水素結合パターン

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水素結合パターン

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/04/21 18:16 UTC 版)

「βシート」の記事における「水素結合パターン」の解説

.mw-parser-output .tmulti .thumbinner{display:flex;flex-direction:column}.mw-parser-output .tmulti .trow{display:flex;flex-direction:row;clear:left;flex-wrap:wrap;width:100%;box-sizing:border-box}.mw-parser-output .tmulti .tsingle{margin:1px;float:left}.mw-parser-output .tmulti .theader{clear:both;font-weight:bold;text-align:center;align-self:center;background-color:transparent;width:100%}.mw-parser-output .tmulti .thumbcaption{background-color:transparent}.mw-parser-output .tmulti .text-align-left{text-align:left}.mw-parser-output .tmulti .text-align-right{text-align:right}.mw-parser-output .tmulti .text-align-center{text-align:center}@media all and (max-width:720px){.mw-parser-output .tmulti .thumbinner{width:100%!important;box-sizing:border-box;max-width:none!important;align-items:center}.mw-parser-output .tmulti .trow{justify-content:center}.mw-parser-output .tmulti .tsingle{float:none!important;max-width:100%!important;box-sizing:border-box;align-items:center}.mw-parser-output .tmulti .trow>.thumbcaption{text-align:center}} 逆平行βシートの水素結合パターンを点線で表した。酸素原子は赤、窒素原子は青で色分けされている。 平行βシートの水素結合パターンを点線で表した。酸素原子は赤、窒素原子は青で色分けされている。 ペプチド鎖にはN末端とC末端による方向性があるため、βストランドでも方向性があると言える。それらは通常、タンパク質トポロジー図でC末端を指す矢印で表される。隣接するβストランドは、逆平行、平行、または混合配列で水素結合を形成することができる。 逆平行配列では、連続したβストランドが交互に方向を変え、一方のストランドのN末端が次のストランドのC末端に隣接する。これは、カルボニルとアミンの間のストランド間水素結合が有利な配向である平面になるため、最も強いストランド間安定性を生み出す配置である。ペプチド骨格の二面角(φ, ψ)は、逆平行シートでは約(–140°, 135°)である。この場合、2つの原子 Cαi と Cαj が水素結合した2つのβストランドで隣接していれば、互いのペプチド基に2つの共有骨格の水素結合を形成することになる。これは近接ペア水素結合として知られている。 平行配列では、連続するストランドのN末端がすべて同じ方向に向いている。この配列は、ストランド間の水素結合パターンに非平面性が生じるため、わずかに不安定になる可能性がある。平行シートの二面角(φ, ψ)は約(–120°, 115°)である。1つのモチーフの中で、相互作用する平行なストランドが5本以下であることは稀であり、ストランドの数が少ないと不安定になることが示唆されるが、N末端とC末端が整列しているストランドは必然的に非常に離れていなければならないため、平行βシートの形成は基本的に困難である[要出典]。また、小さなアミロイド形成配列は、一般的に、主に平行βシートストランドからなるβシートフィブリルに凝集するように見えることから、平行βシートがより安定している可能性があるという証拠もある。 平行βシート構造では、水素結合している2つのβストランドにおいて、2つの原子 Cαi と Cαj が隣接している場合、お互いに水素結合するのではなく、一方の残基が他方の残基を挟むように水素結合を形成する（その逆はない）。たとえば、残基 i は、残基 j − 1 および j + 1 と水素結合を形成することがあり、これはワイドペア水素結合として知られている。一方、残基 j は、異なる残基と水素結合するかもしれないし、まったく結合しないこともある。 平行βシートの水素結合配列は、11個の原子を持つアミドリング（英語版）モチーフの配列に似ている。 最後に、個々のストランドは混合結合パターンを示すことがあり、これは一方が平行ストランドで他方が逆平行ストランドからなる。このような配列は、ランダムな配向分布が示唆するほど一般的ではなく、このパターンが逆平行配列よりも不安定であることを示唆している。しかし、タンパク質全体には他の構造的特徴が常に多数存在するため、バイオインフォマティクス解析で構造熱力学を引き出すことはどうしても困難である。また、タンパク質は、フォールディング熱力学だけでなく、フォールディング動力学によって本質的に制約を受けるため、バイオインフォマティクス解析から安定性を結論づけるには常に注意が必要である。 βストランドの水素結合は完全である必要はなく、βバルジとして知られる局所的な破壊が見られることがある。 水素結合はシートの平面にほぼ沿っており、ペプチドカルボニル基は連続する残基と交互方向を向いている。これと比較して、αヘリックスでは連続するカルボニル基は同じ方向を向いている。