ポリユビキチン
タンパク質を選択的に分解する機構の一つとして、特定のタンパク質を認識して、そのLys残基に多数のユビキチンが重合し(ポリユビキチン化)、それがさらに26Sプロテアソームに認識されて分解される。その過程において、ユビキチンが重合した部分。
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ポリユビキチン
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/04/30 15:41 UTC 版)
ユビキチン同士はいくつかの結合の仕方があり、それによって機能が異なってくる。ユビキチンには7つのリシン残基(Lys, K)があり、ポリユビキチンを形成する際、このリシンと別のユビキチンのC末端にあるグリシンがアミド結合を作るが、どのリシンを結合に使うかでユビキチンの機能が異なってくる。また、N末端のメチオニンとC末端のグリシンが結合してポリユビキチンを形成することもある。以下に、主なユビキチン(ポリユビキチン)鎖を整理する。 K48ポリユビキチン鎖:48番目のリシン(K48, Lys48)を介したポリユビキチン。プロテアソームによる分解シグナルを伝える。 K63ポリユビキチン鎖:63番目のリシン(K63, Lys63)を介したポリユビキチン。このポリユビキチン鎖がタンパク質と相互作用してシグナル伝達やDNA修復を行う。 直鎖状ポリユビキチン鎖:1番目のメチオニン(M1, Met1)を介したポリユビキチン。NF-κBの活性化に関わる。 Lys48を介したテトラユビキチン(K48ポリユビキチン鎖) Lys63を介したテトラユビキチン(K63ポリユビキチン鎖)
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