リンゴ酸デヒドロゲナーゼ 構造と進化

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リンゴ酸デヒドロゲナーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/03/16 00:04 UTC 版)

構造と進化

リンゴ酸デヒドロゲナーゼ(MDH)の翻訳産物は分子量30～40kDa程度であるが、これがホモ2量体またはホモ4量体の四次構造をとる。MDHの祖先はホモ4量体であったと考えられ、構造上よく似た乳酸脱水素酵素もホモ4量体である。古細菌はホモ4量体のMDHを持っており、真正細菌でもグラム陽性菌やαプロテオバクテリアなどが該当する。これに対しほとんどの真核生物はホモ2量体のMDHを持っている。ホモ2量体のMDHは大きく分けて2種類あって、哺乳類では細胞質型のMDH1とミトコンドリア型のMDH2という様に区別されている。MDH1は、真核生物の細胞質や葉緑体で機能しているほか、真正細菌の一部（抗酸菌や放線菌など）が持っている。MDH2は真核生物のミトコンドリアで機能している以外に、キネトプラスト類のグリコソームや、真正細菌のγプロテオバクテリアなどが持っている。

参考文献

• Banaszak, LJ, Bradshaw RA (1975). “Malate dehydrogenase”. In Boyer PD. The Enzymes. 11 (3rd ed.). New York: Academic Press. pp. 369–396 
• Guha A, Englard S, Listowsky I (February 1968). “Beef heart malic dehydrogenases. VII. Reactivity of sulfhydryl groups and conformation of the supernatant enzyme”. J. Biol. Chem. 243 (3): 609–15. PMID 5637713. 
• McReynolds MS, Kitto GB (February 1970). “Purification and properties of Drosophila malate dehydrogenases”. Biochim. Biophys. Acta 198 (2): 165–75. PMID 4313528. 
• Wolfe RG, Nielands JB (July 1956). “Some molecular and kinetic properties of heart malic dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 221 (1): 61–9. PMID 13345798. 

外部リンク

• 糖新生の経路
• Malate dehydrogenase - MeSH・アメリカ国立医学図書館・生命科学用語シソーラス（英語）