酵素の反応メカニズムと反応速度とは? わかりやすく解説

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酵素の反応メカニズムと反応速度

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/04/23 03:53 UTC 版)

キモトリプシン」の記事における「酵素の反応メカニズムと反応速度」の解説

生体内では、キモトリプシンセリンプロテアーゼとして多く臓器消化系で働く。この酵素は、触媒ない場合熱力学的な安定性のためとてもゆっくりとしか起こらないペプチド結合加水分解促進する。この反応基質英語版)には、トリプトファン、チロシン、ロイシン、フェニルアラニンなどがあり、これらのアミノ酸C末端加水分解する多くプロテアーゼ同様、キモトリプシン試験管内アミド結合加水分解するため、N−アセチル-L-フェニルアラニン-p-ニトロフェニルアミドのような反応物類縁体酵素分析英語版)に用いられるキモトリプシン反応性の低いカルボニル基強力な求核剤である酵素活性中心にある195番目のセリン残基攻撃し一時的に基質共有結合作る。この時酵素基質複合体ができる。57番目のヒスチジン、102番目のアスパラギン酸のとともに195番目のセリン残基触媒三残基呼ばれる。 これらの発見抑制分析と、前述基質加水分解反応速度研究によるところが大きい。後者は、酵素基質複合体の4-ニトロフェノールが黄色い色をしており、410nmの吸光度調べることで濃度分かることが発見されたため可能になった。 キモトリプシン基質との反応2つ段階からなることがわかっている。初め爆発的な段階で、次は安定段階というミカエリス・メンテン式に従う反応である。またこれはピンポン機構とも呼ばれる。この反応基質アシル化進みアシル基 - 酵素複合体という反応中間体形成されるその後脱アシル化進み酵素元に戻る。これは触媒三残基とともにある時に反応が起こる。アスパラギン酸とヒスチジンのN-δ位の水素原子の間の水素結合によってε位の窒素原子pKa上がりセリン脱プロトン化できるようになるこのためセリン側鎖求核剤として働きタンパク質主鎖にある電子不足であるカルボニル基炭素原子結合することができるようになるイオン化されたカルボニル基酸素主鎖2つ水素原子による水素結合により安定化される。この反応はオキシアニオンホール(英語版)内で起こる。これにより四面体付加起こりペプチド結合開裂する。セリン結合したアシル - 酵素複合体は、開裂し新たにできたタンパク質N末端結合しセリンから離れる反応第2段階では、水分子塩基性のヒスチジンに活性化され求核剤として働くようになる水分子中の酸素原子セリン結合したアシル基のうちのカルボニル基炭素攻撃すると、第二四面体付加起こってセリンヒドロキシ基再生する。そして、プロトン解放され同時にタンパク質新たにできたC末端結合する

※この「酵素の反応メカニズムと反応速度」の解説は、「キモトリプシン」の解説の一部です。
「酵素の反応メカニズムと反応速度」を含む「キモトリプシン」の記事については、「キモトリプシン」の概要を参照ください。

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