非ミカエリス-メンテン速度論

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非ミカエリス-メンテン速度論

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/04/15 07:46 UTC 版)

「酵素反応速度論」の記事における「非ミカエリス-メンテン速度論」の解説

v を [S] に対してプロットした時 シグモイド曲線 となる酵素がある。これは、活性部位への基質結合が協調的であることを示す場合が多い。つまり、1つの基質結合が、続く基質結合に影響するのである。この現象は、複数の活性中心が相互作用しているような多量体酵素でよく見られる。 協調の機構はヘモグロビンの場合と似ており、基質が1つの活性部位に結合すると、他の活性部位の基質への親和性が変化するのである。正の協調は、1つ目の基質結合が他の活性部位の基質親和性を高める場合に起こる。負の協調は、1つ目の基質結合が他の活性部位の親和性を下げる場合に起きる。 アロステリック酵素の例としては、負の協調を示す哺乳類のチロシンt-RNA合成酵素、正の協調を示すバクテリアの アスパラギン酸トランスカルバモイラーゼやホスホフルクトキナーゼが挙げられる。協調現象は驚くほど普遍的であり、基質濃度の変化にあわせて酵素の反応を変えるのに役立っている。正の協調を示す酵素は [S] に敏感に反応し、基質濃度のわずかな変化で大きな活性変化を見せる。負の協調では、逆に、[S] が少し変化したぐらいでは活性があまり変化しない。 Hill 方程式 は非ミカエリス-メンテン型の速度論において、協調の程度を定量的に表すのによく使われる。この式から得られる Hill 定数 n は、基質の1つの活性部位への結合が他の活性部位での基質結合にどう影響するかを表す。1未満の値は負の協調を表し、1を越える値は正の協調を示す。