酵素反応
酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/03/05 06:41 UTC 版)
酵素の高い不斉識別能を利用して、ラセミ体の一方のエナンチオマーを選択的に反応させる。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/11/24 08:24 UTC 版)
モノフェノールモノオキシゲナーゼは酸素分子を用いてチロシンやドーパのようなフェノール類を酸化する。反応後は目的物と水が生成する。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/07/20 16:31 UTC 版)
「デオキシリボースリン酸アルドラーゼ」の記事における「酵素反応」の解説
アルドラーゼの中でも、DERAは2つのアルデヒドを産生する唯一の酵素である。この酵素はクラスIアルドラーゼであることが結晶学的に示されており、そのため反応機構は活性部位のLys167とのシッフ塩基の形成を経て進行する。近傍の残基Lys201はプロトン化されたLys167の酸性度を高め、シッフ塩基の形成をより容易にする。 反応の平衡は反応物の側にあるため、DERAは逆アルドール反応の触媒としても利用できる。この酵素は、さまざまなカルボニル化合物を基質として受容する、特異性の低さを示すことが知られている。例えば、アセトアルデヒドを他の小さなアルデヒドやアセトンに置き換えたり、D-グリセルアルデヒド3-リン酸の代わりにさまざまなアルデヒドを利用することができる。しかし、活性部位の求電子性アルデヒドの安定化相互作用の空間的配置のためアルドール反応には立体特異性があり、反応性炭素は(S)配座となる。活性部位の分子モデリングでは、Thr170とLys172によって形成された親水性ポケットがD-グリセルアルデヒド-3-リン酸のC2-ヒドロキシ基を安定化させ、C2-水素は疎水性ポケットで安定化されていることが示されている。基質としてグリセルアルデヒド-3-リン酸のラセミ混合物を用いた場合には、D型異性体のみが反応する。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/05/22 01:00 UTC 版)
プソイドトロピンとアシルCoAを基質とした酵素として、プソイドトロピンアシルトランスフェラーゼ（英語版）が存在する。この酵素は、アシルCoAからアシル基を、プソイドトロピンが持つ水酸基へと転移させる作用をする。結果、プソイドトロピンとアシル基とは、エステル結合をする。なお、この反応によってアシル基を奪われたアシルCoAは、単なるCoAになる。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2011/01/14 04:50 UTC 版)
「モノフェノールモノオキシゲナーゼ」の記事における「酵素反応」の解説
モノフェノールモノオキシゲナーゼは酸素分子を用いてチロシンやドーパのようなフェノール類を酸化する。反応後は目的物と水が生成する。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2011/03/07 16:43 UTC 版)
「ウリジン二リン酸ガラクトース」の記事における「酵素反応」の解説
ガラクトース-1-リン酸ウリジリルトランスフェラーゼにより、UDP-グルコースとガラクトース-1-リン酸からUDP-ガラクトースとグルコース-1-リン酸が作られる。 UDP-ガラクトース-4-エピメラーゼにより、UDP-グルコースからUDP-ガラクトースに異性化される。 ラクトースシンターゼにより、UDP-ガラクトースとグルコースからラクトースが合成される。 上2つの反応はルロワール経路の一部である。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2013/07/08 15:52 UTC 版)
「3-ホスホシキミ酸-1-カルボキシビニルトランスフェラーゼ」の記事における「酵素反応」の解説
ホスホエノールピルビン酸 + 3-ホスホシキミ酸 リン酸 + 5-O-(1-カルボキシビニル)-3-ホスホシキミ酸 この酵素の基質はホスホエノールピルビン酸と3-ホスホシキミ酸で、生成物はリン酸と5-O-(1-カルボキシビニル)-3-ホスホシキミ酸である。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2017/05/01 04:46 UTC 版)
「グルタチオンペルオキシダーゼ」の記事における「酵素反応」の解説
過酸化水素が基質の場合の反応式は以下のようになる。 2 GSH + H 2 O 2 ⟶ GS − SG + 2 H 2 O {\displaystyle {\ce {2GSH\ +H2O2->GS-SG\ +2H2O}}} GS − SG + NADPH + H + ⟶ 2 GSH + NADP + {\displaystyle {\ce {GS-SG\ +NADPH\ +H^{+}->2GSH\ +NADP^{+}}}} （NADPH：ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸）
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/09 14:34 UTC 版)
IκBキナーゼは、IκBタンパク質とATPを基質として、リン酸化IκBタンパク質とADPを産生する。IκBキナーゼは、リン酸基をセリンまたはスレオニンの側鎖に結合させるセリン/スレオニンキナーゼの一種である。 ATP + IκBタンパク質 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP + IκBタンパク質
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/02/21 04:45 UTC 版)
「ピルビン酸カルボキシラーゼ」の記事における「酵素反応」の解説
この反応はクエン酸回路を回転させるために必要なオキサロ酢酸を供給する最も重要な炭酸固定補充反応である。この酵素はミトコンドリア内に存在するビオチン結合タンパク質で、酵素反応にはマグネシウム[要出典]もしくはマンガンとアセチルCoAを必要とし、筋肉ではなく肝臓で起こる。高濃度のADPは酵素のリン酸化を抑制するため酵素の活動は維持され、その間はアセチルCoAがアロステリック効果によって酵素の活性剤となる。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/04/23 16:35 UTC 版)
キモシンは、チーズの製造時に乳の沈殿とカードの形成に利用される。キモシンの天然の基質はκ-カゼイン（英語版）であり、105番のフェニルアラニンと106番のメチオニンのアミノ酸残基の間のペプチド結合が特異的に切断される。カゼインの疎水的なパラカゼイン（para-casein）部分と親水的な酸性糖ペプチド（acidic glycopeptide）部分が切り離されることで、疎水的部分が凝集しゲル化が起こる。 κ-カゼインのヒスチジンとキモシンのグルタミン酸、アスパラギン酸との間の静電的相互作用によって、酵素への基質の結合が開始される。キモシンに基質が結合していないときには、β-ヘアピン構造（「フラップ」とも呼ばれる）が活性部位と水素結合を形成しており、活性部位を覆うことで基質の結合を防いでいる。
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酵素反応
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/11/16 15:26 UTC 版)
Hexose-CH2OH + MgATP2− → Hexose-CH2O-PO2−3 + MgADP− + H+ Hexose − CH 2 OH + MgATP 2 − {\displaystyle {\ce {Hexose-CH2OH {}+ MgATP^{2-}\ }}} → {\displaystyle \rightarrow } Hexose − CH 2 O − PO 3 2 − + MgADP − + H + {\displaystyle {\ce {\ Hexose-CH2O^-PO3^{2-}\ {}+ MgADP^- {}+ H^+}}} D-グルコース ヘキソキナーゼ α-D-グルコース-6-リン酸 ATP ADP ほかの多くのキナーゼと同様にヘキソキナーゼはその活性にMg2+を必要とする。それは、この酵素の基質のひとつは、ATP4−とMg2+が配位結合した[MgATP]2−だからである。多くの文献ではそれを省略して、ヘキソキナーゼの基質をATPと表記している。 ヘキソキナーゼのグルコースへの活性の場合、Mg2+はグルコースがATPのリン原子への求核攻撃を促進する役割を担う。ヒドロキシル基もリン酸基も負電荷を帯びているため、本来は反発しあう。Mg2+の配位結合がリン酸基の負電荷を抑えることで、リン原子が求核攻撃を受けやすくしている。 ATPとグルコースの反応の触媒において、ヘキソキナーゼはコンホメーションの変化によってそれを実現している。ヘキソキナーゼはグルコースと結合すると、グルコースを包み込むようにその形を大きく変える。ATPと結合するとさらに変化が起こり、ヘキソキナーゼの2つのドメインが約8Å接近するように動く。この動きにより、ヘキソキナーゼに結合している2つの基質も接近し、また、細胞質基質の水分子の接近を断つ。この遮断がなければ、ATPは水分子から攻撃を受けて、グルコースと反応する前に加水分解してしまう。
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