結合機構

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結合機構

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2014/02/05 05:30 UTC 版)

「活性部位」の記事における「結合機構」の解説

酵素の作用機構には、「鍵と鍵穴モデル」と「誘導適合モデル」の2つのモデルが提案されている。鍵と鍵穴モデルは、活性部位は特定の基質と完全にぴったり合うものであり、一度基質が酵素に結合するとそれ以上の修正は必要ないという最も簡便なモデルである。誘導適合モデルは、鍵と鍵穴モデルを発展させたもので、活性部位はより柔軟であり、活性部位でのある残基の存在によって正しい基質が配置され、基質が結合した後に構造変化が起こると考えるものである。

結合機構

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/07/23 05:32 UTC 版)

「セレクチン」の記事における「結合機構」の解説

セレクチンにはヒンジドメインが存在し、ナノ秒スケールで「開いた」コンフォメーションと「閉じた」コンフォメーションの間で迅速な変化を行う。ずり応力によって、セレクチン分子は「開いた」コンフォメーションを好むようになる。 白血球ローリングにおいては、「開いた」コンフォメーションのセレクチンはPSGL-1鎖の上部にあるシアリルルイス分子に結合し、セレクチンとシアリルルイスの結合が切れるとスライドして鎖の下部の他のシアリルルイス分子と新たな結合を形成することができ、全体として結合親和性を高めることができる。しかし、「閉じた」コンフォメーションでは、セレクチンは1つのシアリルルイス分子にしか結合できず、そのため結合親和性は大きく低下する。 このように、セレクチンはキャッチアンドスリップボンド（catch and slip bond）の挙動を示す。弱いずり応力下では、より多くのセレクチンが「開いた」構造を好むため、結合に関わる引っ張り力の増加によって結合親和性が実際に増加する。強いずり応力下では、セレクチンとリガンドの結合は依然として通常のスリップボンドであるため、結合親和性は低下する。このずり応力の閾値は、白血球の血管外遊出を開始するのに適した血管径の選択を助けるとともに、鬱血時の不適切な白血球の凝集の防止も助けていると考えられている。