ホスファチジルイノシトール-3,5-ビスリン酸とは？ わかりやすく解説

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ホスファチジルイノシトール-3,5-ビスリン酸

(PI(3,5)P2 から転送)

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2025/05/31 14:09 UTC 版)

ホスファチジルイノシトール-3,5-ビスリン酸の構造

ホスファチジルイノシトール-3,5-ビスリン酸（英: phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate、略称: PtdIns(3,5)P2、PI(3,5)P2）は、真核生物の細胞膜に存在する7種類のホスホイノシチドのうちの1つである[1]。一般的なHPLCによる定量では、静止細胞のPtdIns(3,5)P2濃度は構成的に存在するホスホイノシチドの中で最も低い。その濃度はホスファチジルイノシトール-3-リン酸（英語版）（PtdIns(3)P）やホスファチジルイノシトール-5-リン酸（英語版）（PtdIns(5)P）と比較して1/3から1/5であり、豊富に存在するホスファチジルイノシトール-4-リン酸（英語版）（PtdIns(4)P）やホスファチジルイノシトール-4,5-ビスリン酸（PtdIns(4,5)P2）と比較すると1/100未満である[2]。PtdIns(3,5)P2の存在は1997年にマウス線維芽細胞と出芽酵母Saccharomyces cerevisiaeで初めて報告された[3][4]。出芽酵母では、PtdIns(3,5)P2濃度は高浸透圧ショック時に劇的に上昇する[4]。しかしながらこの応答は、調査された哺乳類細胞のうち3T3L1分化脂肪細胞を除く大部分では保存されていない[4][5]。

代謝

PtdIns(3,5)P2の産生経路として現在唯一知られているのは、ホスホイノシチドキナーゼPIKfyveによって触媒される合成である。マウス線維芽細胞におけるパルスチェイス実験によって、PtdIns(3,5)P2は合成直後にPtdIns(3)Pへと戻ることが明らかにされている[3]。哺乳類細胞では、PtdIns(3,5)P2はホスホイノシチドキナーゼPIKfyve、PtdIns(3,5)P2ホスファターゼSac3/FIG4（英語版）という反対方向の活性を有する2つの酵素が含まれるタンパク質複合体によって、PtdIns(3)Pから合成され、そしてPtdIns(3)Pへターンオーバーされる[6]。これら2つの酵素は直接的には相互作用しておらず、ArPIKfyve/VAC14（英語版）と呼ばれる調節因子が足場となってPAS複合体（PIKfyve/ArPIKfyve/Sac3）と呼ばれる三者調節複合体が形成されている[7]。PIKfyveはPtdIns(3)Pに選択的に結合するFYVEフィンガードメイン（英語版）を介し、PAS複合体をエンドソーム上のRab5（英語版）-GTP/PtdIns(3)Pに富む微小ドメインへ結合させる[8][9][10]。さまざまな細胞種におけるPAS複合体構成要素のsiRNAによるサイレンシングや異種発現、遺伝子ノックアウトから得られたデータは、PAS複合体がPtdIns(3,5)P2の合成とターンオーバーに必要不可欠な役割を果たしていることを支持している[5][6][11][12][13][14][15]。

PtdIns(3,5)P2ターンオーバーの他の経路としては、ミオチュブラリン（英語版）ファミリーのホスファターゼによるものがある。これらの酵素はPtdIns(3,5)P2の3位を脱リン酸化するため、加水分解による産物はPtdIns(3)PではなくPtdIns(5)Pである[16]。

PAS複合体のタンパク質は進化的に保存されており、オルソログは出芽酵母（Fab1p、Vac14p、Fig4p）やゲノムが配列決定された全ての真核生物に存在している。そのため、PtdIns(3,5)P2は全ての真核生物に存在し、同様の細胞機能を調節していると考えられている。酵母のFab1p、Vac14p、Fig4pも複合体を形成し、Fab1複合体と呼ばれている[17]。しかしながらFab1複合体には他のタンパク質も含まれており、酵母ではPtdIns(3,5)P2の調節にさらなる階層が存在している可能性がある。その他の種では、PtdIns(3,5)P2濃度を調節するタンパク質複合体の構成は未解明である。

機能と調節

PtdIns(3,5)P2はエンドソームの動作（融合や分裂）を調節し、内膜系の恒常性や、エンドソームから発したりエンドソームを通過したりする輸送経路の適切な機能を維持している。酵素的に不活性な点変異を有するPIKfyveの発現[18]、siRNAを介したサイレンシング[19]、薬理学的阻害[20]、PIKFYVE遺伝子のノックアウト[13]といった手法によるPtdIns(3,5)P2濃度の低下は全て細胞質基質に複数の空胞の形成をもたらし、これらは時間経過とともに拡大する。PIKfyveの機能不全とPtdIns(3,5)P2の枯渇によって誘発される空胞形成は可逆的であり、細胞質基質へのPtdIns(3,5)P2のマイクロインジェクション[21]、PIKfyveの過剰発現[18]、PIKfyve阻害剤のウォッシュアウト[20]によって選択的にレスキューされる。PtdIns(3,5)P2濃度の調節や内膜系の恒常性の維持には、PAS複合体中のSac3のホスファターゼ活性も重要な役割を果たしている。PIKfyveのドミナントネガティブ型K1831E変異によって誘発される空胞形成は、ホスファターゼ不活化型点変異を有するSac3をArPIKfyveとともに共発現することで抑制される[12]。エンドソーム融合と多胞体エンドソーム（MVB）の形成/解離（分裂）過程のin vitro再構成系によるアッセイからは、成熟中の初期エンドソームからMVBが分裂する過程におけるPtdIns(3,5)P2の重要な役割とエンドソーム融合過程における負の役割が示唆されている[6][8]。また、PtdIns(3,5)P2は初期/後期エンドソームからトランスゴルジ網への微小管依存的逆行性輸送へ関与している可能性が示唆されている[19][22]。

3T3L1脂肪細胞では、単離された膜と細胞全体の双方でインスリンの短期的処理によってPtdIns(3,5)P2濃度が上昇し、GLUT4の細胞表面への移行とグルコース輸送に対するインスリンの作用が促進される[11][12]。この細胞は、高浸透圧ショック時にもPtdIns(3,5)P2濃度の顕著な上昇を示す[5]。リンパ球に対するIL-2などの分裂促進シグナルや紫外光[23]、血小板におけるPMAによるプロテインキナーゼC（英語版）の活性化[24]、COS細胞（英語版）のEGF刺激[25]など、他の刺激もPtdIns(3,5)P2濃度を高める。

PIKfyveノックアウトマウスが着床前に致死となるように[13]、PtdIns(3,5)P2は成長と発生に重要な役割を果たしている。一方PIKfyveヘテロ接合型マウスは見かけ上正常であり、PtdIns(3,5)P2濃度は野生型の約60%であるものの老年期まで生存することができる。このことは、通常PtdIns(3,5)P2が過剰量存在していることを示唆している[13]。

ArPIKfyve/Vac14またはSac3/Fig4のノックアウトマウスでは、PtdIns(3,5)P2濃度は30–50%低下し、大規模な中枢性神経変性と末梢性ニューロパチーという類似した症状が引き起こされる[14][15]。これらの研究は、PtdIns(3,5)P2濃度の低下が未解明の機構によって神経死を媒介していることを示唆している。ミオチュブラリンファミリーホスファターゼMTMR2（英語版）のノックアウトでも末梢性ニューロパチーが引き起こされるが、この場合にはPtdIns(3,5)P2濃度の上昇を伴っている[26]。そのため、PtdIns(3,5)P2濃度の異常が末梢神経の機能に選択的に影響を及ぼしているのかどうか、そしてそれがどのような機構であるのかは未解明である。

エフェクター

一般的に、ホスホイノシチドは細胞質基質の特定のエフェクタータンパク質をリクルートするための膜係留シグナルであるとされている。これまでに、いくつかのタンパク質がPtdIns(3,5)P2のエフェクターとしての可能性が提唱されている。しかしながらこうしたエフェクターが進化的に保存されており、共通した高親和性PtdIns(3,5)P2結合モチーフが存在するという期待は現在のところ満たされていない。一例として、出芽酵母おいてオートファジーにも関与しているタンパク質であるAtg18pの欠失は液胞の拡大とPtdIns(3,5)P2の10倍の増加を引き起こし、Atg18pはPtdIns(3,5)P2に高い親和性と特異性で結合する[27]。一方で、Atg18pの哺乳類ホモログはオートファジーに関するものを除いて類似した機能を有していない[28]。前液胞・エンドソーム構造に存在する他の2つの酵母タンパク質（Ent3pとEnt5p）もMVBの選別におけるPtdIns(3,5)P2のエフェクターである可能性がある。これらにはホスホイノシチドを結合するENTHドメインが存在し、これらの欠失によってFab1pの欠失時と類似したMVB選別の欠陥が引き起こされる[29]。しかしながら、Ent3pとEnt5pのいずれもin vitroではPtdIns(3,5)P2に対する選択性や高親和性結合を示さない[30]。哺乳類のVPS24（英語版）はPtdIns(3,5)P2のエフェクターとして推定されている他のタンパク質の1つであるが[31]、表面プラズモン共鳴実験では哺乳類と酵母のVPS24はどちらもPtdIns(3,5)P2に対する特異性や高親和性認識は支持されていない[30]。ヒトの膜貫通型カチオンチャネルTRPML1（英語版）は不活性化がライソゾーム病の原因となるタンパク質であるが、in vitroでの結合アッセイやArPIKfyve/Vac14ノックアウトマウス線維芽細胞の空胞形成表現型をレスキューする能力から、PtdIns(3,5)P2のエフェクターとしての可能性が浮上している[32]。しかし酵母でのオルソログタンパク質の欠失では液胞の拡大は引き起こされず[33]、このエフェクター機構についても進化的保存性には疑問が投げかけられている。

出典

  1. ^ Di Paolo, Gilbert; De Camilli, Pietro (2006-10-12). “Phosphoinositides in cell regulation and membrane dynamics”. Nature 443 (7112): 651–657. doi:10.1038/nature05185. ISSN 1476-4687. PMID 17035995. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17035995. 
  2. ^ Shisheva, Assia (2003-09-01). “Regulating Glut4 vesicle dynamics by phosphoinositide kinases and phosphoinositide phosphatases”. Frontiers in Bioscience: A Journal and Virtual Library 8: s945–946. doi:10.2741/1101. ISSN 1093-9946. PMID 12957825. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12957825. 
  3. ^ a b Whiteford, C. C.; Brearley, C. A.; Ulug, E. T. (1997-05-01). “Phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate defines a novel PI 3-kinase pathway in resting mouse fibroblasts”. The Biochemical Journal 323 ( Pt 3) (Pt 3): 597–601. doi:10.1042/bj3230597. ISSN 0264-6021. PMC 1218360. PMID 9169590. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9169590. 
  4. ^ a b c Dove, S. K.; Cooke, F. T.; Douglas, M. R.; Sayers, L. G.; Parker, P. J.; Michell, R. H. (1997-11-13). “Osmotic stress activates phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate synthesis”. Nature 390 (6656): 187–192. doi:10.1038/36613. ISSN 0028-0836. PMID 9367158. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9367158. 
  5. ^ a b c Sbrissa, Diego; Shisheva, Assia (2005-03-04). “Acquisition of unprecedented phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate rise in hyperosmotically stressed 3T3-L1 adipocytes, mediated by ArPIKfyve-PIKfyve pathway”. The Journal of Biological Chemistry 280 (9): 7883–7889. doi:10.1074/jbc.M412729200. ISSN 0021-9258. PMID 15546865. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15546865. 
  6. ^ a b c Sbrissa, Diego; Ikonomov, Ognian C.; Fu, Zhiyao; Ijuin, Takeshi; Gruenberg, Jean; Takenawa, Tadaomi; Shisheva, Assia (2007-08-17). “Core protein machinery for mammalian phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate synthesis and turnover that regulates the progression of endosomal transport. Novel Sac phosphatase joins the ArPIKfyve-PIKfyve complex”. The Journal of Biological Chemistry 282 (33): 23878–23891. doi:10.1074/jbc.M611678200. ISSN 0021-9258. PMID 17556371. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17556371. 
  7. ^ Sbrissa, Diego; Ikonomov, Ognian C.; Fenner, Homer; Shisheva, Assia (2008-12-26). “ArPIKfyve homomeric and heteromeric interactions scaffold PIKfyve and Sac3 in a complex to promote PIKfyve activity and functionality”. Journal of Molecular Biology 384 (4): 766–779. doi:10.1016/j.jmb.2008.10.009. ISSN 1089-8638. PMC 2756758. PMID 18950639. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18950639. 
  8. ^ a b Ikonomov, Ognian C.; Sbrissa, Diego; Shisheva, Assia (2006-08). “Localized PtdIns 3,5-P2 synthesis to regulate early endosome dynamics and fusion”. American Journal of Physiology. Cell Physiology 291 (2): C393–404. doi:10.1152/ajpcell.00019.2006. ISSN 0363-6143. PMID 16510848. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16510848. 
  9. ^ Shisheva, A.; Sbrissa, D.; Ikonomov, O. (1999-01). “Cloning, characterization, and expression of a novel Zn2+-binding FYVE finger-containing phosphoinositide kinase in insulin-sensitive cells”. Molecular and Cellular Biology 19 (1): 623–634. doi:10.1128/MCB.19.1.623. ISSN 0270-7306. PMC 83920. PMID 9858586. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9858586. 
  10. ^ Sbrissa, Diego; Ikonomov, Ognian C.; Shisheva, Assia (2002-02-22). “Phosphatidylinositol 3-phosphate-interacting domains in PIKfyve. Binding specificity and role in PIKfyve. Endomenbrane localization”. The Journal of Biological Chemistry 277 (8): 6073–6079. doi:10.1074/jbc.M110194200. ISSN 0021-9258. PMID 11706043. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11706043. 
  11. ^ a b Ikonomov, Ognian C.; Sbrissa, Diego; Dondapati, Rajeswari; Shisheva, Assia (2007-07-01). “ArPIKfyve-PIKfyve interaction and role in insulin-regulated GLUT4 translocation and glucose transport in 3T3-L1 adipocytes”. Experimental Cell Research 313 (11): 2404–2416. doi:10.1016/j.yexcr.2007.03.024. ISSN 0014-4827. PMC 2475679. PMID 17475247. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2475679/. 
  12. ^ a b c Ikonomov, Ognian C.; Sbrissa, Diego; Fenner, Homer; Shisheva, Assia (2009-12-18). “PIKfyve-ArPIKfyve-Sac3 core complex: contact sites and their consequence for Sac3 phosphatase activity and endocytic membrane homeostasis”. The Journal of Biological Chemistry 284 (51): 35794–35806. doi:10.1074/jbc.M109.037515. ISSN 1083-351X. PMC 2791009. PMID 19840946. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19840946. 
  13. ^ a b c d Ikonomov, Ognian C.; Sbrissa, Diego; Delvecchio, Khortnal; Xie, Yufen; Jin, Jian-Ping; Rappolee, Daniel; Shisheva, Assia (2011-04-15). “The phosphoinositide kinase PIKfyve is vital in early embryonic development: preimplantation lethality of PIKfyve-/- embryos but normality of PIKfyve+/- mice”. The Journal of Biological Chemistry 286 (15): 13404–13413. doi:10.1074/jbc.M111.222364. ISSN 1083-351X. PMC 3075686. PMID 21349843. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21349843. 
  14. ^ a b Zhang, Yanling; Zolov, Sergey N.; Chow, Clement Y.; Slutsky, Shalom G.; Richardson, Simon C.; Piper, Robert C.; Yang, Baoli; Nau, Johnathan J. et al. (2007-10-30). “Loss of Vac14, a regulator of the signaling lipid phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate, results in neurodegeneration in mice”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 104 (44): 17518–17523. doi:10.1073/pnas.0702275104. ISSN 0027-8424. PMC 2077288. PMID 17956977. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17956977. 
  15. ^ a b Chow, Clement Y.; Zhang, Yanling; Dowling, James J.; Jin, Natsuko; Adamska, Maja; Shiga, Kensuke; Szigeti, Kinga; Shy, Michael E. et al. (2007-07-05). “Mutation of FIG4 causes neurodegeneration in the pale tremor mouse and patients with CMT4J”. Nature 448 (7149): 68–72. doi:10.1038/nature05876. ISSN 1476-4687. PMC 2271033. PMID 17572665. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17572665. 
  16. ^ Shisheva, Assia (2008-06). “PIKfyve: Partners, significance, debates and paradoxes”. Cell Biology International 32 (6): 591–604. doi:10.1016/j.cellbi.2008.01.006. ISSN 1065-6995. PMC 2491398. PMID 18304842. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18304842. 
  17. ^ Botelho, Roberto J.; Efe, Jem A.; Teis, David; Emr, Scott D. (2008-10). “Assembly of a Fab1 phosphoinositide kinase signaling complex requires the Fig4 phosphoinositide phosphatase”. Molecular Biology of the Cell 19 (10): 4273–4286. doi:10.1091/mbc.e08-04-0405. ISSN 1939-4586. PMC 2555960. PMID 18653468. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18653468. 
  18. ^ a b Ikonomov, O. C.; Sbrissa, D.; Shisheva, A. (2001-07-13). “Mammalian cell morphology and endocytic membrane homeostasis require enzymatically active phosphoinositide 5-kinase PIKfyve”. The Journal of Biological Chemistry 276 (28): 26141–26147. doi:10.1074/jbc.M101722200. ISSN 0021-9258. PMID 11285266. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11285266. 
  19. ^ a b Rutherford, Anna C.; Traer, Colin; Wassmer, Thomas; Pattni, Krupa; Bujny, Miriam V.; Carlton, Jeremy G.; Stenmark, Harald; Cullen, Peter J. (2006-10-01). “The mammalian phosphatidylinositol 3-phosphate 5-kinase (PIKfyve) regulates endosome-to-TGN retrograde transport”. Journal of Cell Science 119 (Pt 19): 3944–3957. doi:10.1242/jcs.03153. ISSN 0021-9533. PMC 1904490. PMID 16954148. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16954148. 
  20. ^ a b Jefferies, Harold B. J.; Cooke, Frank T.; Jat, Parmjit; Boucheron, Christine; Koizumi, Tomonobu; Hayakawa, Masahiko; Kaizawa, Hiroyuki; Ohishi, Takahide et al. (2008-02). “A selective PIKfyve inhibitor blocks PtdIns(3,5)P(2) production and disrupts endomembrane transport and retroviral budding”. EMBO reports 9 (2): 164–170. doi:10.1038/sj.embor.7401155. ISSN 1469-221X. PMC 2246419. PMID 18188180. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18188180. 
  21. ^ Ikonomov, Ognian C.; Sbrissa, Diego; Mlak, Kristopher; Kanzaki, Makoto; Pessin, Jeffrey; Shisheva, Assia (2002-03-15). “Functional dissection of lipid and protein kinase signals of PIKfyve reveals the role of PtdIns 3,5-P2 production for endomembrane integrity”. The Journal of Biological Chemistry 277 (11): 9206–9211. doi:10.1074/jbc.M108750200. ISSN 0021-9258. PMID 11714711. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11714711. 
  22. ^ Ikonomov, Ognian C.; Fligger, Jason; Sbrissa, Diego; Dondapati, Rajeswari; Mlak, Krzysztof; Deeb, Robert; Shisheva, Assia (2009-02-06). “Kinesin adapter JLP links PIKfyve to microtubule-based endosome-to-trans-Golgi network traffic of furin”. The Journal of Biological Chemistry 284 (6): 3750–3761. doi:10.1074/jbc.M806539200. ISSN 0021-9258. PMC 2635046. PMID 19056739. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19056739. 
  23. ^ Jones, D. R.; González-García, A.; Díez, E.; Martinez-A, C.; Carrera, A. C.; Meŕida, I. (1999-06-25). “The identification of phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate in T-lymphocytes and its regulation by interleukin-2”. The Journal of Biological Chemistry 274 (26): 18407–18413. doi:10.1074/jbc.274.26.18407. ISSN 0021-9258. PMID 10373447. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10373447. 
  24. ^ Banfić, H.; Downes, C. P.; Rittenhouse, S. E. (1998-05-08). “Biphasic activation of PKBalpha/Akt in platelets. Evidence for stimulation both by phosphatidylinositol 3,4-bisphosphate, produced via a novel pathway, and by phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate”. The Journal of Biological Chemistry 273 (19): 11630–11637. doi:10.1074/jbc.273.19.11630. ISSN 0021-9258. PMID 9565582. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9565582. 
  25. ^ Tsujita, Kazuya; Itoh, Toshiki; Ijuin, Takeshi; Yamamoto, Akitsugu; Shisheva, Assia; Laporte, Jocelyn; Takenawa, Tadaomi (2004-04-02). “Myotubularin regulates the function of the late endosome through the gram domain-phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate interaction”. The Journal of Biological Chemistry 279 (14): 13817–13824. doi:10.1074/jbc.M312294200. ISSN 0021-9258. PMID 14722070. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14722070. 
  26. ^ Vaccari, Ilaria; Dina, Giorgia; Tronchère, Hélène; Kaufman, Emily; Chicanne, Gaëtan; Cerri, Federica; Wrabetz, Lawrence; Payrastre, Bernard et al. (2011-10). “Genetic interaction between MTMR2 and FIG4 phospholipid phosphatases involved in Charcot-Marie-Tooth neuropathies”. PLoS genetics 7 (10): e1002319. doi:10.1371/journal.pgen.1002319. ISSN 1553-7404. PMC 3197679. PMID 22028665. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22028665. 
  27. ^ Dove, Stephen K.; Piper, Robert C.; McEwen, Robert K.; Yu, Jong W.; King, Megan C.; Hughes, David C.; Thuring, Jan; Holmes, Andrew B. et al. (2004-05-05). “Svp1p defines a family of phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate effectors”. The EMBO journal 23 (9): 1922–1933. doi:10.1038/sj.emboj.7600203. ISSN 0261-4189. PMC 404323. PMID 15103325. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15103325. 
  28. ^ Dove, Stephen K.; Dong, Kangzhen; Kobayashi, Takafumi; Williams, Fay K.; Michell, Robert H. (2009-04-01). “Phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate and Fab1p/PIKfyve underPPIn endo-lysosome function”. The Biochemical Journal 419 (1): 1–13. doi:10.1042/BJ20081950. ISSN 1470-8728. PMID 19272020. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19272020. 
  29. ^ Friant, Sylvie; Pécheur, Eve Isabelle; Eugster, Anne; Michel, Fabrice; Lefkir, Yaya; Nourrisson, Delphine; Letourneur, François (2003-09). “Ent3p Is a PtdIns(3,5)P2 effector required for protein sorting to the multivesicular body”. Developmental Cell 5 (3): 499–511. doi:10.1016/s1534-5807(03)00238-7. ISSN 1534-5807. PMID 12967568. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12967568. 
  30. ^ a b Michell, Robert H.; Heath, Victoria L.; Lemmon, Mark A.; Dove, Stephen K. (2006-01). “Phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate: metabolism and cellular functions”. Trends in Biochemical Sciences 31 (1): 52–63. doi:10.1016/j.tibs.2005.11.013. ISSN 0968-0004. PMID 16364647. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16364647. 
  31. ^ Whitley, Paul; Reaves, Barbara J.; Hashimoto, Makoto; Riley, Andrew M.; Potter, Barry V. L.; Holman, Geoffrey D. (2003-10-03). “Identification of mammalian Vps24p as an effector of phosphatidylinositol 3,5-bisphosphate-dependent endosome compartmentalization”. The Journal of Biological Chemistry 278 (40): 38786–38795. doi:10.1074/jbc.M306864200. ISSN 0021-9258. PMID 12878588. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12878588. 
  32. ^ Dong, Xian-ping; Shen, Dongbiao; Wang, Xiang; Dawson, Taylor; Li, Xinran; Zhang, Qi; Cheng, Xiping; Zhang, Yanling et al. (2010-07-13). “PI(3,5)P(2) controls membrane trafficking by direct activation of mucolipin Ca(2+) release channels in the endolysosome”. Nature Communications 1 (4): 38. doi:10.1038/ncomms1037. ISSN 2041-1723. PMC 2928581. PMID 20802798. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20802798. 
  33. ^ Chang, Yiming; Schlenstedt, Gabriel; Flockerzi, Veit; Beck, Andreas (2010-05-17). “Properties of the intracellular transient receptor potential (TRP) channel in yeast, Yvc1”. FEBS letters 584 (10): 2028–2032. doi:10.1016/j.febslet.2009.12.035. ISSN 1873-3468. PMID 20035756. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20035756. 

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