脱水酵素
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2018/02/02 19:12 UTC 版)
脱水酵素 (Dehydratase) とは、基質の二重または三重結合を切断してその基質から水分子を取り除くリアーゼである[1] 。生体内の多くの場所、例えばミトコンドリア、ペルオキシソーム、細胞質で見いだされる[2]。現在まで150種類以上の脱水酵素が発見されており[3] 、4種類に分類されている。
脱水酵素の欠乏は高フェニルアラニン血を引き起こす。遺伝的な常染色体のDNAの異常が原因となる[4]。
下記に主な脱水酵素を示す。
δ-アミノレブリン酸脱水酵素 (ADA-D) は血中に見出され、グロビンのヘム族の生産に関わる[5]。鉛に暴露した人ではADA-D活性が減少する可能性がある[5]。
セリン脱水酵素は肝臓に一般的に見られる酵素であり、セリンをピルビン酸やアンモニアに変換する反応を触媒する。タンパク質が多い食事を摂るとセリン脱水酵素の活性が増加する[6]。
アロゲン酸脱水酵素は高等植物の葉緑体に一般的に見られる。L-アロゲン酸をL-フェニルアラニンに変換する反応を触媒する[7]。
脚注
- ^ “dehydratase”. The Free Dictionary.
- ^ L Cook, M N Nagi, S K Suneja, A R Hand, D L Cinti (1992). “Evidence that β-hydroxyacyl-CoA dehydrase purified from rat liver microsomes is of peroxisomal origin”. Biochemical Journal 287 (1): 91-100. doi:10.1042/bj2870091.
- ^ “ENZYME: 4.2.1.-”. 2016年11月5日閲覧。
- ^ RESERVED, INSERM US14 -- ALL RIGHTS. "Orphanet: Dehydratase deficiency". www.orpha.net. Retrieved 2016-11-01.
- ^ a b Helen B. Burch, Abraham L. Siegel (October 1971). “Improved Method for Measurement of delta-Aminolevulinic Acid Dehydratase Activity of Human Erythrocytes”. Clinical Chemistry 17 (10): 1038-1041.
- ^ Jean Mauron, Françoise Mottu, Georges Spohr (1973-01-01). “Reciprocal Induction and Repression of Serine Dehydratase and Phosphoglycerate Dehydrogenase by Proteins and Dietary-Essential Amino Acids in Rat Liver”. European Journal of Biochemistry 32 (2): 331–342. doi:10.1111/j.1432-1033.1973.tb02614.x.
- ^ Jung E, Zamir LO, Jensen RA (1986). “Chloroplasts of higher plants synthesize L-phenylalanine via L-arogenate”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 83 (19): 7231-5. PMID 3463961.
外部リンク
- Dehydratases - MeSH、米国国立医学図書館、生命科学用語シソーラス (英語サイト)
- Dehydrataseのページへのリンク
