グリコゲニン
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/02/17 16:38 UTC 版)
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グリコゲニンの構造（ウサギ由来）[1]
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| EC番号 | 2.4.1.186 | ||||||||
| CAS登録番号 | 117590-73-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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グリコゲニン（英: glycogenin）は、グルコースからグリコーゲンへの変換に関与する酵素である。グリコゲニンはグルコース分子の重合のプライマーとして作用し、最初の数個の分子の重合を担う。その後の重合反応は他の酵素に引き継がれる。37 kDaのサブユニットからなるホモ二量体で、グリコシルトランスフェラーゼに分類される。
この酵素は次の化学反応を触媒する。
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UDP-α-D-グルコース + グリコゲニン
UDP + α-D-グルコシルグリコゲニン
すなわち、この酵素の2つの基質はUDP-α-D-グルコースとグリコゲニンであり、2つの産物はUDPとα-D-グルコシルグリコゲニンである。
命名
この酵素はグリコシルトランスフェラーゼファミリー、特にヘキソシルトランスフェラーゼ（hexosyltransferase）に属する。この酵素の系統名はUDP-α-D-グルコース:グリコゲニン α-D-グルコシルトランスフェラーゼ（UDP-alpha-D-glucose:glycogenin alpha-D-glucosyltransferase）である。他の慣用名には次のようなものがある。
- グリコゲニン
- プライミンググルコシルトランスフェラーゼ（priming glucosyltransferase）
- UDP-グルコース:グリコゲニン グルコシルトランスフェラーゼ
グリコゲニンはグリコーゲン合成の開始を担い、グリコーゲンシンターゼが引き継ぐ。
発見
グリコゲニンは1984年にWilliam Joseph Whelanによって発見された[2]。
機能
肝臓や筋肉でのグリコーゲン合成はUDP-グルコースによって開始されるが、グリコーゲンの重合の主要な酵素であるグリコーゲンシンターゼは、少なくとも3つのグルコース残基の鎖が存在しているときにのみ、付加を行うことができる。グリコゲニンはグリコーゲン合成のプライマーとして作用し、グルコースの付加も行うことができる。この反応は自身へのグルコースの付加（自己触媒）によって行われ、UDP-グルコースのグルコースをチロシン194番残基のヒドロキシル基に結合させる。さらにグリコゲニンのグルコシルトランスフェラーゼ活性によって、UDP-グルコースに由来するグルコースを7つ付加することができる。十分なグルコース残基が付加されると、グルコース鎖の伸長はグリコーゲンシンターゼに引き継がれる。このときもグリコゲニンはグリコーゲン分子の還元端に共有結合的に結合したままである。
構造
アイソザイム
ヒトでは、グリコゲニンには2つのアイソフォームが存在する。GYG1遺伝子にコードされるグリコゲニン1は筋肉で発現し、GYG2遺伝子にコードされるグリコゲニン2は肝臓と心筋で発現しているが、骨格筋では発現しない。グリコゲニン1の欠乏患者が見つかっており、筋細胞にグリコーゲンを貯蔵することができないため、筋力低下と心臓疾患が引き起こされる[4]。
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出典
- ^ PDB 1LL3; “Crystal structure of the autocatalytic initiator of glycogen biosynthesis, glycogenin”. J. Mol. Biol. 319 (2): 463–77. (May 2002). doi:10.1016/S0022-2836(02)00305-4. PMID 12051921.
- ^ Whelan WJ (September 1998). “Pride and prejudice: the discovery of the primer for glycogen synthesis”. Protein Sci. 7 (9): 2038–41. doi:10.1002/pro.5560070921. PMC: 2144155. PMID 9761486.
- ^ Katch, Victor L.; McArdle, William D.; Katch, Frank I. (2007). Exercise physiology: energy, nutrition, and human performance. Philadelphia: Lippincott Williams and Wilkins. pp. 12. ISBN 978-0-7817-4990-9
- ^ “Glycogenin-1 deficiency and inactivated priming of glycogen synthesis”. N. Engl. J. Med. 362 (13): 1203–10. (April 2010). doi:10.1056/NEJMoa0900661. PMID 20357282.
関連文献
- “A precursor of glycogen biosynthesis: alpha-1,4-glucan-protein”. Eur. J. Biochem. 52 (1): 117–23. (1975). doi:10.1111/j.1432-1033.1975.tb03979.x. PMID 809265.
- “Identification of the 38-kDa subunit of rabbit skeletal muscle glycogen synthase as glycogenin”. Eur. J. Biochem. 169 (3): 497–502. (1987). doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb13637.x. PMID 3121316.
- “Glycogenin is the priming glucosyltransferase required for the initiation of glycogen biogenesis in rabbit skeletal muscle”. Eur. J. Biochem. 176 (2): 391–5. (1988). doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14294.x. PMID 2970965.
- Berman, M.C. and Opie, L.A. (Eds.), Membranes and Muscle, ICSU Press/IRL Press, Oxford, 1985, p. 65-84.
- “A novel glycosyl-amino acid linkage: rabbit-muscle glycogen is covalently linked to a protein via tyrosine”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 132 (2): 829–36. (1985). doi:10.1016/0006-291X(85)91206-9. PMID 4062948.
- “A self-glucosylating protein is the primer for rabbit muscle glycogen biosynthesis”. FASEB J. 2 (15): 3097–103. (1988). doi:10.1096/fasebj.2.15.2973423. PMID 2973423.
- “Catalytic activities of glycogenin additional to autocatalytic self-glucosylation”. J. Biol. Chem. 270 (25): 15315–9. (1995). doi:10.1074/jbc.270.25.15315. PMID 7797519.
- “A new look at the biogenesis of glycogen”. FASEB J. 9 (12): 1126–37. (1995). doi:10.1096/fasebj.9.12.7672505. PMID 7672505.
- “Characterization of human glycogenin-2, a self-glucosylating initiator of liver glycogen metabolism”. J. Biol. Chem. 273 (52): 34850–6. (1998). doi:10.1074/jbc.273.52.34850. PMID 9857012.
外部リンク
- glycogenin - MeSH・アメリカ国立医学図書館・生命科学用語シソーラス（英語）
- molbio.med.miami.edu
グリコゲニン
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/05/03 08:25 UTC 版)
「O-結合型グリコシル化」の記事における「グリコゲニン」の解説
O-グリコシル化がセリンまたはスレオニン残基ではなくチロシン残基に対して行われる唯一の既知の例は、グリコゲニンのチロシン残基に対するグルコースの付加である。グリコゲニンはグルコースからグリコーゲンへの変換を開始するグリコシルトランスフェラーゼであり、筋肉と肝細胞に存在している。
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