D-トレオニンアルドラーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2014/09/14 08:01 UTC 版)
| D-トレオニンアルドラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.1.2.42 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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D-トレオニンアルドラーゼ(D-threonine aldolase、EC 4.1.2.42)、以下の化学反応を触媒する酵素である。
この酵素はリアーゼ、特に炭素-炭素結合を切断するアルデヒドリアーゼに分類される。系統名は、D-トレオニン アセトアルデヒドリアーゼ (グリシン形成)(D-threonine acetaldehyde-lyase (glycine-forming))である[1][2][3][4][5][6]。他に、D-TA、DTA、low specificity D-TA、low specificity D-threonine aldolase等とも呼ばれる。補因子として、ピリドキサールリン酸を必要とする。また、Co2+、Ni2+、Mn2+、Mg2+等の二価の金属陽イオンで活性化される。
出典
- ^ Kataoka, M., Ikemi, M., Morikawa, T., Miyoshi, T., Nishi, K., Wada, M., Yamada, H. and Shimizu, S. (1997). “Isolation and characterization of D-threonine aldolase, a pyridoxal-5′-phosphate-dependent enzyme from Arthrobacter sp. DK-38”. Eur. J. Biochem. 248: 385–393. doi:10.1111/j.1432-1033.1997.00385.x. PMID 9346293.
- ^ Liu, J.Q., Dairi, T., Itoh, N., Kataoka, M., Shimizu, S. and Yamada, H. (1998). “A novel metal-activated pyridoxal enzyme with a unique primary structure, low specificity D-threonine aldolase from Arthrobacter sp. Strain DK-38. Molecular cloning and cofactor characterization”. J. Biol. Chem. 273: 16678–16685. doi:10.1074/jbc.273.27.16678. PMID 9642221.
- ^ Liu, J.Q., Odani, M., Dairi, T., Itoh, N., Shimizu, S. and Yamada, H. (1999). “A new route to L-threo-3-[4-(methylthio)phenylserine], a key intermediate for the synthesis of antibiotics: recombinant low-specificity D-threonine aldolase-catalyzed stereospecific resolution”. Appl. Microbiol. Biotechnol. 51: 586–591. doi:10.1007/s002530051436. PMID 10390816.
- ^ Liu, J.Q., Odani, M., Yasuoka, T., Dairi, T., Itoh, N., Kataoka, M., Shimizu, S. and Yamada, H. (2000). “Gene cloning and overproduction of low-specificity D-threonine aldolase from Alcaligenes xylosoxidans and its application for production of a key intermediate for parkinsonism drug”. Appl. Microbiol. Biotechnol. 54: 44–51. doi:10.1007/s002539900301. PMID 10952004.
- ^ Liu, J.Q., Dairi, T., Itoh, N., Kataoka, M., Shimizu, S. and Yamada, H. (2000). “Diversity of microbial threonine aldolases and their application”. J. Mol. Catal. B 10: 107–115. doi:10.1016/s1381-1177(00)00118-1.
- ^ Paiardini, A., Contestabile, R., D'Aguanno, S., Pascarella, S. and Bossa, F. (2003). “Threonine aldolase and alanine racemase: novel examples of convergent evolution in the superfamily of vitamin B6-dependent enzymes”. Biochim. Biophys. Acta 1647: 214–219. doi:10.1016/s1570-9639(03)00050-5. PMID 12686135.
外部リンク
- D-threonine aldolase - the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- D-トレオニンアルドラーゼのページへのリンク
