インテグリンスーパーファミリー
動物細胞の膜貫通型タンパク質で、細胞外マトリックスの受容体として働く一群のタンパク。複数のα鎖とβ鎖の存在することが知られており、択一的スプライシングなどで種類を増やしている。リガンドとしての結合は比較的弱い代わりに、細胞表面に多数の分子が存在する。
酵素タンパク質モチーフなど: | インテグリン インテグリンα5β1 インテグリンαIIβIII インテグリンスーパーファミリー インヒビン ウイルスエンペローブ糖タンパク ウイルスキャプシド抗原 |
インテグリン・スーパーファミリー
出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/09/11 03:12 UTC 版)
「インテグリン」の記事における「インテグリン・スーパーファミリー」の解説
その後、別の領域で研究されていたタンパク質のcDNA塩基配列が決定され、cDNA塩基配列がインテグリンと類似していることから、インテグリン・ファミリーが形成されていった。 細胞接着分子のレセプターのインテグリンを含めると、脊椎動物のインテグリンは4つの異なる研究領域で発見された。さらに、無脊椎動物にもインテグリンが発見され、合わせて、5つの領域で、インテグリン・スーパーファミリーが形成されていった。このように広範な領域でインテグリンが発見されたということは、インテグリンの生物学的機能・医学的重要性が、それだけ広範だということである。 1種類目のインテグリンファミリーは、最初に述べた細胞接着分子のレセプター群である。最初に発見されたフィブロネクチン・レセプタータンパク質と同じ1985年、同じエルキ・ルースラーティ(E. Ruoslahti)研究室が、分子量125 kDaと115 kDaのビトロネクチン・レセプタータンパク質を単離した。翌1986年、ルースラーティ研究室の鈴木信太郎が、ビトロネクチン・レセプタータンパク質のcDNA塩基配列を解明すると、驚いたことに、フィブロネクチン・レセプタータンパク質の塩基配列とよく似ていた。つまり、インテグリンはファミリーを形成していたのである。これが、細胞接着分子のレセプターとしての2つ目のインテグリンである。その後、細胞接着分子のレセプター群に同じようなインテグリンが発見されていく。 2種類目のインテグリンファミリーは、白血球の細胞表面の抗原で、免疫系細胞の分化マーカーとして同定されたタンパク質である。白血球の細胞表面の抗原は、CD分類(cluster of differentiation、分化クラスター)で命名されるが、cDNA塩基配列が決定されると、いくつかがインテグリン・ファミリーに属していることが判明した。1例をあげると、CD11aはインテグリンαLと同一である。 3種類目のインテグリンファミリーは、VLA(very late antigen)シリーズである。VLAは、Tリンパ球を活性化した後、かなり遅れて発現する一群の表面抗原である。米国・ダナファーバーがん研究所のヘムラー(M.Hemler)研究室の高田義一は、1987年、VLAのcDNA塩基配列を決定すると、驚いたことに、インテグリンβ1グループのいくつかと同じだった。1例をあげると、VLA‐1はインテグリンα1b1だったのだ。 4種類目のインテグリンファミリーは、血小板の膜にある糖タンパク質群である。血小板の膜の糖タンパク質群は、血小板の機能にとって重要だと考えられたが、機能がわからないまま、SDS電気泳動で主要な膜糖タンパク質が同定され、泳動バンドの位置から順番に「GPナニナニ」と番号がつけられ、機械的に命名されていた。GPは糖タンパク質(glycoprotein)という意味である。、RGDペプチド・アフィニティークロマトグラフィーで、血小板膜の糖タンパク質・GPⅡb/Ⅲaが特異的に結合したことから、GPⅡb/Ⅲaはインテグリンファミリーだと、エルキ・ルースラーティ(E. Ruoslahti)研究室が断定した。1例をあげると、GPⅡb/ⅢaはインテグリンαⅡbβ3である。この発見で、血小板の血液凝固作用はインテグリンの細胞接着機能として捉えられるようになった。 5種類目のインテグリンファミリーは、無脊椎動物のインテグリンである。数例をあげる。ショウジョウバエは5種類のαサブユニットと2種類のβ サブユニットが発見され、 線虫は2種類のαサブユニットと1種類のβ サブユニットが発見された。ウニからインテグリンβ サブユニットに類似のタンパク質が発見された。アメーバにもインテグリンβ サブユニットに類似のタンパク質が発見され、「SibA」と命名された。
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