分かれの多い分子で、分子量比較大きい。アミロースとアミロペクチン性質異なるが、デンプン中には両者共存している。デンプン直鎖部分は、グルコースがα1-4結合連なったもので、分岐直鎖途中からグルコースのα1-6結合よる。アミロースはほとんど分岐持たないが、アミロペクチンは、平均グルコース残基25個に1個の割合でα1-6結合による分枝構造をもつ(直鎖部分長さ1824残基分岐間は5〜8残基間隔がある)。また、アミロース中にはα1-6結合を持つものも少量あり、中間体呼ばれている。なお、動物における貯蔵多糖として知られるグリコーゲンアミロペクチンよりもはるかに分岐多く、3残基一回分岐直鎖部分長さ1218残基分岐の先がさらに分岐し網目構造をとる)となり、アミロースアミロペクチンとは区別されるトウモロコシ種子などでもこのグリコーゲン顆粒存在する。 α-グルコース分子直鎖状重合している部分は、水素結合によりα-グルコース残基6個で約1巻きの螺旋構造となっている。また、螺旋構造同士相互に水素結合を介して平行に並び結晶構造をとる。分子二重螺旋態で結晶と、一重螺旋状態で結晶作りうる。まず二重螺旋状態の結晶には、お互いグルコース残基上の水酸基同士で直水素結合形成するタイプA型コーンスターチなどの穀類由来のものがこの形)、間に水分子一層をはさむタイプB型と呼ぶ馬鈴薯などの根茎球根由来のものがこの型)と、両者混合したタイプC型。根由来のもの)がある。また一重螺旋状態の結晶V型呼ばれ天然ではデンプン顆粒含まれる油脂成分アミロース一重螺旋のなかに包接された、包接錯体として存在している。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/06/06 03:05 UTC 版)

七酸化二塩素」の記事における「分子構造」の解説

七酸化二塩素の Cl-O-Cl 結合角は 118.6° に折れ曲がっており、分子構造は C2対称である。Cl-OCl=O 共有結合長さそれぞれ 1.709 Å、1.405 Å と知られている塩素酸化数+7 である。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/09/13 09:57 UTC 版)

塩化金(III)」の記事における「分子構造」の解説

塩化金(III)は、固体または低温気体においては二量体として存在する臭化金(III)同じような二量体形成することが分かっているそれぞれの金原子は平面正方形中心に位置している金中心の酸化数と、金属としては高い電気陰性度反映して、各結合共有結合性である。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/02/21 01:41 UTC 版)

クロロフィルa」の記事における「分子構造」の解説

クロロフィルaは、4つ窒素原子中央のマグネシウム原子取り囲むクロリン環から構成され他のいくつかの側鎖炭化水素の尾有する長い炭化水素の尾を示すクロロフィルa分子の構造

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/08/14 14:19 UTC 版)

PPARγ」の記事における「分子構造」の解説

PPARγをはじめビタミンD受容体甲状腺ホルモン受容体など核内受容体スーパーファミリー属す分子基本的にそれぞれ類似した分子構造をとる。PPARγもその例外ではなくアミノ基(-NH2)側末端から順にA/BドメインCドメインDドメインE/Fドメインにより構成されるPPARγリガンド結合ポケット他の核内受容体比して広いため、多くのリガンドとの結合可能であるA/Bドメイン A/Bドメイン活性化必要なドメイン構造であり、リガンド依存的な転写活性化必要なAF-1を持つ。 Cドメイン CドメインDNA結合領域であり、標的遺伝子のPPAEと結合する構造中に亜鉛フィンガードメインを有するDNA結合領域核内受容体ファミリー間で構造がよく保存されている。 Dドメイン Dドメインヒンジ領域である。DNA結合領域リガンド結合領域リンクする柔軟性富みステロイド受容体ファミリー構造可変性関与するドメインである。 E/Fドメイン E/Fドメインリガンド依存的な転写活性化関与するAF-2リガンド結合ドメイン有する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/11/03 16:49 UTC 版)

テトラフルオロホウ酸」の記事における「分子構造」の解説

テトラフルオロホウ酸トリフェニルホスフィンオキシドの 1:2 錯体についてX線構造報告されている。それによると、ホウ素の上に歪んだ四面体形に4個のフッ素結合している。そのうち1個のフッ素上に水素結合しておりその水素はさらに O=P酸素とも結合している。B-F(H)結合長他の3個の B-F 結合よりも長い

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/02/27 15:09 UTC 版)

核酸医薬」の記事における「分子構造」の解説

ASO医薬品として用いるための最低限要件厳密な塩基配列認識能ヌクレアーゼ耐性細胞内移行性、代謝性である。Ts’oらは研究当初から細胞内移行性に着目しリン酸ジエステル結合負電荷リン酸トリエステル型にすることで消し去り細胞内移行性を高めようとした。それ以後、実に多くの修飾核酸ASO分子として開発された。それらは核酸塩基部位修飾新規人工核酸塩基)、リボース修飾リボース自体改変リン原子関連修飾(メチルホスホネート型やホスホロチオエート型)、リンケージ修飾(非リン酸型)に分類される第一世代ASOは主にリン原子関連修飾によって設計されたものであり、とりわけPS-オリゴ最も優れたアンチセンス効果示してきている。1990年代には第二世代ASO開発された。Ionis社が開発した2’-O-アルキル型は第一世代よりも高い効果示している。さらにBNA英語版)やLNA など改変されリボース環をもつ第2.5世代核酸医薬開発されている。その他、ASO新規構造体設計時に求められるポイントしてはRNAとの結合安定性Tm値など)、ミスマッチ配列認識能ヌクレアーゼ耐性RNaseH活性科学的な安定性脂溶性または水溶性蛋白質との結合性あげられる

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/06/08 14:33 UTC 版)

パパイン様プロテアーゼ」の記事における「分子構造」の解説

SARS-CoVパパイン様プロテアーゼPLpro)は、316個のアミノ酸モノマーで、4つ異な構造ドメインから構成されており、「広げた右手構造形成している。そのうち3つのドメインサム親指)、パーム手のひら)、フィンガー(指)ドメイン呼ばれ4つ目のドメインユビキチンドメインUBL)と呼ばれている。PLproカルボキシル末端にはSUDSARSユニークドメイン、SARS Unique Domain)が続きアミノ末端にはNAB核酸結合ドメインNucleic Acid Binding)が続く。これらはPLpro隣接するドメインで、SARS-CoV非構造タンパク質ゲノムプロテオーム属しているが、PLproには含まれていない具体的には、PLpro複合体は、213 kDaの膜関連タンパク質であるSARS-CoV nsp3(非構造ドメイン3、non-structural protein 3)のアミノ酸1541と1856間に位置している。 PLproポリペプチド鎖最初の62アミノ酸UBLドメイン形成する。これは他の3つのドメインとは別のN末端ドメインで、ユビキチンタンパク質と非常によく似た二次構造とっている。サムドメインは4本のαヘリックス(α4-7)で、パームドメインは6本鎖βシート(β8-13)で、フィンガードメインは4本鎖のねじれた逆平行βシート(β4-7)で構成されている。SARS-CoVPLpro全体的な構造は、SARS-CoV-2PLpro83%一致することが示されているが、いくつかの違いがある例えば、UBLドメインアミノ酸数は62ではなく60個であり、サムドメインは4個ではなく6個のαヘリックス(α2-7)で構成されている。しかし、一方で酵素活性部位すべての重要な残基は、PLpro両方形態間で不変であるPLpro活性部位は、システインヒスチジンアスパラギン酸からなる共通の触媒三残基構成されている。システイン残基(C112)は、サムドメインのα4ヘリックス基部にあり、パームドメインの基部にあるヒスチジン残基(H273)から3.7 Å離れたところにあり、BL2(G267-G272ループ)として知られる柔軟なループ隣接している。このループは6アミノ酸から構成されている。また、アスパラギン酸残基(D287)は、ヒスチジン残基から2.7 Å離れている。 フィンガードメインには、4つシステイン残基を持つ2つβヘアピン見られるこれらの残基は、四面体幾何学結合亜鉛イオン調整し亜鉛結合サブドメイン形成する役割を果たす亜鉛結合形成するPLproのこの能力は、プロテアーゼ活性とその構造完全性維持不可欠である一般にPLpro三次構造は、USP7やUSP14などのUSPUbiquitin Specific Proteases、ユビキチン特異的プロテアーゼ)と非常によく似ている

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/10/02 15:47 UTC 版)

インターロイキン-5」の記事における「分子構造」の解説

IL-5cDNA1986年マウスT細胞からクローニングが行われ、引き続いてヒトT細胞白血病細胞からIL-5cDNAの単離が行われた。ヒトIL-5cDNAは134個のアミノ酸コードしているが、そのうち19個はリーダー配列である。残りコーディング配列であり、115個のアミノ酸からなる成熟IL-5コードする分子量は45-60kDaと幅広いが、これは糖鎖付加原因であるIL-5ホモ二量体形成することが知られており、IL-5分子間ジスルフィド結合よるものである。IL-5構造中には4つαヘリックス構造からなるヘリックスバンドル構造含みそれぞれのα-ヘリックスアミノ基末端からA,B,C及びDと呼ばれる。各ヘリックス間にループ構造はさまれており、ヘリックスAとヘリックスB、ヘリックスCとヘリックスDはやや長めループ1及びループ3によりつながれている。一方でヘリックスBとヘリックスCをつなぐループ2は短いターン構造である。カルボキシル基側にある領域(アミノ酸残基89-92)はヒトIL-5マウスIL-5の間でよく保存されており、後述するIL-5受容体との結合関与する

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/02/16 00:33 UTC 版)

コンデンシン」の記事における「分子構造」の解説

コンデンシン複合体コアとして働くSMC2量体は、極めて特徴的なV字構造形成するSMCタンパク質の項を参照)。その形状は、原核生物型真核生物型ともに電子顕微鏡によって捉えられている。SMC2量体の腕部長さは ~50 nmにも達する(これは2重鎖DNA~150 bp相当することからも、コンデンシンがいかに巨大なタンパク質複合体であるかがわかる。真核細胞型では、kleisinサブユニットSMCサブユニットのヘッドドメインに結合し、SMC2量体とHEATサブユニット相互作用橋渡ししている(図2)。 タンパク質X線構造解析は、大腸菌型MukBEFや枯草菌SMC−ScpAB が先行している。真核生物型では、SMC2量体(SMC2-SMC4)の一部ヒンジとロッドドメイン)に加え、CAP-G/CAP-Hのサブ複合体およびそのDNAとの共結晶、さらにCAP-D2/CAP-Hのサブ複合体構造報告されている。また、コンデンシン I のATP結合加水分解に伴う大きなコンフォメーション変化一端cryo-EMによって捉えられている。一方高速AFM (atomic force microscopy) 観察によると、SMC2量体の腕部これまで予想されていた以上にフレキシブルな構造とっているらしい。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2017/11/08 05:22 UTC 版)

オクタカルボニル二コバルト」の記事における「分子構造」の解説

オクタカルボニル二コバルトには構造異性体存在する。よく知られた2例は下式のような構造式表される結晶中で右側の、2個のカルボニル配位子が2個のコバルトをμ-架橋した C2v 対称構造 ((CO)3Co(μ-CO)2Co(CO)3) が優勢であり、そこでは Co-Co 結合の距離は 2.522-2.525 Å、架橋カルボニルコバルトの距離 Co-CObridge は 1.883-1.949 Å、末端カルボニルコバルトとの距離 Co-COterminal は 1.770-1.818 Å と報告されている。この構造Fe2(CO)9 と似ており、比べるとカルボニル架橋が1個少ないだけである。液相では式の左側の非架橋型との異性化起こる。非架橋型 ((CO)4Co-Co(CO)4) はD3d 対称性を持つ。

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/06/13 10:02 UTC 版)

分子」の記事における「分子構造」の解説

原子間に働く静電相互作用クーロン力)により、原子は分子として集合している。力の作用がその力の種類により方向性や距離による力の強度変化異なるため、分子その構成する原子種類配置により秩序だった構造を取る。分子内部あるいは分子間で相互原子作用することを化学結合と呼ぶ言い換えるならば、同じクーロン力を元にしていても、化学結合種類作用距離に応じて分子構造的な特徴現わすとともに原子分子・結晶といったような構造的な階層形成する。 すなわち分子内部構造分子間相互作用変化及ぼすために、物質の性質はそれを構成する原子構成比率だけでは決定づけられず、分子構造が物性発現強くかかわっている例え無機化合物一種見られる高温超伝導は、特定の精密な分子構造が要因となり発現する。 無機化合物精密複雑な分子構造を持つが、有機化合物においては更に多様な分子構造とそれに応じた機能を持つ今日では有機化合物の分子構造とその構造特有な機能により生命現象成り立っていることが明らかとなり、生命本質化学構造について分子生物学分野研究進められている。 分子表示方法である化学式も分子構造をどの程度まで意識するかで使い分けられる。最も単純に原子組成のみを示した組成式化学構造違い区別する必要のない場合利用される構造単純で異性体など構造的な紛らわしさがない場合トポロジカルな、つまり実際の配置抽象化し原子連結関係を示した示性式表現される。更に複雑な構造においては構造式利用される構造式は分構造抽象的に表現するが、分子動力学など原子配置の向きや距離を厳密に識別する場合においては分子モデルが分子構造の表現方法として採用される

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