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レグミン【(ドイツ)Legumin】


レグミン

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2024/12/15 14:41 UTC 版)

レグミン(Legumin)は、エンドウマメレンズマメソラマメアサ等から得られる球状タンパク質のファミリーである[1]。エンドウは、レグミンを含むヒトの栄養源として主要なものである[2]

レグミンは、哺乳類に含まれるカゼインアナログと考えられており[1]、"vegetable casein"と呼ばれる。種子中のレグミンの主要な機能は貯蔵であり、被子植物裸子植物において主要な貯蔵物質の1つである[3]。レグミンは、高濃度の炭素酸素を含む不溶性の六量体複合タンパク質である。

性質

構造

レグミンの三次元構造[4][5]

レグミンは、6つのサブユニットからなる複合タンパク質である。個々のサブユニットは、より小さな疎水性のβ鎖と結合する親水性のα鎖を持つ。α鎖とβ鎖はどちらも同じ遺伝子でコードされている。6つのサブユニットの質量は、50-60 kDaである。

α鎖及びβ鎖への翻訳の過程で、ポリペプチド小胞体中に挿入され、そこで、細胞が鎖を転座を起こさせたシグナルペプチドが切断される。α鎖とβ鎖の間にジスルフィド架橋が形成され、前駆体のプロレグミンができる。これらのサブユニット3つが集まって、小胞体中で三量体を形成する。プロレグミン三量体は液胞に運ばれ、更なる翻訳後修飾を受ける。液胞中では、α鎖とβ鎖の間に形成されたペプチド結合は切断され、2つの鎖の結合はジスルフィド架橋で維持される。三量体内のα鎖とβ鎖の切断は、タンパク質の成熟のシグナルとなり、2つの三量体が一つになって最終的な六量体レグミンタンパク質を形成する[6]

組成

レグミンは哺乳類のカゼインと似ているが、カゼインと比べて炭素は少なく、窒素を多く含む。カール・リットハウゼンは、エンドウマメ、ソラマメ、レンズマメや野生の豆から、炭素51.48%、水素7.02%、窒素16.77%、酸素24.32%のの割合の元素組成を持つレグミンを見つけた。硫酸で処理すると、ロイシンチロシングルタミン酸アスパラギン酸に分解した[1]

レグミンは、貯蔵タンパク質としての組成が、生物学的に高い活性を持つタンパク質源であることを意味するため、重要である。レグミンを含む豆は、ヒトにとって高い栄養価を持ち、安価で効果的な低脂肪タンパク質源となる[7]

可溶性

レグミンは、疎水性ユニットのため、水には溶けない[6]。非常に弱い酸やアルカリには溶ける。熱により凝固することはない[1]。その重要な貯蔵機能のため、レグミンや他の貯蔵タンパク質であるビシリン[8]は、綿実内で見られる水やアルカリに溶けるタンパク質のうち最も豊富なものとなっている[3]

関連項目

  • エデスチン - アサに含まれるレグミン
  • ビシリン - エンドウやレンズマメに含まれる関連タンパク質
  • プロラミン - 植物に含まれる別の貯蔵タンパク質

出典

  1. ^ a b c d "Legumin" . New International Encyclopedia (英語). Vol. XII. 1905.
  2. ^ Search: legumin AND organism:"Pisum sativum (Garden pea) [3888"]”. UniProtKB. 2022年4月26日閲覧。
  3. ^ a b He, Zhongqi; Mattison, Christopher P.; Zhang, Dunhua; Grimm, Casey C. (2021-04-28). “Vicilin and legumin storage proteins are abundant in water and alkali soluble protein fractions of glandless cottonseed”. Scientific Reports 11 (1): 9209. doi:10.1038/s41598-021-88527-7. ISSN 2045-2322. PMC 8080652. PMID 33911142. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8080652/. 
  4. ^ Tandang-Silvas, Mary Rose G.; Fukuda, Takako; Fukuda, Chisato; Prak, Krisna; Cabanos, Cerrone; Kimura, Aiko; Itoh, Takafumi; Mikami, Bunzo et al. (July 2010). “Conservation and divergence on plant seed 11S globulins based on crystal structures”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1804 (7): 1432–1442. doi:10.1016/j.bbapap.2010.02.016. PMID 20215054. https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1570963910000671. 
  5. ^ Sehnal, David; Bittrich, Sebastian; Deshpande, Mandar; Svobodová, Radka; Berka, Karel; Bazgier, Václav; Velankar, Sameer; Burley, Stephen K et al. (2021-07-02). “Mol* Viewer: modern web app for 3D visualization and analysis of large biomolecular structures”. Nucleic Acids Research 49 (W1): W431–W437. doi:10.1093/nar/gkab314. ISSN 0305-1048. PMC 8262734. PMID 33956157. https://academic.oup.com/nar/article/49/W1/W431/6270780. 
  6. ^ a b Srivastava, L. M (2002). Plant growth and development: hormones and environment. Amsterdam; Boston: Academic Press. ISBN 978-0-08-051403-1. OCLC 298794614. http://site.ebrary.com/id/10244703 
  7. ^ Maphosa, Yvonne; Jideani, Victoria A. (2017-08-02), Hueda, Maria Chavarri, ed., “The Role of Legumes in Human Nutrition”, Functional Food - Improve Health through Adequate Food (InTech), doi:10.5772/intechopen.69127, ISBN 978-953-51-3439-8, http://www.intechopen.com/books/functional-food-improve-health-through-adequate-food/the-role-of-legumes-in-human-nutrition 2022年5月17日閲覧。 
  8. ^ Shutov, A. D.; Kakhovskaya, I. A.; Braun, H.; Bäumlein, H.; Müntz, K. (December 1995). “Legumin-like and vicilin-like seed storage proteins: evidence for a common single-domain ancestral gene”. Journal of Molecular Evolution 41 (6): 1057–1069. doi:10.1007/BF00173187. ISSN 0022-2844. PMID 8587104. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8587104/#:~:text=Legumin-like%2011S%20and%20vicilin,-terminal%20basic%20beta-chain.. 

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