酸性線維芽細胞増殖因子とは? わかりやすく解説

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酸性線維芽細胞増殖因子

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2025/04/29 08:17 UTC 版)

FGF1
PDBに登録されている構造
PDBオルソログ検索: RCSB PDBe PDBj
PDBのIDコード一覧

4QO3, 1AXM, 1DJS, 1DZC, 1DZD, 1E0O, 1EVT, 1HKN, 1JQZ, 1JT3, 1JT4, 1JT5, 1JT7, 1JTC, 1JY0, 1K5U, 1K5V, 1M16, 1NZK, 1P63, 1PZZ, 1Q03, 1Q04, 1RG8, 1RML, 1RY7, 1YTO, 1Z2V, 1Z4S, 2AFG, 2AQZ, 2AXM, 2ERM, 2HW9, 2HWA, 2HWM, 2HZ9, 2K43, 2K4A, 2K8R, 2KI4, 2KI6, 2NTD, 2Q9X, 2RQ9, 3B9U, 3BA4, 3BA5, 3BA7, 3BAD, 3BAG, 3BAH, 3BAO, 3BAQ, 3BAU, 3BAV, 3BB2, 3CQA, 3CRG, 3CRH, 3CRI, 3CU1, 3FGM, 3FJ8, 3FJ9, 3FJA, 3FJB, 3FJC, 3FJD, 3FJE, 3FJF, 3FJH, 3FJI, 3FJJ, 3FJK, 3HOM, 3JUT, 3K1X, 3O3Q, 3OJ2, 3OJM, 3OJV, 3UD7, 3UD8, 3UD9, 3UDA, 4J23, 4Q91, 4Q9G, 4Q9P, 4QAL, 4QBC, 4QBV, 4QC4, 4XKI, 4YOL

識別子
記号FGF1, AFGF, ECGF, ECGF-beta, ECGFA, ECGFB, FGF-1, FGF-alpha, FGFA, GLIO703, HBGF-1, HBGF1, fibroblast growth factor 1
外部IDOMIM: 131220 MGI: 95515 HomoloGene: 625 GeneCards: FGF1
遺伝子の位置 (ヒト)
染色体5番染色体 (ヒト)[1]
バンドデータ無し開始点142,592,178 bp[1]
終点142,698,070 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
染色体18番染色体 (マウス)[2]
バンドデータ無し開始点38,971,726 bp[2]
終点39,062,525 bp[2]
RNA発現パターン


さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能 S100 protein binding
血漿タンパク結合
growth factor activity
protein tyrosine kinase activity
phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity
fibroblast growth factor receptor binding
integrin binding
1-phosphatidylinositol-3-kinase activity
heparin binding
Hsp70タンパク質結合
細胞の構成要素 細胞質
細胞質基質
細胞外領域
細胞皮質
核小体
細胞核
細胞外空間
細胞外マトリックス
生物学的プロセス 細胞分化
cellular response to heat
positive regulation of protein phosphorylation
positive regulation of MAP kinase activity
organ induction
肺発生
positive regulation of epithelial cell proliferation
解剖学的構造の形態形成
positive regulation of intracellular signal transduction
branch elongation involved in ureteric bud branching
positive regulation of angiogenesis
MAPK cascade
多細胞個体の発生
mesonephric epithelium development
血管新生
regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor
positive regulation of cholesterol biosynthetic process
細胞増殖
positive regulation of cell division
positive regulation of transcription by RNA polymerase II
シグナル伝達
phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process
peptidyl-tyrosine phosphorylation
positive regulation of sprouting angiogenesis
fibroblast growth factor receptor signaling pathway
positive regulation of cell population proliferation
phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process
regulation of endothelial tube morphogenesis
positive regulation of cell migration
positive regulation of endothelial cell migration
activation of protein kinase B activity
regulation of signaling receptor activity
positive regulation of protein kinase B signaling
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
ヒトマウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)
NM_000800
NM_001144892
NM_001144934
NM_001144935
NM_001257205

NM_001257206
NM_001257207
NM_001257208
NM_001257209
NM_001257210
NM_001257211
NM_001257212
NM_033136
NM_033137
NM_001354955
NM_001354956
NM_001354957
NM_001354958
NM_001354959
NM_001354961
NM_001354963
NM_001354964
NM_001354951
NM_001354952
NM_001354953
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RefSeq
(タンパク質)
NP_000791
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NP_001244134

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NP_034327

場所
(UCSC)
Chr 5: 142.59 – 142.7 MbChr 5: 38.97 – 39.06 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

酸性線維芽細胞増殖因子(さんせいせんいがさいぼうぞうしょくいんし、: acidic fibroblast growth factor、略称: aFGF)またはFGF1は、ヒトではFGF1遺伝子によってコードされている成長因子でありシグナル伝達タンパク質である[5][6]。155アミノ酸からなり、成熟型はグリコシル化されていない17–18 kDaのタンパク質である。

線維芽細胞に対する分裂促進活性を有するものとして1975年に最初に線維芽細胞増殖因子(FGF)と命名されたポリペプチドは、塩基性のタンパク質(塩基性線維芽細胞増殖因子)であることが後に明らかにされた。その後、類似した活性を有する等電点が酸性のポリペプチドも発見され、acidic FGF(酸性線維芽細胞増殖因子)と命名された[7]

FGF1は分泌タンパク質であるが明確なシグナル配列は存在せず、そのため古典的経路で分泌されているわけではない。FGF1はストレスに応答して細胞内でジスルフィド結合で連結された二量体を形成し、細胞膜に位置するタンパク質複合体(S100A13英語版SYT1英語版を含む)との結合を介して分泌されているようである[8][9]。分泌された二量体は周辺組織の還元的条件下で単量体へ解離し、全身循環へ移行するか、または細胞外マトリックスヘパラン硫酸プロテオグリカンに結合して組織内へ隔離される。FGF1は特定の線維芽細胞増殖因子受容体(FGFR)タンパク質に結合してその効果を発揮する[10]

受容体を介した細胞外での活性以外に、FGF1は細胞内での機能も有する。FGF1には核局在配列が存在し核移行を行うが、核に移行するのは自身の細胞内のFGFではなく外因的なFGF1であると考えられている。核内のFGFはFGFRの活性化を介した作用とは異なる作用を媒介している[10]

機能

FGFファミリーのメンバーは細胞分裂の促進や細胞生存に関して幅広い活性を有しており、胚発生、細胞成長、形態形成、組織修復、腫瘍成長や浸潤などさまざまな生物学的過程に関与している。FGF1は内皮細胞遊走や増殖の修飾因子、そして血管新生因子として機能する。FGF1は中胚葉神経外胚葉英語版由来のさまざまな細胞に対して分裂促進因子として作用することがin vitroで示されており、そのため器官形成に関与する因子であると考えられている[11]

FGF1は多くの作用が報告されている多機能タンパク質である。一例として、ヒトの2型糖尿病に相当する食餌性糖尿病マウスでは、FGF1タンパク質を1度注入することで2日以上にわたって血糖値が健康な範囲に回復する[12][13]

相互作用

FGF1は次に挙げる因子と相互作用することが示されている。

出典

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000113578 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000036585 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ “Cloning and expression of two distinct high-affinity receptors cross-reacting with acidic and basic fibroblast growth factors”. The EMBO Journal 9 (9): 2685–92. (September 1990). doi:10.1002/j.1460-2075.1990.tb07454.x. PMC 551973. PMID 1697263. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC551973/. 
  6. ^ “Human endothelial cell growth factor: cloning, nucleotide sequence, and chromosome localization”. Science 233 (4763): 541–5. (August 1986). Bibcode1986Sci...233..541J. doi:10.1126/science.3523756. PMID 3523756. 
  7. ^ “The heparin-binding (fibroblast) growth factor family of proteins”. Annual Review of Biochemistry 58: 575–606. (1989). doi:10.1146/annurev.bi.58.070189.003043. PMID 2549857. 
  8. ^ “The cysteine residue responsible for the release of fibroblast growth factor-1 residues in a domain independent of the domain for phosphatidylserine binding”. The Journal of Biological Chemistry 270 (49): 29039–42. (December 1995). doi:10.1074/jbc.270.49.29039. PMID 7493920. http://www.jbc.org/content/270/49/29039.long. 
  9. ^ a b c “The intracellular translocation of the components of the fibroblast growth factor 1 release complex precedes their assembly prior to export”. The Journal of Cell Biology 158 (2): 201–8. (July 2002). doi:10.1083/jcb.200203084. PMC 2173119. PMID 12135982. http://jcb.rupress.org/content/158/2/201.long. 
  10. ^ a b “The ins and outs of fibroblast growth factor receptor signalling”. Clinical Science 127 (4): 217–31. (August 2014). doi:10.1042/CS20140100. PMID 24780002. 
  11. ^ Entrez Gene: FGF1 fibroblast growth factor 1 (acidic)”. 2025年4月29日閲覧。
  12. ^ Suh, Jae Myoung; Jonker, Johan W.; Ahmadian, Maryam; Goetz, Regina; Lackey, Denise; Osborn, Olivia; Huang, Zhifeng; Liu, Weilin et al. (2014-09-18). “Endocrinization of FGF1 produces a neomorphic and potent insulin sensitizer”. Nature 513 (7518): 436–439. doi:10.1038/nature13540. ISSN 1476-4687. PMC 4184286. PMID 25043058. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25043058. 
  13. ^ One injection stops diabetes in its tracks” (英語). Salk Institute for Biological Studies. 2025年4月29日閲覧。
  14. ^ a b c “Binding of FGF-1 variants to protein kinase CK2 correlates with mitogenicity”. The EMBO Journal 21 (15): 4058–69. (August 2002). doi:10.1093/emboj/cdf402. PMC 126148. PMID 12145206. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC126148/. 
  15. ^ “Cloning of an intracellular protein that binds selectively to mitogenic acidic fibroblast growth factor”. The Biochemical Journal 336 (1): 213–22. (November 1998). doi:10.1042/bj3360213. PMC 1219860. PMID 9806903. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1219860/. 
  16. ^ “Crystal structure of a ternary FGF-FGFR-heparin complex reveals a dual role for heparin in FGFR binding and dimerization”. Molecular Cell 6 (3): 743–50. (September 2000). doi:10.1016/s1097-2765(00)00073-3. PMID 11030354. 
  17. ^ a b c “Expression and biological activity of mouse fibroblast growth factor-9”. The Journal of Biological Chemistry 271 (3): 1726–31. (January 1996). doi:10.1074/jbc.271.3.1726. PMID 8576175. 
  18. ^ “Structural interactions of fibroblast growth factor receptor with its ligands”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 97 (1): 49–54. (January 2000). Bibcode2000PNAS...97...49S. doi:10.1073/pnas.97.1.49. PMC 26614. PMID 10618369. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC26614/. 
  19. ^ “Crystal structure of fibroblast growth factor receptor ectodomain bound to ligand and heparin”. Nature 407 (6807): 1029–34. (October 2000). Bibcode2000Natur.407.1029P. doi:10.1038/35039551. PMID 11069186. 
  20. ^ “Mapping ligand binding domains in chimeric fibroblast growth factor receptor molecules. Multiple regions determine ligand binding specificity”. The Journal of Biological Chemistry 274 (49): 34785–94. (December 1999). doi:10.1074/jbc.274.49.34785. PMID 10574949. 
  21. ^ “Production and characterization of the extracellular domain of recombinant human fibroblast growth factor receptor 4”. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 32 (5): 489–97. (May 2000). doi:10.1016/S1357-2725(99)00145-4. PMID 10736564. 
  22. ^ “Specificity for fibroblast growth factors determined by heparan sulfate in a binary complex with the receptor kinase”. The Journal of Biological Chemistry 274 (22): 15947–52. (May 1999). doi:10.1074/jbc.274.22.15947. PMID 10336501. 
  23. ^ “Fibroblast growth factor-1 interacts with the glucose-regulated protein GRP75/mortalin”. The Biochemical Journal 343 (2): 461–6. (October 1999). doi:10.1042/0264-6021:3430461. PMC 1220575. PMID 10510314. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220575/. 
  24. ^ a b “S100A13 is involved in the regulation of fibroblast growth factor-1 and p40 synaptotagmin-1 release in vitro”. The Journal of Biological Chemistry 273 (35): 22224–31. (August 1998). doi:10.1074/jbc.273.35.22224. hdl:2158/26736. PMID 9712836. 
  25. ^ “Copper induces the assembly of a multiprotein aggregate implicated in the release of fibroblast growth factor 1 in response to stress”. The Journal of Biological Chemistry 276 (27): 25549–57. (July 2001). doi:10.1074/jbc.M102925200. PMID 11432880. 

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