ドメイン構造
ドメイン
ドメイン構造
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/06/02 06:03 UTC 版)
ビトロネクチンは、3つのドメインからなる。 N末端側のソマトメジンBドメイン(アミノ酸残基番号1-39)。このドメインに線溶系の調節タンパク質であるPAI－1(Plasminogen activator inhibitor-1)に結合する。 ドメインを形成していないが、 N末端側から45 - 47番目のアミノ酸が有名な細胞接着のRGD配列（Arg-Gly-Asp、アミノ酸1文字表記でRGD）である。この部位が細胞表面のインテグリンαvβ3に結合し細胞接着を起こす。ただし、フィブロネクチンも同じRGD配列をもち、細胞表面のインテグリンに結合し細胞接着を起こすが、インテグリンの種類が異なる。 分子の中央(アミノ酸残基番号131-342)ドメイン。ヘモペキシン類似の繰り返し構造がある。コラーゲンやトロンビン‐セルピン（serpin、例：抗トロンビンIII）複合体の結合活性がある。なお、ヘモペキシンはヘム〈鉄化合物〉を結合しヘムの代謝を担う血液タンパク質である。 C末端側ドメイン(アミノ酸残基番号347-459)。この部分にヘパリン結合部位（アミノ酸残基番号348 - 379）がある。この部位は、RGD配列と同じくらい重要である。アミノ酸残基32個中14個が塩基性アミノ酸で、塩基性度が高く、プラスに帯電している。この部位がヘパリン（マイナスに帯電）と結合する。ヘパリン以外にも、インテグリン、オステオネクチン（osteonectin）、テネイシンなどと結合し、反応性の高い部位である。
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