遺伝子とタンパク質の構造とは? わかりやすく解説

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遺伝子とタンパク質の構造

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/09/13 17:18 UTC 版)

インスリン様成長因子結合タンパク質3」の記事における「遺伝子とタンパク質の構造」の解説

IGFBP3遺伝子ヒト7番染色体英語版)に位置しタンパク質コードする4つエクソンと3'UTR位置する5番目のエクソンから構成される。IGFBP1遺伝子とは近接してtail-to-tail型に配置されており、両者は約20 kb離れている。IGFBP3遺伝子コードされるIGFBP-3タンパク質は、27残基シグナルペプチド264残基成熟タンパク質続いている。IGFBP-3は他の高親和性IGFBPと共通した3ドメイン構造からなる保存されN末端ドメインにはシステインリッチ領域12個のシステイン残基)が存在し複数ドメインジスルフィド結合IGF結合主要な部位となるIGFBPモチーフ(GCGCCXXC)が存在する。 高度な多様性を示す中央ドメインまたはリンカードメインはIGFBP間で約15%の保存性しかみられない保存されC末端ドメインには副次的IGF結合部位、システインリッチ領域(6個のシステイン残基)、ヘパリン結合する18残基塩基性モチーフALS結合部位、そして局在配列存在する。 リンカードメインは最も多く翻訳後修飾が行われる部位であり、グリコシル化リン酸化、そしてタンパク質限定分解が行われる。電気泳動分析では、IGFBP-3は2–3か所のN-グリコシル化部位糖鎖修飾有無によって2つバンドとして出現する。低グリコシル化IGFBP-3長期グルコース飢餓後にみられる場合がある。 多くプロテアーゼIGFBP-3をリンカードメインの1か所で切断することが知られており、妊娠中の女性血中ではIGFBP-3は完全な分解生じているが、それでも正常量のIGF-1IGF-2運搬することができる。タンパク質分解によって生じた2つ断片間の協調的な相互作用のため、分解後もIGF結合部位維持され結合能力維持されているようである。

※この「遺伝子とタンパク質の構造」の解説は、「インスリン様成長因子結合タンパク質3」の解説の一部です。
「遺伝子とタンパク質の構造」を含む「インスリン様成長因子結合タンパク質3」の記事については、「インスリン様成長因子結合タンパク質3」の概要を参照ください。

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