疎水性効果

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疎水効果

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2024/07/01 04:57 UTC 版)

疎水効果（そすいこうか、hydrophobic effect）は、水などの極性溶媒中で非極性分子（あるいは非極性基）が溶媒と分離し凝集する性質のことである。疎水性相互作用は、疎水効果によって非極性分子間に働く引力的相互作用をあらわす。疎水効果は、タンパク質のフォールディング、タンパク質-タンパク質相互作用、脂質二重膜の形成などの駆動力であると考えられている。

簡単に言えば、疎水性分子同士が水にはじかれ、集合する現象である。疎水結合とも呼ばれるが、疎水性分子間に結合が形成されるわけではなく、疎水性分子間に直接引力が働かなくても疎水効果は生じる。

原理

熱・統計力学的には、非極性分子が水中で孤立した状態（溶けた状態）にあるよりも、非極性分子同士が凝集した方が安定であるため、疎水効果が生じるといえる。疎水効果の大きさは、疎水分子が水中で孤立した状態から凝集した状態になるのに伴う自由エネルギー変化で評価される。なお、温度依存性を考える場合、疎水効果の大きさは、 $\exp(-\Delta G/kT)$

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疎水性効果

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/07/10 14:02 UTC 版)

「フォールディング」の記事における「疎水性効果」の解説

タンパク質のフォールディングが自発的な反応であるためには、細胞内で熱力学的に有利でなければならない。タンパク質のフォールディングは自発的な反応であることが知られているため、負のギブス自由エネルギー値をとる必要がある。タンパク質のフォールディングにおけるギブス自由エネルギーはエンタルピーとエントロピーに直接関係している。負のデルタGが発生し、タンパク質のフォールディングが熱力学的に有利になるためには、エンタルピー、エントロピー、またはその両方が有利でなければならない。 水にさらされる疎水性側鎖の数を最小限にすることは、フォールディングプロセスの背後にある重要な推進力である。疎水効果とは、タンパク質の疎水性鎖がタンパク質の中心部 (親水性環境から離れる) に凝集する現象である。水性環境下では、水分子はタンパク質の疎水性領域や側鎖の周囲に凝集し、秩序だった水分子の水殻を形成する傾向がある。疎水性領域を中心とした水分子の秩序は系内の秩序を増大させ、エントロピーの負の変化に寄与する (系内のエントロピーは減少する)。水分子はこれらの水分子ケージに固定されており、疎水性凝集（英語版）、または疎水性基の内側へのフォールディングを促進する。疎水性凝集は、秩序だった水分子を解放する水ケージの破壊を介してシステムにエントロピーを導入する。球状に折りたたまれたタンパク質のコア内で相互作用する多数の疎水性基は、膨大に蓄積されたファンデルワールス力 (特にロンドン分散力) のため、折りたたみ後のタンパク質の安定性に大きく貢献する。疎水性効果は、大きな疎水性領域を含む両親媒性分子を含む水性媒体が存在する場合にのみ、熱力学の推進力として存在する。水素結合の強さは環境に依存するため、疎水性コアに包まれた水素結合は、水性環境にさらされた水素結合よりも天然状態の安定性に寄与する。 球状の折りたたみを持つタンパク質では、疎水性アミノ酸はランダムに分布したり、一緒にクラスター化されるのではなく、一次配列に沿って散在する傾向がある。しかし、天然変成傾向のある新生(de novo)タンパク質は、一次配列に沿って疎水性アミノ酸がクラスター化するという逆のパターンを示す。