イソアミラーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2018/07/01 16:33 UTC 版)
Jump to navigation Jump to search| イソアミラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.68 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9067-73-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
|
|||||||||
イソアミラーゼ(Isoamylase、EC 3.2.1.68)は、グリコーゲンやアミロペクチン、デキストリンの側鎖の(1->6)-α-D-グリコシド結合を加水分解する反応を触媒する酵素である。系統名は、グリコーゲン 6-α-D-グルカノヒドロラーゼ(glycogen 6-alpha-D-glucanohydrolase)である[1]。この酵素は、アミロペクチンも容易に分解することができる。
概要
1949年に、丸尾文治と小林恒夫が酵母抽出液中に発見した。 当初、アミロペクチンに作用させるとヨウ素澱粉反応を赤褐色から紫色に変えることから、「アミロシンターゼ（アミロペクチンを長くする合成酵素）」と呼ばれていたが、実際には分岐構造のα-1,6グルコシド結合が切断し、短いアミロースを生成したので、「イソアミラーゼ」と命名された。 澱粉、グリコーゲンのα-1,6結合を加水分解し、直鎖状のアミロースを生成するが、プルランのα-1,6結合にはほとんど作用しない。 植物、微生物に広く分布している[2]。
関連項目
出典
- ^ Yokobayashi, K., Misaki, A. and Harada, T. (1970). “Purification and properties of Pseudomonas isoamylase”. Biochim. Biophys. Acta 212: 458-469. PMID 5456995.
- ^ 『澱粉の科学と技術』 ISBN 978-4990528706
外部リンク
- Isoamylase - MeSH、米国国立医学図書館、生命科学用語シソーラス (英語サイト)
イソアミラーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/02/08 08:11 UTC 版)
詳細は「イソアミラーゼ」を参照 イソアミラーゼはアミロペクチンやグリコーゲン中のα-1,6-グリコシド結合を切断して直鎖のデキストリンやアミロースを生産する。ただし、プルランを分解できない。分枝部を切断するため、枝切り酵素や脱分枝酵素とも呼ばれる。
※この「イソアミラーゼ」の解説は、「アミラーゼ」の解説の一部です。
「イソアミラーゼ」を含む「アミラーゼ」の記事については、「アミラーゼ」の概要を参照ください。
- イソアミラーゼのページへのリンク
