たんぱくしつぶんかい‐こうそ〔‐カウソ〕【×蛋白質分解酵素】
タンパク質分解酵素
同義/類義語：タンパク質分解酵素, プロテアーゼ
英訳・(英)同義/類義語：proteoiytic enzyme, protease
タンパク質のペプチド結合を加水分解する酵素の総称。消化液に含まれるほか、微生物が分泌するものも知られて折り、洗剤など工業的にも利用されている。
英訳・(英)同義/類義語：proteoiytic enzyme, protease
タンパク質のペプチド結合を加水分解する酵素の総称。消化液に含まれるほか、微生物が分泌するものも知られて折り、洗剤など工業的にも利用されている。
「生物学用語辞典」の他の用語
| 酵素タンパク質モチーフなど： | タンパクファミリー タンパク複合体 タンパク質 タンパク質分解酵素 タンパク選別シグナル ターミナルデオキシリボヌクレオチジルトランスフェラーゼ ターミナーゼ |
タンパク質分解酵素 [Proteolytic enzyme(s)]
プロテアーゼまたはペプチダーゼともいい、タンパク質またはペプチド(数個のアミノ酸が結合)のペプチド結合を加水分解して、複数個のアミノ酸またはペプチドを生成する酵素である。一般に高分子のタンパク質を分解する酵素をプロテアーゼといい、低分子量のペプチドを分解する酵素をペプチダーゼという。これらの種々のタンパク質分解酵素は動植物や微生物界に広く分布し、細胞の内外に存在する。
ペプチド鎖のどちらかの一端から順次切断する酵素をエキソペプチダーゼ、ペプチド鎖の中程から切断する酵素をエンドペプチダーゼという。前者にはＮ末端(遊離アミノ基がある末端)から分解する酵素をアミノペプチダーゼ、Ｃ末端(遊離カルボキシル基がある末端)から分解する酵素をカルボキシペプチダーゼという。一方、エンドペプチダーゼはその触媒残基の種類によって、セリンプロテアーゼ、チオール(システイン)プロテアーゼ、酸性プロテアーゼ、金属(亜鉛、マンガンなど)プロテアーゼに分類される。
凝乳酵素のようなタンパク質を凝固させる凝固酵素もプロテアーゼの一種であるが、非特異的な分解活性が低いレンニン(キモシン)(rennin,chymosin) がよく知られている。プロテアーゼの機能は多様で、栄養タンパク質の消化、使用済みのタンパク質の分解、不活性な前駆体から活性物質への変換や逆の不活性化など、生体内での調節･制御などの生理や病態に重要な役割をもっている。一方、病原菌の病原因子としての作用や毒素前駆体の活性化にも関与している。また、種々のプロテアーゼは医薬品や食品工業にも利用されている。
ペプチド鎖のどちらかの一端から順次切断する酵素をエキソペプチダーゼ、ペプチド鎖の中程から切断する酵素をエンドペプチダーゼという。前者にはＮ末端(遊離アミノ基がある末端)から分解する酵素をアミノペプチダーゼ、Ｃ末端(遊離カルボキシル基がある末端)から分解する酵素をカルボキシペプチダーゼという。一方、エンドペプチダーゼはその触媒残基の種類によって、セリンプロテアーゼ、チオール(システイン)プロテアーゼ、酸性プロテアーゼ、金属(亜鉛、マンガンなど)プロテアーゼに分類される。
凝乳酵素のようなタンパク質を凝固させる凝固酵素もプロテアーゼの一種であるが、非特異的な分解活性が低いレンニン(キモシン)(rennin,chymosin) がよく知られている。プロテアーゼの機能は多様で、栄養タンパク質の消化、使用済みのタンパク質の分解、不活性な前駆体から活性物質への変換や逆の不活性化など、生体内での調節･制御などの生理や病態に重要な役割をもっている。一方、病原菌の病原因子としての作用や毒素前駆体の活性化にも関与している。また、種々のプロテアーゼは医薬品や食品工業にも利用されている。
プロテアーゼ
(タンパク質分解酵素 から転送)
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2024/04/08 09:01 UTC 版)
プロテアーゼ (protease)は、タンパク質をより小さなポリペプチドや単一のアミノ酸への分解を触媒する (速度を上げる) 加水分解酵素の総称である。ペプチダーゼ (peptidase) やプロテイナーゼ（proteinase）とも呼ばれる。それらは、水が反応して結合を壊す加水分解によってタンパク質内のペプチド結合を切断する。プロテアーゼは、摂取したタンパク質の消化、タンパク質の異化作用 (古いタンパク質の分解)、細胞シグナル伝達など、多くの生物学的機能に関与している[1][2]。
- ^ a b King, John V.; Liang, Wenguang G.; Scherpelz, Kathryn P.; Schilling, Alexander B.; Meredith, Stephen C.; Tang, Wei-Jen (2014-07-08). “Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease”. Structure 22 (7): 996–1007. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. ISSN 1878-4186. PMC 4128088. PMID 24931469.
- ^ a b Shen, Yuequan; Joachimiak, Andrzej; Rosner, Marsha Rich; Tang, Wei-Jen (2006-10-19). “Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism”. Nature 443 (7113): 870–874. doi:10.1038/nature05143. ISSN 1476-4687. PMC 3366509. PMID 17051221.
- ^ Radzicka A, Wolfenden R (July 1996). “Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases”. JACS 118 (26): 6105–6109. doi:10.1021/ja954077c.
- ^ Oda, Kohei (2012). “New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases”. Journal of Biochemistry 151 (1): 13–25. doi:10.1093/jb/mvr129. PMID 22016395.
- ^ Rawlings ND, Barrett AJ (February 1993). “Evolutionary families of peptidases”. The Biochemical Journal 290 ( Pt 1) (Pt 1): 205–18. doi:10.1042/bj2900205. PMC 1132403. PMID 8439290.
- ^ a b Rawlings ND, Barrett AJ, Bateman A (November 2011). “Asparagine peptide lyases: a seventh catalytic type of proteolytic enzymes”. The Journal of Biological Chemistry 286 (44): 38321–8. doi:10.1074/jbc.M111.260026. PMC 3207474. PMID 21832066.
- ^ a b Rawlings ND, Barrett AJ, Bateman A (January 2010). “MEROPS: the peptidase database”. Nucleic Acids Res. 38 (Database issue): D227–33. doi:10.1093/nar/gkp971. PMC 2808883. PMID 19892822.
- ^ Mitchell, Richard Sheppard; Kumar, Vinay; Abbas, Abul K.; Fausto, Nelson (2007). Robbins Basic Pathology (8th ed.). Philadelphia: Saunders. pp. 122. ISBN 978-1-4160-2973-1
- ^ 「プロテアーゼ」、『岩波生物学辞典』第4版、岩波書店、1996年。
- ^ Rodriguez J, Gupta N, Smith RD, Pevzner PA (January 2008). “Does trypsin cut before proline?”. Journal of Proteome Research 7 (1): 300–5. doi:10.1021/pr0705035. PMID 18067249.
- ^ Renicke C, Spadaccini R, Taxis C (2013-06-24). “A tobacco etch virus protease with increased substrate tolerance at the P1' position”. PLOS One 8 (6): e67915. doi:10.1371/journal.pone.0067915. PMC 3691164. PMID 23826349.
- ^ van der Hoorn RA (2008). “Plant proteases: from phenotypes to molecular mechanisms”. Annual Review of Plant Biology 59: 191–223. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092835. hdl:11858/00-001M-0000-0012-37C7-9. PMID 18257708.
- ^ Zelisko A, Jackowski G (October 2004). “Senescence-dependent degradation of Lhcb3 is mediated by a thylakoid membrane-bound protease”. Journal of Plant Physiology 161 (10): 1157–70. doi:10.1016/j.jplph.2004.01.006. PMID 15535125.
- ^ Sims GK (2006). “Nitrogen Starvation Promotes Biodegradation of N-Heterocyclic Compounds in Soil”. Soil Biology & Biochemistry 38 (8): 2478–2480. doi:10.1016/j.soilbio.2006.01.006.
- ^ Sims GK, Wander MM (2002). “Proteolytic activity under nitrogen or sulfur limitation”. Appl. Soil Ecol. 568: 1–5.
- ^ Tong, Liang (2002). “Viral Proteases”. Chemical Reviews 102 (12): 4609–4626. doi:10.1021/cr010184f. PMID 12475203.
- ^ Skoreński M, Sieńczyk M (2013). “Viral proteases as targets for drug design”. Current Pharmaceutical Design 19 (6): 1126–53. doi:10.2174/13816128130613. PMID 23016690.
- ^ Yilmaz NK, Swanstrom R, Schiffer CA (July 2016). “Improving Viral Protease Inhibitors to Counter Drug Resistance”. Trends in Microbiology 24 (7): 547–557. doi:10.1016/j.tim.2016.03.010. PMC 4912444. PMID 27090931.
- ^ Barrett, Alan J; Rawlings, Neil D; Woessnerd, J Fred (2004). Handbook of proteolytic enzymes (2nd ed.). London, UK: Elsevier Academic Press. ISBN 978-0-12-079610-6
- ^ Proteases in biology and medicine. London: Portland Press. (2002). ISBN 978-1-85578-147-4
- ^ Feijoo-Siota, Lucía; Villa, Tomás G. (28 September 2010). “Native and Biotechnologically Engineered Plant Proteases with Industrial Applications”. Food and Bioprocess Technology 4 (6): 1066–1088. doi:10.1007/s11947-010-0431-4.
- ^ Southan C (July 2001). “A genomic perspective on human proteases as drug targets”. Drug Discovery Today 6 (13): 681–688. doi:10.1016/s1359-6446(01)01793-7. PMID 11427378.
[続きの解説]
「プロテアーゼ」の続きの解説一覧
- 1 プロテアーゼとは
- 2 プロテアーゼの概要
- 3 プロテアーゼの生物多様性
- 4 利用
- 5 関連項目
タンパク質分解酵素
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/07/28 06:13 UTC 版)
一般にプロテアーゼ（広義のペプチダーゼ）と呼ばれる。また、腸液に含まれるプロテアーゼの混合物はエレプシンと呼ばれる。 胃液 ペプシン – タンパク質をペプトンにする。 レンネット 膵液 トリプシン – タンパク質やペプトンをポリペプチドやオリゴペプチドにする。塩基性アミノ酸残基にはたらく。 キモトリプシン – タンパク質やペプトンをポリペプチドやオリゴペプチドにする。芳香族アミノ酸残基にはたらく。 エラスターゼ – タンパク質やペプトンをポリペプチドやオリゴペプチドにする。脂肪族アミノ酸残基にはたらく。 カルボキシペプチダーゼA – タンパク質のカルボキシル末端のペプチド結合を切断して中性、酸性アミノ酸を遊離させる。 カルボキシペプチダーゼB – タンパク質のカルボキシル末端のペプチド結合を切断して塩基性アミノ酸を遊離させる。 腸液 アミノペプチダーゼN – タンパク質のアミノ末端のペプチド結合を切断してアミノ酸を遊離させる。
※この「タンパク質分解酵素」の解説は、「消化酵素」の解説の一部です。
「タンパク質分解酵素」を含む「消化酵素」の記事については、「消化酵素」の概要を参照ください。
ウィキペディア小見出し辞書の「タンパク質分解酵素」の項目はプログラムで機械的に意味や本文を生成しているため、不適切な項目が含まれていることもあります。ご了承くださいませ。 お問い合わせ。
「タンパク質分解酵素」の例文・使い方・用例・文例
タンパク質分解酵素と同じ種類の言葉
- タンパク質分解酵素のページへのリンク
