RNA認識モチーフ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2023/04/30 14:03 UTC 版)
| RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) | |||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||
| 略号 | RRM_1 | ||||||||||
| Pfam | PF00076 | ||||||||||
| Pfam clan | RRM CL0221 RRM | ||||||||||
| InterPro | IPR000504 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00030 | ||||||||||
| SCOP | 1sxl | ||||||||||
| SUPERFAMILY | 1sxl | ||||||||||
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RNA認識モチーフ（RNAにんしきモチーフ、英: RNA recognition motif、略称: RRM）は約90アミノ酸からなるRNA結合ドメインであり、一本鎖RNAを結合することが知られている。多くの真核生物タンパク質に存在する[1][2][3]。
真核生物のRRMファミリーは一本鎖RNA結合タンパク質の中で最大のグループであり、8アミノ酸からなるRNP-1コンセンサス配列が含まれている[4][5]。
RRMタンパク質はさまざまなRNA結合特性と機能を持ち、hnRNP、選択的スプライシングの調節に関与するタンパク質（SR、U2AF2、Sxl）、snRNP（U1、U2）、RNAの安定性や翻訳を調節するタンパク質（PABP、La、Hu）などが含まれる[2][3][5][6]。ヘテロ二量体型スプライシング因子U2AFは2つのRRM様ドメインを持つが、これらはタンパク質認識に特化した機能を持つようである[7]。このモチーフはいくつかの一本鎖DNA結合タンパク質にもみられる。
典型的なRRMは、4本の逆平行βストランドと2本のαヘリックスからなるβ-α-β-β-α-βフォールドをとり、その側鎖がRNAの塩基とスタッキングする。一部のRRMではRNA結合時に3つめのヘリックスが形成される[8]。RRMに関する総説はいくつか発表されている[9][10]。
出典
- ^ “Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein particles and the pathway of mRNA formation”. Trends Biochem. Sci. 13 (3): 86–91. (1988). doi:10.1016/0968-0004(88)90046-1. PMID 3072706.
- ^ a b “Genomic structure and amino acid sequence domains of the human La autoantigen”. J. Biol. Chem. 263 (34): 18043–51. (1988). doi:10.1016/S0021-9258(19)81321-2. PMID 3192525.
- ^ a b “A single domain of yeast poly(A)-binding protein is necessary and sufficient for RNA binding and cell viability”. Mol. Cell. Biol. 7 (9): 3268–76. (1987). doi:10.1128/mcb.7.9.3268. PMC 367964. PMID 3313012.
- ^ “RNA-binding proteins as developmental regulators”. Genes Dev. 3 (4): 431–437. (1989). doi:10.1101/gad.3.4.431. PMID 2470643.
- ^ a b “A common RNA recognition motif identified within a defined U1 RNA binding domain of the 70K U1 snRNP protein”. Cell 57 (1): 89–101. (1989). doi:10.1016/0092-8674(89)90175-X. PMID 2467746.
- ^ “Structural basis for recognition and sequestration of UUU(OH) 3' temini of nascent RNA polymerase III transcripts by La, a rheumatic disease autoantigen”. Mol. Cell 21 (1): 75–85. (2006). doi:10.1016/j.molcel.2005.10.027. PMC 4689297. PMID 16387655.
- ^ “U2AF homology motifs: protein recognition in the RRM world”. Genes Dev. 18 (13): 1513–1526. (2004). doi:10.1101/gad.1206204. PMC 2043112. PMID 15231733.
- ^ “Analysis of the RNA-recognition motif and RS and RGG domains: conservation in metazoan pre-mRNA splicing factors”. Nucleic Acids Res. 21 (25): 5803–5816. (1993). doi:10.1093/nar/21.25.5803. PMC 310458. PMID 8290338.
- ^ “RNA recognition: towards identifying determinants of specificity”. Trends Biochem. Sci. 16 (6): 214–20. (1991). doi:10.1016/0968-0004(91)90088-d. PMID 1716386.
- ^ “The RNA recognition motif, a plastic RNA-binding platform to regulate post-transcriptional gene expression”. FEBS J 272 (9): 2118–31. (2005). doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04653.x. PMID 15853797.
RNA認識モチーフ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/12/27 02:09 UTC 版)
「RNA結合タンパク質」の記事における「RNA認識モチーフ」の解説
RNA認識モチーフ（RRM）は最も一般的なRNA結合モチーフで、4つのストランドからなるβシートと2本のαヘリックスを形成する75–85アミノ酸からなる小さなタンパク質ドメインである。この認識モチーフは多くの細胞機能に関与し、特にmRNAやrRNAのプロセシング、スプライシング、翻訳調節、RNA輸送、RNAの安定性に関与する。RRMの構造はNMRやX線結晶構造解析によって同定されている。これらの構造からはRRMの複雑なタンパク質-RNA認識機構が明らかにされ、タンパク質-RNA相互作用に加えて、RNA-RNA間やタンパク質-タンパク質間の相互作用を伴うものであることが示された。RRMの4本のストランドからなるβシートが主要な相互作用面としてRNAと相互作用し、通常2つまたは3つのヌクレオチドに対し特異的に接触する。加えて、多様な配列に対する強い結合親和性と特異性は、ドメイン間のリンカー領域とRNAとの相互作用や、RRM同士の相互作用によって達成されている。こうしたRRMの可塑性は、このドメインがなぜRRMが最も豊富にみられるドメインであり、なぜさまざまな生物学的機能で重要な役割を果たしているかを説明している。
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