L-フコースイソメラーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2013/07/12 01:42 UTC 版)
| L-フコースイソメラーゼ | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||
| EC番号 | 5.3.1.25 | ||||||
| CAS登録番号 | 60063-83-4 | ||||||
| データベース | |||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||
| PRIAM | profile | ||||||
| PDB | structures | ||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / EGO | ||||||
|
|||||||
| L-フコースイソメラーゼ、N末端ドメイン | |
|---|---|
 |
|
| l-fucose isomerase from escherichia coli | |
| 基本データ | |
| 略号 | Fucose_iso_N1 |
| Pfam | PF07881 |
| InterPro | IPR012888 |
| SCOP | 1fui |
| L-フコースイソメラーゼ、中央ドメイン | |
|---|---|
|
|
| l-fucose isomerase from escherichia coli | |
| 基本データ | |
| 略号 | Fucose_iso_N2 |
| Pfam | PF07882 |
| InterPro | IPR012889 |
| SCOP | 1fui |
| L-フコースイソメラーゼ、C末端ドメイン | |
|---|---|
|
|
| l-fucose isomerase from escherichia coli | |
| 基本データ | |
| 略号 | Fucose_iso_C |
| Pfam | PF02952 |
| Pfam clan | CL0393 |
| InterPro | IPR015888 |
| SCOP | 1fui |
L-フコースイソメラーゼ(L-fucose isomerase、EC 5.3.1.25)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
- L-フコース
L-フクロース
従って、この酵素の基質はL-フコース、生成物はL-フクロースである。
この酵素は、異性化酵素、特にアルドースやケトースを相互転換する分子内酸化還元酵素に分類される。系統名は、L-フコース アルドース-ケトース-イソメラーゼ(L-fucose aldose-ketose-isomerase)である。この酵素は、フルクトース及びマンノースの代謝に関与している。
この酵素は六量体で、既知のケトールイソメラーゼの中では最も大きな構造を持ち、他のどのケトールイソメラーゼとも配列や構造の類似性がない。構造はX線結晶構造解析によって2.5Åの解像度で決定されている[1]。六量体のそれぞれのサブユニットはくさび型で、3つのタンパク質ドメインから構成されている。ドメイン1と2はいずれも中央の平行βシートが周囲をαヘリックスに囲まれた構造である。活性中心は、分子の軸に沿った1対のサブユニットの間にある。
出典
- ^ Seemann JE, Schulz GE (October 1997). “Structure and mechanism of L-fucose isomerase from Escherichia coli”. J. Mol. Biol. 273 (1): 256–68. doi:10.1006/jmbi.1997.1280. PMID 9367760.
関連文献
- Lu Z, Lin EC (1989). “The nucleotide sequence of Escherichia coli genes for L-fucose dissimilation”. Nucleic. Acids. Res. 17 (12): 4883–4. doi:10.1093/nar/17.12.4883. PMC 318048. PMID 2664711.
- L-フコースイソメラーゼのページへのリンク
