Transglutaminase

デジタル大辞泉

トランスグルタミナーゼ【transglutaminase】

読み方：とらんすぐるたみなーぜ

たんぱく質同士を結び付けるはたらきをもつ酵素。たんぱく質中の特定のグルタミン残基を介し、同種または異種のたんぱく質のリシン残基とのペプチド結合による架橋を促す触媒となる。

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タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2019/11/18 13:40 UTC 版)

タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ（タンパクしつグルタミンガンマグルタミルトランスフェラーゼ、protein-glutamine γ-glutamyltransferase）はタンパク質上のグルタミン残基のアミノ基と第1級アミンを縮合させ、アミン上の置換基をグルタミン残基に転移させ、アンモニアが生成する反応を触媒する転移酵素。トランスグルタミナーゼ(transglutaminase, TGase)と呼ばれることも多い。EC番号2.3.2.13。生物界に幅広く存在し、人には凝血第XIII因子を代表として8種類のトランスグルタミナーゼが存在する。