タンパク質分解

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タンパク質分解

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2023/03/03 15:43 UTC 版)

タンパク質分解（タンパクしつぶんかい、Proteolysis）は、プロテアーゼ（タンパク質分解酵素）によって行われるタンパク質の分解（消化）である。

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タンパク質分解

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/06/12 15:02 UTC 版)

「カスパーゼ-1」の記事における「タンパク質分解」の解説

活性化されたカスパーゼ-1はIL-1β前駆体とIL-18前駆体をタンパク質分解によって切断し、活性型のIL-1βとIL-18を形成する。活性型となったサイトカインは下流の炎症応答を引き起こす。また、カスパーゼ-1はガスダーミンDを活性型へ切断し、ピロトーシスを引き起こす。

タンパク質分解

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/01/18 06:47 UTC 版)

「ゲル内消化」の記事における「タンパク質分解」の解説

次がゲル内消化という名の由来となるステップである。タンパク質は酵素によって少数のペプチド断片へと分解される。タンパク質ごとにどんな質量の断片が生じるかに特徴があるため、これを利用してタンパク質を同定するのである。タンパク質分解酵素としてはセリンプロテアーゼの一種トリプシンが頻用されている。トリプシンは塩基性アミノ酸（アルギニンとリジン）のC末端側のペプチド結合を特異的に切断する。ただしペプチド結合の相手が酸性アミノ酸（アスパラギン酸とグルタミン酸）である場合には効率が落ち、プロリンの場合には切断されない。 タンパク質分解酵素を使うことによる望ましくない副作用として、酵素の自己消化がある。かつては反応液中にカルシウムイオンを加えることでこれを抑えていた。現在はリジン残基の選択的メチル化によりアルギニン消化部位の自己消化活性を抑えたトリプシンが供給されているトリプシンの至適温度は元来35°Cから45°Cだが、この修飾により50°Cから55°Cに変わる。。 ゲル内消化に使われる酵素としては他にも、エンドペプチダーゼのLys-C、Glu-C、Asp-N、Lys-Nがある。こうした酵素はそれぞれ1種のアミノ酸で特異的に切断するため、より長く少数のペプチド断片が得られる。タンパク質の一次構造（アミノ酸配列）を完全に決定する場合は、通常1種類の酵素だけでは不可能であり、異なる酵素を使った解析を組み合わせることが必要になる。 ゲルマトリックス中に閉じ込められているタンパク質を分解するためには、酵素がタンパク質と接する必要がある。そこでゲル断片をアセトニトリルで脱水してから酵素を含むバッファーで膨潤させることでゲル中に酵素が浸透されると考えられている。しかしゲルへの酵素の浸透を解析したいくつかの研究によれば、この過程は膨潤とは関係なく単なる拡散によって起きていることが示されている。したがって、ゲル内消化の効率改善にはタンパク質までの距離を短くすること、たとえばゲル片を小さく刻むことが必要になる。 通常ゲル内消化には一晩かける。トリプシンを用いて37°Cで反応させる場合はたいてい12-15時間をかけている。しかし時間を追って検討した実験によれば、3時間でも質量分析には充分であることが示されている。さらに温度やpH、添加物などの反応条件を最適化すれば30分で反応を終えることもできる。 界面活性剤があるとゲル中でのタンパク質の変性を促進することができ、その結果反応時間の短縮、分解の促進、またとくに膜タンパク質のような疎水的タンパク質の場合は抽出されるペプチドの収量増大などにつながる。この場合、質量分析の邪魔にならないように、オクチルグルコシドや、PPSのような酸性条件下で開裂するような界面活性剤を用いる。

タンパク質分解

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/07/10 14:02 UTC 版)

「フォールディング」の記事における「タンパク質分解」の解説

タンパク質分解 (proteolysis) は、広範囲の溶液条件下 (例: 高速並列タンパク質分解（英語版）) でアンフォールドされた画分を探索するために日常的に使用されている。

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「タンパク質分解」の例文・使い方・用例・文例

• アンギオテンシンIをアンギオテンシンIIに変えるタンパク質分解酵素
• 熟していないパパイヤから得られるタンパク質分解酵素
• タンパク質分解として知られる作用によりタンパク質がより小さいペプチドとアミノ酸に分解するのを触媒する酵素
• プラスミンというタンパク質分解酵素