エズリンとは? わかりやすく解説

Weblio 辞書 > 学問 > 化学物質辞書 > エズリンの意味・解説 

エズリン

分子式C18H12O5
その他の名称エズリン、Edulin、(-)-Neodulin、(-)-ネオズリン、[6aR,12aR,(-)]-6a,12a-Dihydro-6H-[1,3]dioxolo[5,6]benzofuro[3,2-c]furo[3,2-g][1]benzopyran
体系名:[6aR,12aR,(-)]-6a,12a-ジヒドロ-6H-[1,3]ジオキソロ[5,6]ベンゾフロ[3,2-c]フロ[3,2-g][1]ベンゾピラン


エズリン

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2020/03/31 16:59 UTC 版)

ナビゲーションに移動 検索に移動
EZR
PDBに登録されている構造
PDB オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj
識別子
記号 EZR, CVIL, CVL, HEL-S-105, VIL2, Ezrin
外部ID OMIM: 123900 MGI: 98931 HomoloGene: 55740 GeneCards: EZR
遺伝子の位置 (ヒト)
染色体 6番染色体 (ヒト)[1]
バンド データ無し 開始点 158,765,741 bp[1]
終点 158,819,368 bp[1]
RNA発現パターン




さらなる参照発現データ
オルソログ
ヒト マウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)

NM_001111077
NM_003379

NM_009510

RefSeq
(タンパク質)

NP_001104547
NP_003370

NP_033536

場所
(UCSC)
Chr 6: 158.77 – 158.82 Mb Chr 6: 6.74 – 6.78 Mb
PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス

エズリン(Ezrin)は、ヒトではEZR遺伝子によりコードされるタンパク質である[5]モエシンラディキシンとともにERMファミリーを構成する。シトビリン(cytovillin)やビリン2(Villin-2)とも呼ばれる。

構造

エズリンのN末端にはFERMドメインがあり、さらに3つのサブドメインへと分類される。C末端にはERMドメインがある。

機能

この遺伝子でコードされる細胞質表在性膜タンパク質は、微絨毛チロシンキナーゼによってリン酸化される。アクチンからなる細胞骨格細胞膜との間の架橋として機能しており、細胞表面の接着、移動、組織化等で重要な役割を果たしている[6]

N末端のFERMドメインは、ナトリウム水素交換輸送体制御因子(NHERF)と結合する[7]。この結合は、エズリンが活性型でないと起こらない。エズリンの活性化は、(1)N末端ドメインがホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸に結合する、(2)C末端のトレオニンT567がリン酸化するという2つの要因が協調することで起こる[8][9]。C末端のマイクロフィラメントへの結合、N末端の膜タンパク質への結合により、タンパク質の活性型立体配座が安定化される。CD44やICAM2のような膜タンパク質との結合は間接的なものであるが、EBP50は直接結合する[10]

相互作用

エズリンは、以下のタンパク質とタンパク質間相互作用する。

出典

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000092820 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000052397 - Ensembl, May 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:".
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:".
  5. ^ “cDNA cloning and sequencing of the protein-tyrosine kinase substrate, ezrin, reveals homology to band 4.1”. EMBO J. 8 (13): 4133-42. (December 1989). PMC: 401598. PMID 2591371. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC401598/. 
  6. ^ Entrez Gene: VIL2 villin 2 (ezrin)”. 2020年3月31日閲覧。
  7. ^ “Activation of nanoscale allosteric protein domain motion revealed by neutron spin echo spectroscopy”. Biophysical Journal 99 (10): 3473-82. (2010). doi:10.1016/j.bpj.2010.09.058. PMC: 2980739. PMID 21081097. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2980739/. 
  8. ^ “Open conformation of ezrin bound to phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate and to F-actin revealed by neutron scattering”. J. Biol. Chem. 287 (44): 37119-33. (2012). doi:10.1074/jbc.M112.380972. PMC: 3481312. PMID 22927432. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3481312/. 
  9. ^ “Mode of Ezrin-Membrane Interaction as a Function of PIP2 Binding and Pseudophosphorylation”. Biophys. J. 110 (12): 2710-2719. (2016). doi:10.1016/j.bpj.2016.05.009. PMC: 4919509. PMID 27332129. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4919509/. 
  10. ^ “Ezrin/radixin/moesin proteins and Rho GTPase signalling in leucocytes”. Immunology 112 (2): 165-176. (2004). doi:10.1111/j.1365-2567.2004.01882.x. PMC: 1782489. PMID 15147559. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1782489/. 
  11. ^ “CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts”. Blood 91 (12): 4632-44. (June 1998). PMID 9616160. 
  12. ^ a b “Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy”. J. Biol. Chem. 280 (12): 11641-7. (March 2005). doi:10.1074/jbc.M411781200. PMID 15659383. 
  13. ^ “CD95 (APO-1/Fas) linkage to the actin cytoskeleton through ezrin in human T lymphocytes: a novel regulatory mechanism of the CD95 apoptotic pathway”. EMBO J. 19 (19): 5123-34. (October 2000). doi:10.1093/emboj/19.19.5123. PMC: 302100. PMID 11013215. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC302100/. 
  14. ^ a b c “Association of ezrin with intercellular adhesion molecule-1 and -2 (ICAM-1 and ICAM-2). Regulation by phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate”. J. Biol. Chem. 273 (34): 21893-900. (August 1998). doi:10.1074/jbc.273.34.21893. PMID 9705328. 
  15. ^ “A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting”. J. Biol. Chem. 277 (12): 10400-9. (March 2002). doi:10.1074/jbc.M110694200. PMID 11784723. 
  16. ^ “Homotypic and heterotypic interaction of the neurofibromatosis 2 tumor suppressor protein merlin and the ERM protein ezrin”. J. Cell Sci. 112 (6): 895-904. (March 1999). PMID 10036239. 
  17. ^ “Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site”. Mol. Biol. Cell 6 (8): 1061-75. (August 1995). doi:10.1091/mbc.6.8.1061. PMC: 301263. PMID 7579708. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC301263/. 
  18. ^ “Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (22): 10846-50. (November 1993). doi:10.1073/pnas.90.22.10846. PMC: 47875. PMID 8248180. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC47875/. 
  19. ^ “Ezrin, a plasma membrane-microfilament linker, signals cell survival through the phosphatidylinositol 3-kinase/Akt pathway”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (13): 7300-5. (June 1999). doi:10.1073/pnas.96.13.7300. PMC: 22080. PMID 10377409. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC22080/. 
  20. ^ “Characterization of human palladin, a microfilament-associated protein”. Mol. Biol. Cell 12 (10): 3060-73. (October 2001). doi:10.1091/mbc.12.10.3060. PMC: 60155. PMID 11598191. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC60155/. 
  21. ^ “Ca2+-dependent binding and activation of dormant ezrin by dimeric S100P”. Mol. Biol. Cell 14 (6): 2372-84. (June 2003). doi:10.1091/mbc.E02-09-0553. PMC: 194886. PMID 12808036. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC194886/. 
  22. ^ “Ezrin links syndecan-2 to the cytoskeleton”. J. Cell Sci. 113 (7): 1267-76. (April 2000). PMID 10704377. 
  23. ^ “Interaction between two adapter proteins, PAG and EBP50: a possible link between membrane rafts and actin cytoskeleton”. FEBS Lett. 507 (2): 133-6. (October 2001). doi:10.1016/s0014-5793(01)02955-6. PMID 11684085. 
  24. ^ “Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family”. J. Cell Biol. 139 (1): 169-79. (October 1997). doi:10.1083/jcb.139.1.169. PMC: 2139813. PMID 9314537. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2139813/. 
  25. ^ “NHE3 kinase A regulatory protein E3KARP binds the epithelial brush border Na+/H+ exchanger NHE3 and the cytoskeletal protein ezrin”. J. Biol. Chem. 273 (40): 25856-63. (October 1998). doi:10.1074/jbc.273.40.25856. PMID 9748260. 
  26. ^ “The adenosine 2b receptor is recruited to the plasma membrane and associates with E3KARP and Ezrin upon agonist stimulation”. J. Biol. Chem. 277 (36): 33188-95. (September 2002). doi:10.1074/jbc.M202522200. PMID 12080047. 
  27. ^ “Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes”. J. Cell Biol. 157 (7): 1233-45. (June 2002). doi:10.1083/jcb.200112126. PMC: 2173557. PMID 12082081. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2173557/. 

関連文献



英和和英テキスト翻訳>> Weblio翻訳
英語⇒日本語日本語⇒英語
  

辞書ショートカット

すべての辞書の索引

「エズリン」の関連用語

エズリンのお隣キーワード
検索ランキング

   

英語⇒日本語
日本語⇒英語
   



エズリンのページの著作権
Weblio 辞書 情報提供元は 参加元一覧 にて確認できます。

   
独立行政法人科学技術振興機構独立行政法人科学技術振興機構
All Rights Reserved, Copyright © Japan Science and Technology Agency
ウィキペディアウィキペディア
All text is available under the terms of the GNU Free Documentation License.
この記事は、ウィキペディアのエズリン (改訂履歴)の記事を複製、再配布したものにあたり、GNU Free Documentation Licenseというライセンスの下で提供されています。 Weblio辞書に掲載されているウィキペディアの記事も、全てGNU Free Documentation Licenseの元に提供されております。

©2025 GRAS Group, Inc.RSS