RNA認識モチーフ
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2026/05/06 15:46 UTC 版)
| RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||||
| 略号 | RRM_1 | ||||||||||
| Pfam | PF00076 | ||||||||||
| Pfam clan | RRM CL0221 RRM | ||||||||||
| InterPro | IPR000504 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00030 | ||||||||||
| SCOP | 1sxl | ||||||||||
| SUPERFAMILY | 1sxl | ||||||||||
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RNA認識モチーフ（RNAにんしきモチーフ、英: RNA recognition motif、略称: RRM）は約90アミノ酸からなるRNA結合ドメインであり、一本鎖RNAと結合することが知られている。多くの真核生物タンパク質に存在する[1][2][3]。
真核生物のRRMファミリーは一本鎖RNA結合タンパク質の中で最大のグループである[4][5][6]。典型的なRRMは、4本の逆平行βストランドと2本のαヘリックスからなるβ-α-β-β-α-βフォールドをとり、その側鎖がRNAの塩基とスタッキングする。一部のRRMではRNA結合時に3つめのヘリックスが形成される[7]。
標準的なRRMのβシートには、RNP-1（8塩基）およびRNP-2（6塩基）というコンセンサス配列が存在する。一般的にはこれらの配列にある芳香族残基が、RNAとの相互作用の一翼を担っている[6]。RRMの中には、コンセンサス配列が変異し、芳香族残基が失われているものも存在する[6]。
RRMタンパク質はさまざまなRNA結合特性と機能を持ち、hnRNP、選択的スプライシングの調節に関与するタンパク質（SR、U2AF2、Sxl）、snRNP（U1、U2）、RNAの安定性や翻訳を調節するタンパク質（PABP、La、Hu）などが含まれる[2][3][5][8]。ヘテロ二量体型スプライシング因子U2AFは2つのRRM様ドメインを持つが、これらはタンパク質認識に特化した機能を持つようである[9]。このモチーフはいくつかの一本鎖DNA結合タンパク質にもみられる。
出典
- ↑ Swanson MS, Dreyfuss G, Pinol-Roma S (1988). “Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein particles and the pathway of mRNA formation”. Trends Biochem. Sci. 13 (3): 86–91. doi:10.1016/0968-0004(88)90046-1. PMID 3072706.
- 1 2 Keene JD, Chambers JC, Kenan D, Martin BJ (1988). “Genomic structure and amino acid sequence domains of the human La autoantigen”. J. Biol. Chem. 263 (34): 18043–51. doi:10.1016/S0021-9258(19)81321-2. PMID 3192525.
- 1 2 Davis RW, Sachs AB, Kornberg RD (1987). “A single domain of yeast poly(A)-binding protein is necessary and sufficient for RNA binding and cell viability”. Mol. Cell. Biol. 7 (9): 3268–76. doi:10.1128/mcb.7.9.3268. PMC 367964. PMID 3313012.
- ↑ Bandziulis RJ, Swanson MS, Dreyfuss G (1989). “RNA-binding proteins as developmental regulators”. Genes Dev. 3 (4): 431–437. doi:10.1101/gad.3.4.431. PMID 2470643.
- 1 2 Keene JD, Query CC, Bentley RC (1989). “A common RNA recognition motif identified within a defined U1 RNA binding domain of the 70K U1 snRNP protein”. Cell 57 (1): 89–101. doi:10.1016/0092-8674(89)90175-X. PMID 2467746.
- 1 2 3 4 Antoine Cléry, Markus Blatter, Frédéric H-T Allain (2008). “RNA recognition motifs: boring? Not quite”. Current Opinion in Structural Biology 18 (3): 290–298. doi:10.1016/j.sbi.2008.04.002.
- ↑ Kumar S, Birney E, Krainer AR (1993). “Analysis of the RNA-recognition motif and RS and RGG domains: conservation in metazoan pre-mRNA splicing factors”. Nucleic Acids Res. 21 (25): 5803–5816. doi:10.1093/nar/21.25.5803. PMC 310458. PMID 8290338.
- ↑ Teplova M, Yuan YR, Patel DJ, Malinina L, Teplov A, Phan AT, Ilin S (2006). “Structural basis for recognition and sequestration of UUU(OH) 3' temini of nascent RNA polymerase III transcripts by La, a rheumatic disease autoantigen”. Mol. Cell 21 (1): 75–85. doi:10.1016/j.molcel.2005.10.027. PMC 4689297. PMID 16387655.
- ↑ Green MR, Kielkopf CL, Lucke S (2004). “U2AF homology motifs: protein recognition in the RRM world”. Genes Dev. 18 (13): 1513–1526. doi:10.1101/gad.1206204. PMC 2043112. PMID 15231733.
- ↑ Keene JD, Kenan DJ, Query CC (1991). “RNA recognition: towards identifying determinants of specificity”. Trends Biochem. Sci. 16 (6): 214–20. doi:10.1016/0968-0004(91)90088-d. PMID 1716386.
- ↑ Allain FH, Dominguez C, Maris C (2005). “The RNA recognition motif, a plastic RNA-binding platform to regulate post-transcriptional gene expression”. FEBS J 272 (9): 2118–31. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04653.x. PMID 15853797.
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