モリブドプテリン タングステン誘導体

モリブドプテリン

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/09 02:11 UTC 版)

タングステン誘導体

細菌の酸化還元酵素の中には、タングステンモリブデンと同様のモリブドプテリン錯体として用いるものがある。一般的に、タングステン含有酵素は遊離カルボン酸をアルデヒドへと還元するものである[11]

最初に発見されたタングステン含有酵素にはセレンも含まれることが分かっており、タングステン-セレンのペアはモリブデン含有酵素に見られるモリブデン-硫黄のペアと同様に機能すると推測されている[12]。細菌由来のタングステン含有キサンチンデヒドロゲナーゼにはタンパク質と結合していないセレンが含まれる(つまりセレノシステインセレノメチオニンではない)と分かっているが、タングステン-セレン複合体の正確な構造は未だ不明である[13]

モリブドプテリンを用いる酵素

モリブドプテリンを補因子または補欠分子族として用いる酵素を以下に示す[5]

関連項目

参考文献


  1. ^ HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N” (英語). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. 2019年2月4日閲覧。 “IUPAC Name [2-amino-4-oxo-6,7-bis(sulfanyl)-3,5,5~{a},8,9~{a},10-hexahydropyrano[3,2-g]pteridin-8-yl]methyl dihydrogen phosphate”
  2. ^ [2-Amino-4-oxo-6,7-bis(sulfanyl)-3,5,5a,8,9a,10-hexahydropyrano[3,2-gpteridin-8-yl]methyl dihydrogen phosphate]” (英語). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. 2019年2月4日閲覧。 “InChI=1S/C10H14N5O6PS2/c11-10-14-7-4(8(16)15-10)12-3-6(24)5(23)2(21-9(3)13-7)1-20-22(17,18)19/h2-3,9,12,23-24H,1H2,(H2,17,18,19)(H4,11,13,14,15,16)”
  3. ^ HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N” (英語). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. 2019年2月4日閲覧。 “InChI Key HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N”
  4. ^ HPEUEJRPDGMIMY-UHFFFAOYSA-N” (英語). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. 2019年2月4日閲覧。 “InChI InChI=1S/C10H14N5O6PS2/c11-10-14-7-4(8(16)15-10)12-3-6(24)5(23)2(21-9(3)13-7)1-20-22(17,18)19/h2-3,9,12,23-24H,1H2,(H2,17,18,19)(H4,11,13,14,15,16)”
  5. ^ a b Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Archived 2016-06-04 at the Wayback Machine. Accessed Nov. 16, 2009.
  6. ^ a b “Mechanism of pyranopterin ring formation in molybdenum cofactor biosynthesis”. Proc Natl Acad Sci USA 112 (20): 6347–52. (May 2015). Bibcode2015PNAS..112.6347H. doi:10.1073/pnas.1500697112. PMC 4443348. PMID 25941396. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4443348/. 
  7. ^ a b “Identification of a cyclic nucleotide as a cryptic intermediate in molybdenum cofactor biosynthesis”. J Am Chem Soc 135 (18): 7019–32. (April 2013). doi:10.1021/ja401781t. PMC 3777439. PMID 23627491. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3777439/. 
  8. ^ Mendel, R. R.; Leimkuehler, S. (2015). “The biosynthesis of the molybdenum cofactors”. JBIC, J. Biol. Inorg. Chem. 20 (2): 337–347. doi:10.1007/s00775-014-1173-y. PMID 24980677. 
  9. ^ Schwarz, G. & Mendel, R. R. (2006). “Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes”. Annual Review of Plant Biology 57: 623–647. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. PMID 16669776. 
  10. ^ Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U.; Kroneck, P.M.H. (1999). “A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes”. FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503–521. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. PMID 9990727. 
  11. ^ Lassner, Erik (1999). Tungsten: Properties, Chemistry, Technology of the Element, Alloys and Chemical Compounds. Springer. pp. 409–411. ISBN 978-0-306-45053-2. https://books.google.com/books?id=foLRISkt9gcC&q=tungsten+nutrient+organisms&pg=PA409 
  12. ^ Stiefel, E. I. (1998). “Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes”. Pure Appl. Chem. 70 (4): 889–896. doi:10.1351/pac199870040889. http://media.iupac.org/publications/pac/1998/pdf/7004x0889.pdf. 
  13. ^ “Selenium-containing xanthine dehydrogenase from Eubacterium barkeri”. Eur. J. Biochem. 264 (3): 862–71. (September 1999). doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00678.x. PMID 10491134. 


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