N 末端

デジタル大辞泉

エヌ‐まったん【N末端】

読み方：えぬまったん

たんぱく質やポリペプチドで、アミノ基-NH₂がカルボキシル基-COOHと結合せずに残っている側の末端。N終末端。アミノ末端。アミン末端。→C末端

[補説] たんぱく質やポリペプチドは、多数のアミノ酸がペプチド結合によって直鎖状につながったもので、ペプチド結合は一つのアミノ酸のカルボキシル基と次のアミノ酸のアミノ基が脱水縮合することによって起こる。そのため、ポリペプチド鎖の最初のアミノ酸は他のどの構成アミノ酸のカルボキシル基とも結合しない状態で残っている。

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N末端

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2016/04/27 04:02 UTC 版)

N末端（Nまったん、別名：N終末端、NH₂末端、アミノ末端、アミン末端）は、タンパク質またはポリペプチドにおいてフリーなアミノ基で終端している側の末端である。ペプチド配列を書くときはN末端は左に置き、NからC末端にかけて配列を書くのが慣例である。タンパク質がmRNAから翻訳されるときは、N末端から作られる。

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N末端

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/09/11 03:07 UTC 版)

「FAK」の記事における「N末端」の解説

N末端ドメインの機能ははっきりしないが、β1インテグリンサブユニットと相互作用することがin vitroで示されており、細胞外マトリックス-インテグリンクラスターからのシグナルの伝達に関与していると考えられている。しかしながら、この相互作用の重要性に疑問も投げかける研究も存在し、β3インテグリンサブユニットの細胞質領域との相互作用が重要であることが示唆されている。 FAKのN末端ドメインは、赤血球で最初に同定されたバンド4.1ドメインと高い配列類似性を示す。このバンド4.1ドメインはグリコフォリンC（英語版）などの膜貫通タンパク質の細胞質領域、アクチン、スペクトリンに結合する。このことはFAKのN末端領域が細胞骨格の固定に関与している可能性を示唆しているが、その正確な役割はいまだ明らかではない。