トレオニンアルドラーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/09/06 05:51 UTC 版)
ナビゲーションに移動 検索に移動| トレオニンアルドラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.1.2.5 | ||||||||
| CAS登録番号 | 62213-23-4 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| トレオニンアルドラーゼ1偽遺伝子 | |
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| 識別子 | |
| 略号 | THA1P |
| Entrez | 390816 |
| HUGO | 18004 |
| RefSeq | XM_372682 |
| 他のデータ | |
| 遺伝子座 | Chr. 17 q25.3 |
トレオニンアルドラーゼ(Threonine aldolase、EC 4.1.2.5)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
- L-トレオニングリシン + アセトアルデヒド
従って、この酵素の基質はL-トレオニンのみ、生成物はグリシンとアセトアルデヒドの2つである。
この酵素はリアーゼ、特に炭素-炭素結合を切断するアルデヒドリアーゼに分類される。系統名は、L-トレオニン アセトアルデヒドリアーゼ (グリシン酸形成)(L-threonine acetaldehyde-lyase (glycine-forming))である。この酵素は、グリシン、セリン、トレオニンの代謝に関与している。補因子としてピリドキサールリン酸を必要とする。
構造
2007年末時点で、5つの構造が解かれている。蛋白質構造データバンクのコードは、1JG8、1LW4、1LW5、1M6S及び1SVVである。
ヒトとマウスでの存在
この酵素は、マウス中で合成され、機能を持っている[1]。
ヒトもこの酵素をコードする遺伝子の残骸(GLY1)を持っているが、過去の変異によって損傷し、不活性である[1]。ヒトの遺伝子では2つの1ヌクレオチドが欠落し、フレームシフトと未成熟な終止コドンを生じている。また、他に保存性の高い領域でも変異が起こっているため、コードされたタンパク質が生成したとしても機能はしない。ヒトの遺伝子はRNAに転写もされない。
出典
- ^ a b Alasdair J Edgar (2005) Mice have a transcribed L-threonine aldolase/GLY1 gene, but the human GLY1 gene is a non-processed pseudogene. BMC Genomics March 2005, 6:32. pdf
- Bell SC and Turner JM (1973). “Bacterial threonine aldolase and serine hydroxymethyltransferase enzyme”. Biochem. Soc. Trans. 1: 678–681.
- KARASEK MA, GREENBERG DM (1957). “Studies on the properties of threonine aldolases”. J. Biol. Chem. 227 (1): 191–205. PMID 13449064.
- Kumagai H, Nagate T, Yoshida H, Yamada H (1972). “Threonine aldolase from Candida humicola. II. Purification, crystallization and properties”. Biochim. Biophys. Acta. 258 (3): 779–90. doi:10.1016/0005-2744(72)90179-9. PMID 5017702.
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