蛋白質の機能

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蛋白質の機能

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2010/03/19 14:53 UTC 版)

「Spo11」の記事における「蛋白質の機能」の解説

II型トポイソメラーゼと相同性を示し、その反応様式は反応中間体として蛋白質とDNAとの共有結合を作る点に特徴がある。Spo11は減数分裂期にDNA複製終了後、組換えのホットスポットと呼ばれる染色体上の領域に高頻度で結合し、DNAとSpo11蛋白質とが共有結合した組換え中間体を形成する。 Spo11蛋白質が反応を開始するには他にRec102, Rec104, Mei4, Mer2, Mre11, Rad50, Xrs2,Ski8等の蛋白質が必須であり、Hop1やRed1などの分子の非存在下では反応性が大きく低下する。 Spo11とDNAとが共有結合した中間体を形成したのち、Mre11を含む蛋白質複合体によってDNA鎖の切断反応が始まり、Spo11もDNAとともに除かれ反応が進んで行く。

蛋白質の機能

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2018/03/16 21:20 UTC 版)

「IPS-1」の記事における「蛋白質の機能」の解説

N末端にCARD様のドメイン、中央にプロリンリッチ領域、C末端に膜貫通領域をもち、ミトコンドリア外膜上に存在する分子。RIG-IやMDA5分子のCARD様ドメインと結合することで活性化する。活性化するとTRAF2,3,6分子を介して下流へとシグナルを伝える。I型インターフェロン産生にかかわるIRF-3の活性化にはTRAF3分子を、他のさまざまなサイトカイン産生にかかわるNF-κBの活性化にはTRAF2とTRAF6分子を必要とする。

蛋白質の機能

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/09/03 04:24 UTC 版)

「RIG-I」の記事における「蛋白質の機能」の解説

レチノイン酸によって誘導されるRIG-Iはインターフェロンやウイルス感染によってもそのmRNAの発現が誘導される。N末端領域に二つのCARD (caspase recruitment domain) 様のドメインを持ち、中央にヘリカーゼドメイン、C末端のドメイン（repressor domain: RD）はN末端のCARD様ドメインの働きを抑制する機能をもつことが知られている。ウイルス由来のと5’末端がリン酸化された平滑末端をもつ二重鎖RNAはc末端ドメイン（CTD）によって認識され、RNAと結合すると、蛋白質の構造変化が起こり、C末端による抑制がはずれ、N末端のCARD様ドメインが活性化し、下流のIPS-1分子にシグナルを伝えることでI型インターフェロンの産生を誘導する。また、CARD様ドメインの活性化にはTRIM25と呼ばれるユビキチンリガーゼによるK63を介したポリユビキチン化が必要であると報告されている。 また、東京大学の谷口教授らのグループはDAI分子だけでなく、RIG-IもB型DNAを直接結合し認識すること、この認識が、単純ヘルペスＩ型ウイルス感染時のI型インターフェロン産生に必要であると報告している。また谷口教授らはRIG-IがウイルスのRNAやDNAを認識するさいにはHMGB蛋白質が必要であることを報告している。

蛋白質の機能

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/04/22 07:15 UTC 版)

「TLR3」の記事における「蛋白質の機能」の解説

TLR3はToll様受容体の一種で樹状細胞や繊維芽細胞など広範囲な細胞で発現している。培養細胞に於いてはヒトの肺由来のMRC5細胞や、子宮頸がん由来の株化細胞であるHeLa細胞でも発現が観察される。 TLR3蛋白質は細胞の小胞体と初期エンドソームに局在し、ウイルスのRNAを初期エンドソームで認識すると考えられている。TLR3はウイルスのRNAを認識すると、細胞質内のアダプター分子であるTRIF/TICAM-1と呼ばれる分子を活性化する。TRIF/TICAM-1はそのN末側の領域がインターフェロン産生に特に重要で、TRAF3分子を解してシグナルを下流に伝える。 TRAF3分子はその後、NAP1分子を解してTBK1分子を活性化し、TBK1がIRF-3と呼ばれる転写因子のリン酸化することで、IRF-3がダイマー（二量体）になり、核内に移行する。核内に移行後はインターフェロンベータのプロモーター領域に結合しインターフェロンベータ遺伝子の転写を活性化させる。