ヒストンメチル基転移酵素
ヒストンメチルトランスフェラーゼ
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ヒストンメチルトランスフェラーゼまたはヒストンメチル基転移酵素(英: histone methyltransferase、略称: HMT)は、ヒストンタンパク質のリジンとアルギニン残基に対して1つ、2つまたは3つのメチル基の転移を触媒するヒストン修飾酵素(ヒストン-リジン N-メチルトランスフェラーゼ、ヒストン-アルギニン N-メチルトランスフェラーゼ)である。メチル基の付加は、主にヒストンH3とH4の特定のリジンまたはアルギニン残基に対して行われる[1]。HMTにはリジン特異的HMTとアルギニン特異的HMTの2つの主要な種類が存在し、リジン特異的HMTはさらにSET(Su(var)3-9, Enhancer of Zeste, Trithorax)ドメイン型と非SETドメイン型に分類される[2][3][4]。どのタイプのHMTも、S-アデノシルメチオニン(SAM)を補因子そしてメチル基供与体として利用する[1][5][6][7]。
真核生物のゲノムDNAはヒストンと結合してクロマチンを形成している[8]。クロマチンの凝縮度はヒストンのメチル化や他の翻訳後修飾に強く依存している[9]。ヒストンのメチル化はクロマチンの主要なエピジェネティック修飾であり、遺伝子発現、ゲノム安定性、幹細胞の成熟、細胞系統の発生、遺伝的インプリンティング、DNAメチル化、そして有糸分裂が決定される[2]。
- ^ a b c d Wood A (2004). “Posttranslational Modifications of Histones by Methylation”. Proteins in eukaryotic transcription. Advances in Protein Chemistry. 67. Amsterdam: Elsevier Academic Press. pp. 201–222. doi:10.1016/S0065-3233(04)67008-2. ISBN 0-12-034267-7. PMID 14969729
- ^ a b c “Histone Modifications and Cancer”. Epigenetics and Cancer, Part A, Volume 70. Advances in Genetics. 70. Boston: Academic Press. (2010). pp. 57–85. doi:10.1016/B978-0-12-380866-0.60003-4. ISBN 978-0-12-380866-0. PMID 20920745
- ^ “Methylation of H3-lysine 79 is mediated by a new family of HMTases without a SET domain”. Curr. Biol. 12 (12): 1052–8. (June 2002). doi:10.1016/S0960-9822(02)00901-6. PMID 12123582.
- ^ “Lysine methylation within the globular domain of histone H3 by Dot1 is important for telomeric silencing and Sir protein association”. Genes Dev. 16 (12): 1518–27. (June 2002). doi:10.1101/gad.1001502. PMC 186335. PMID 12080090 .
- ^ a b c d “PRMT5 (Janus kinase-binding protein 1) catalyzes the formation of symmetric dimethylarginine residues in proteins”. J. Biol. Chem. 276 (35): 32971–6. (August 2001). doi:10.1074/jbc.M105412200. PMID 11413150.
- ^ a b “The structure and oligomerization of the yeast arginine methyltransferase, Hmt1”. Nat. Struct. Biol. 7 (12): 1165–71. (December 2000). doi:10.1038/82028. PMID 11101900.
- ^ a b c “Crystal structure of the conserved core of protein arginine methyltransferase PRMT3”. EMBO J. 19 (14): 3509–19. (July 2000). doi:10.1093/emboj/19.14.3509. PMC 313989. PMID 10899106 .
- ^ “Chromatin Network”. 2012年3月1日閲覧。
- ^ Kouzarides T (February 2007). “Chromatin modifications and their function”. Cell 128 (4): 693–705. doi:10.1016/j.cell.2007.02.005. PMID 17320507.
- ^ “Structure and catalytic mechanism of a SET domain protein methyltransferase”. Cell 111 (1): 91–103. (October 2002). doi:10.1016/S0092-8674(02)01000-0. PMID 12372303.
- ^ Niu, Yanling; Xia, Yisui; Wang, Sishuo; Li, Jiani; Niu, Caoyuan; Li, Xiao; Zhao, Yuehui; Xiong, Huiyang et al. (2013-05-10). “A prototypic lysine methyltransferase 4 from archaea with degenerate sequence specificity methylates chromatin proteins Sul7d and Cren7 in different patterns”. The Journal of Biological Chemistry 288 (19): 13728–13740. doi:10.1074/jbc.M113.452979. ISSN 1083-351X. PMC 3650410. PMID 23530048 .
- ^ “Structure of the catalytic domain of human DOT1L, a non-SET domain nucleosomal histone methyltransferase”. Cell 112 (5): 711–23. (March 2003). doi:10.1016/S0092-8674(03)00114-4. PMID 12628190.
- ^ “Regulation of transcription by a protein methyltransferase”. Science 284 (5423): 2174–7. (June 1999). doi:10.1126/science.284.5423.2174. PMID 10381882.
- ^ “The predominant protein-arginine methyltransferase from Saccharomyces cerevisiae”. J. Biol. Chem. 271 (21): 12585–94. (May 1996). doi:10.1074/jbc.271.21.12585. PMID 8647869.
- ^ “Analysis of the yeast arginine methyltransferase Hmt1p/Rmt1p and its in vivo function. Cofactor binding and substrate interactions”. J. Biol. Chem. 275 (5): 3128–36. (February 2000). doi:10.1074/jbc.275.5.3128. PMID 10652296.
- ^ a b Blanc, Roméo S.; Richard, Stéphane (2017). “Arginine Methylation: The Coming of Age”. Molecular Cell 65 (1): 8–24. doi:10.1016/j.molcel.2016.11.003. PMID 28061334.
- ^ “The charge relay system in chymotrypsin and chymotrypsinogen”. J. Mol. Biol. 74 (2): 137–49. (February 1973). doi:10.1016/0022-2836(73)90103-4. PMID 4689953.
- ^ a b c d e Tollefsbol TO, ed (2010). “Methylation of Lysine 9 of Histone H3: Role of Heterochromatin Modulation and Tumorigenesis”. Handbook of Epigenetics: The New Molecular and Medical Genetics. Boston: Academic Press. pp. 149–157. doi:10.1016/B978-0-12-375709-8.00010-1. ISBN 978-0-12-375709-8
- ^ “Histone modifications as a platform for cancer therapy”. J. Cell. Biochem. 94 (6): 1088–102. (April 2005). doi:10.1002/jcb.20387. PMID 15723344.
- ^ “SMYD3 encodes a histone methyltransferase involved in the proliferation of cancer cells”. Nat. Cell Biol. 6 (8): 731–40. (August 2004). doi:10.1038/ncb1151. PMID 15235609.
- ^ “Histone methylation in DNA repair and clinical practice: new findings during the past 5-years”. J Cancer 9 (12): 2072–2081. (2018). doi:10.7150/jca.23427. PMC 6010677. PMID 29937925 .
- 1 ヒストンメチルトランスフェラーゼとは
- 2 ヒストンメチルトランスフェラーゼの概要
- 3 疾患との関係
- 4 関連文献
- 5 関連項目
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