実験室分析
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/09/06 17:01 UTC 版)
「コンフォメーション変化」の記事における「実験室分析」の解説
高分子のコンフォメーション変化を調べるために、結晶学、NMR、スピンラベル（英語版）を用いた電子常磁性共鳴（EPR）、円偏光二色性（CD）、水素交換（英語版）、FRETなど、多くの生物物理学的技術を用いることができる。二重偏光干渉法は、生体分子のコンフォメーション変化を高解像度でリアルタイムに測定できる机上機器技術である[要出典]。 近年、第二次高調波発生（SHG）と呼ばれる特殊な非線形光学技術が、タンパク質のコンフォメーション変化の研究に応用されている。この方法では、変異誘発や非部位特異的な付着によってタンパク質内で運動が生じる部位に第二次高調波活性プローブを配置し、タンパク質を表面に吸着または特異的に固定化することができる。タンパク質のコンフォメーションが変化すると、表面平面に対する色素の相対的な配向が変化し、二次高調波光線の強度が変化する。配向が明確なタンパク質サンプルでは、プローブの傾斜角を実空間でリアルタイムに定量的な測定ができる。また、二次高調波活性を持つ非天然アミノ酸もプローブとして使用できる[要出典]。 また、短いDNA分子の上にタンパク質を配置し、交流電位を印加することで緩衝液中を移動させる電気泳動バイオサーフェス（英語版）という別の方法もある。最終的に流体力学的摩擦に依存する速度を測定することで、コンフォメーション変化を可視化できる。
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